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    La IgA es una glicoproteína sérica que constituye una de las cinco clases de anticuerpos. Se compone de cuatro polipéptidos, incluidas dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras idénticas. La IgA se presenta como oligómeros de 2 a 4 monómeros unidos por cadenas polipeptídicas adicionales como la cadena J. Representa del 15 al 20% de los anticuerpos totales en el cuerpo y se encuentra principalmente como monómeros en la sangre y dímeros en secreciones como

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    La IgA es una glicoproteína sérica que constituye una de las cinco clases de anticuerpos. Se compone de cuatro polipéptidos, incluidas dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras idénticas. La IgA se presenta como oligómeros de 2 a 4 monómeros unidos por cadenas polipeptídicas adicionales como la cadena J. Representa del 15 al 20% de los anticuerpos totales en el cuerpo y se encuentra principalmente como monómeros en la sangre y dímeros en secreciones como

    Descripción original:

    Inmunoglobulina A

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    La IgA es una glicoproteína sérica que constituye una de las cinco clases de anticuerpos. Se compone de cuatro polipéptidos, incluidas dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras idénticas. La IgA se presenta como oligómeros de 2 a 4 monómeros unidos por cadenas polipeptídicas adicionales como la cadena J. Representa del 15 al 20% de los anticuerpos totales en el cuerpo y se encuentra principalmente como monómeros en la sangre y dímeros en secreciones como

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     ESTRUCTURA QUÍMICA

    Las IgA son glicoproteínas séricas y constituyen una de las cinco clases de anticuerpos. Estas clases
    se definen por:

    1. El número de subunidades: cada una compuesta por cuatro polipéptidos; 2 cadenas pesadas y
    2 cadenas ligeras idénticas.
    2. El tipo de cadena pesada: en el caso de la IgA, una cadena α.

    La IgA puede ser oligomérica, formada de 2 a 4 monómeros de IgA, carece casi totalmente de
    estructura helicoidal y por microscopia electrónica se ha observado que tiene la misma forma de
    aplanada.

    Figura 1. Diagrama esquemático de la estructura de la IgA, mostrando dos moléculas de IgA unidas
    covalentemente a través de la cadena J y el componente secretor, que permite al anticuerpo atravesar las
    células epiteliales de la mucosa al lumen.

    La IgA tiene siempre una estructura oligomérica, inicialmente dimétrica, y los polímeros se encuentran
    ligados gracias a cadenas polipeptídicas adicionales, como la cadena de unión de 15 k Da (cadena J)
    y un componente secretor de 70 k Da producido en las células epiteliales e involucrado en el transporte
    transcelular de la IgA para su incorporación a las secreciones

    En humanos, las citocinas interleucina-10 (IL-10), IL-4 y el factor de crecimiento transformante


    beta (TGF-β) están involucradas en la maduración preferencial de las células B (cambio de isotipo y
    diferenciación) comprometidas en la producción de IgA. En humanos existen dos subclases de IgA,
    principalmente IgA1, que se encuentra en el suero y se deriva de la médula ósea y la IgA2, la forma
    secretada de la IgA.

     PORCENTAJE EN EL CUERPO:

    Los anticuerpos IgA son los segundos en abundancia, representando del 15 al 20 % de anticuerpos
    del organismo. Se presentan en forma de monómeros o de dímeros. El monómero se encuentra
    en la sangre y en el líquido extracelular, mientras que el dímero se presenta en secreciones como
    la saliva, la leche y el moco.

    Bibliografía
    Alicante , M. (s.f.). Brutish society for Immunology . Obtenido de INMUNOGLOBULINA A
    (IGA): http://inmunologia.eu/receptores-y-moleculas/inmunoglobulina-iga

    Ingraham , J., & Ingraham , C. (2008). Introducción a la MICROBIOLOGÍA . Barcelona :


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