Los aminoácidos pueden presentar isómeros espaciales llamados estereoisómeros debido a que la mayoría tienen un carbono quiral. Los estereoisómeros L y D giran la luz polarizada en sentidos opuestos y tienen diferentes propiedades bioquímicas, siendo la forma L la que se encuentra en las proteínas. Además, los aminoácidos tienen propiedades ácido-base debido a sus grupos ionizables carboxilo y amino, pudiendo ionizarse y adoptar cargas positivas o negativas dependiendo del pH.
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Los aminoácidos pueden presentar isómeros espaciales llamados estereoisómeros debido a que la mayoría tienen un carbono quiral. Los estereoisómeros L y D giran la luz polarizada en sentidos opuestos y tienen diferentes propiedades bioquímicas, siendo la forma L la que se encuentra en las proteínas. Además, los aminoácidos tienen propiedades ácido-base debido a sus grupos ionizables carboxilo y amino, pudiendo ionizarse y adoptar cargas positivas o negativas dependiendo del pH.
Los aminoácidos pueden presentar isómeros espaciales llamados estereoisómeros debido a que la mayoría tienen un carbono quiral. Los estereoisómeros L y D giran la luz polarizada en sentidos opuestos y tienen diferentes propiedades bioquímicas, siendo la forma L la que se encuentra en las proteínas. Además, los aminoácidos tienen propiedades ácido-base debido a sus grupos ionizables carboxilo y amino, pudiendo ionizarse y adoptar cargas positivas o negativas dependiendo del pH.
Los aminoácidos pueden presentar isómeros espaciales llamados estereoisómeros debido a que la mayoría tienen un carbono quiral. Los estereoisómeros L y D giran la luz polarizada en sentidos opuestos y tienen diferentes propiedades bioquímicas, siendo la forma L la que se encuentra en las proteínas. Además, los aminoácidos tienen propiedades ácido-base debido a sus grupos ionizables carboxilo y amino, pudiendo ionizarse y adoptar cargas positivas o negativas dependiendo del pH.
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ESTEREOQUÍMICA
MSc. Cristina Calderón
Propiedades de los aminoácidos Estereoisomería -Presentan isómeros que difieren en su orientación espacial. -Todos los aa tienen un carbono asimétrico o quiral, con excepción de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar diversas posiciones en el espacio, formando imágenes especulares o quirales. -Se trata de isómeros ópticamente activos, que hacen girar el plano de la luz polarizada: - A la derecha dextrorrotatorio (+) - A la izquierda Levorrotatorio (-)
La glicina es una molécula
simétrica ya que su carbono α está unido a dos hidrógenos - Los estereosiómeros tienen idénticas propiedades físicas y químicas, con excepción de la polarización de la luz. - Y presentan además diferentes propiedades bioquímicas: - Todos los aa que forman las proteínas están en su forma L, con excepción de la glicina. - Los D-aminoácidos los encontramos en los antibióticos o en algunas paredes bacterianas, o en plantas. - Algunos aa presentan más estereoisómeros debido a que poseen más carbonos quirales. Aminoácidos: estereoisomería
COO- COO- + H3 N C H H C NH3+ CH3 CH3 L-Alanina D-Alanina Aminoácidos: estereoisomería
COOH CHO H 2N C H HO C H R CH2OH
L-Alanina L-Gliceraldehido COO - COO- + + H 3N C H H 3N C H
H C OH H C CH3
CH3 CH2 CH3
L-Treonina L-Isoleucina Propiedades ácido–base de los aminoácidos
Son importantes en la comprensión y
el análisis de las propiedades de las proteínas.
La separación, identificación y la valoración cuantitativa de los diferentes aminoácidos, se basa en estas propiedades.
Los aminoácidos cristalizan de las
disoluciones acuosas neutras en forma de iones bipolares, llamados iones híbridos, en lugar de hacerlo en forma de molécula no disociada Cuando un aminoácido se encuentra en forma bipolar, se dice que es un anfótero (ácido-base).
Debido a sus grupos ionizables carboxilo, amino y
otros; los aminoácidos son capaces de desarrollar una carga (+) ó (-) de acuerdo con el pH al que se encuentran.
Este carácter anfóterico les confiere la
capacidad de donar y recibir electrones;
esta situación hace que exista un estado químico
conocido como punto isoeléctrico (pI) o de doble ión, en el que se cuenta con el mismo número de cargas (+) ó (-) y cuya carga neta es cero. A pH < pI se encuentran en forma protonada o catiónica
Pueden tener, tres A pH > pI adquieren una
estados que dependen carga negativa o del pH: aniónica
Carga eléctrica en aa En el pI su carga es cero.
Es decir, no existe un pH en el cual estos anfolitos ya que las presentan aún estén completamente en el pI. ausentes de cargas eléctricas Estos dos grupos se pueden ionizar en medio acuoso, siendo los responsables del anfoterismo de los • son compuestos aminoácidos, es decir, • Además, cinco de los nitrogenados que se aminoácidos caracterizan por presentar proteinógenos presentan un grupo amino (-NH2) y otro grupo ionizable en su un grupo carboxilo (- cadena lateral: COOH) unidos al mismo • Lys, Arg, His • pueden actuar como carbono. (aminoácidos con carga ácidos o como bases, en función del pH del medio positiva o básicos) (los compuestos que son • Asp y Glu (Aminoácidos capaces de aceptar o con carga negativa o ceder protones se ácidos) denominan anfóteros o anfolitos). El grupo a-carboxilo se comporta como un ácido débil y el grupo amino, Los aminoácidos como una base débil. Por ello, la carga de los aminoácidos varía en función del pH. La ionización de los aminoácidos es similar a la de cualquier otra molécula, ecuación de Henderson-Hasselbalch). • pH = pK + log [ Forma no protonada (base)] / [ Forma protonada (ácido)] Donde: El pK es el log negativo de la constante de disociación (K) del grupo ionizable ( pK = - log K ) Propiedades ácido–base de los aminoácidos A pH ácido 2 grupos ionizables:
COOH →COO
NH2- → NH3+
Todos los grupos ionizables
k se conoce pk es el punto tienen un pk de manera Todos los aa presentan en solución como la donde el ácido que en ese pH se dan acuosa propiedades tanto ácido constante de se ha disociado cantidades equimolares de como base: anfóteros o anfolitos. disociación al 50% ambas formas. En aa neutros, se establecen dos equilibrios en solución acuosa entre tres formas iónicas distintas.
Dichos equilibrios vienen
determinados por las constantes de equilibrio del grupo carboxilo (KC) y del grupo amino (KN): El aminoácido puede presentar también una forma dipolar o zwitterionica que también
recibe el nombre de ion híbrido.
- A pH fisiológico de 7.4 la forma
predominante es la zwitterionica.
- Se llama punto isoeléctrico o pI
al punto donde el aminoácido presenta carga neta 0. Por lo tanto el pI de la glicina sería: pI = (2,34+9,6)/2 = 5,97 La respuesta por parte de un aa al pH se observa en las curvas de titulación. Donde se representa la variación en función de la cantidad de equivalentes OH añadidos. TRABAJO EN PAREJAS: REALIZAR LAS CURVAS DE TITULACIÓN PARA 5 AMINOÁCIDOS DISTINTOS
