UNIDAD 4.

BIOMOLECULAS
AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Conteste:
1. Representar la fórmula general de un aminoácido.

2. ¿Cuáles son los grupos funcionales presentes en los aminoácidos?

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2)
que se unen al mismo carbono (carbono α).

3. Enumerar características físicas y químicas de los aminoácidos.

 Los aminoácidos son compuestos sólidos.
 compuestos cristalinos
 Presentan un elevado punto de fusión.
 Son solubles en agua.
 Tienen actividad óptica

 Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a pH=7

presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que permanece en equilibrio
con la forma no iónica. Este estado varía con el pH. A pH alcalino, el grupo
carboxilo está ionizado (-COO-) y el grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino
está ionizado (NH3+) y el grupo carboxilo no.

4. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos? (Todas las formas posibles)

  Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R es una
cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos —COOH y
—NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos.
 Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
 Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no amino.
 Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos carboxilo
 Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
 Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada,
generalmente compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del
hidrógeno.
Existe otra clasificación basada en función de la carga del radical R:
Aminoácidos con R no polar, hidrófobo
Aminoácidos con R polar sin carga, hidrófilos y por tanto más solubles que los
anteriores.
Aminoácidos ácidos. Presentan carboxilos en el radical R, que normalmente está
ionizado.
Aminoácidos básicos. Presentan un radical R que se carga positivamente a pH
neutro.
De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte de las
proteínas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y que deben ser
incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las bacterias pueden sintetizarlos,
aunque todos los seres vivos los necesitan para fabricar sus proteínas.

5. ¿Por qué los aminoácidos son polares?

Debido a que poseen grupos hidrófilos en su cadena lateral que les permite formar
puentes de hidrógeno con moléculas polares, debido a lo cual son muy solubles en
agua.
6. ¿Por qué los aminoácidos son anfóteros?
Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Por tener
este comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros.

7. Diferencia entre aminoácido esencial y no esencial.

A los aminoácidos que puede fabricar o sintetizar nuestro cuerpo -aun cuando no lo
estemos incorporando a través de los alimentos que ingerimos- se los llama
aminoácidos no esenciales.
Mientras que aquellos que deben obtenerse de fuentes externas se los denomina
aminoácidos esenciales.

8. Representar las estructuras de los aminoácidos esenciales y

memorizarlos.
9. ¿Qué es y cómo se forma el zwitterion?
Un zwitterion es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene
cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes. Los zwitteriones son
 especies polares y usualmente presentan una elevada solubilidad en agua y bastante
baja en muchos disolventes orgánicos de carácter apolar.
La forma dipolar, en un medio ácido, capta protones y se comporta como una base y
en un medio básico libera protones y se comporta como un ácido.

10.¿Qué es y cómo se forma el enlace peptídico?

El enlace peptídico, es un enlace especial, que tiene cierto carácter de doble enlace
ya que los electrones tienen cierta resonancia, lo que le otorga rigidez. Esto limita las
posibilidades de conformación del polipéptido, y por ende de la proteína.

El enlace que se forma entre 2 aminoácidos se llama enlace peptídico, y ocurre entre
el grupo amino (-NH2) de uno de los aminoácidos y el grupo carboxilo (-COOH) del
otro, perdiendo una molécula de agua, y formando un enlace (CO-NH).

11.¿Cuál es la diferencia entre péptido y proteína?

Que un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoácidos
(AA) mediante enlaces amida. Entonces las proteínas con biomoléculas de alto peso
molecular constituidas por una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos que se mantiene plegada de forma que muestra una estructura
tridimensional.

12.¿Cuáles son las cuatro estructuras o niveles de organización de las

proteínas? Explique c/u.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o
cuatro niveles de organización) denominados:

 ESTRUCTURA PRIMARIA: La estructura primaria es la secuencia de

aminoácidos de la proteína.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en
que dichos aminoácidos se encuentran.
La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde
el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la

forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína
puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la
hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.
  ESTRUCTURA SECUNDARIA: La estructura secundaria es la disposición de
la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio.
Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las
proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.
Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice de colágeno
y la conformación β o lámina plegada β. La estructura secundaria de la cadena
polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman.

 ESTRUCTURA TERCIARIA: La conformación terciaria de una proteína

globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado.
Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura
secundaria son:
 Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares.
 Uniones de Van der Waals.
 Puentes de Hidrógeno.
 Interacciones salinas.
 Puentes Disulfuro.

Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que

adopten.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA: La estructura cuaternaria es la unión
mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómeros
(subunidad o monómero)
Según el número de protómeros que se asocian. Las proteínas que tienen
estructura cuaternaria se denominan:
 Dímeros, como la hexoquinasa.
 tetrámero como la hemoglobina.
 Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
 Polímeros, cuando en su composición intervienen gran número de
protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60
subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las células
musculares, etc.)

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

13. ¿Cómo se clasifican las proteínas?
Se clasifican en:
Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico,
que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo
prostético.

14. Enumerar funciones de las proteínas.

o Estructural: Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas
celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
 Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de
los cilios y flagelos.
 Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas.
 El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y
la matriz de los huesos y cartílagos.
 La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos
sanguíneos).
 La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas,
escamas de reptiles, plumas, etc.
 La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa
que solidifica rápidamente al contacto con el aire.

o Enzimática: Es la función más importante.

 Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como
biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular.
 Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son
específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en
ellas.

o Hormonal: Insulina y glucagón

 Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
 Calcitonina.

o Defensiva: Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno.

 o Transporte: Además de las proteínas transportadoras de las membranas,
existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del
organismo.
 Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado.
 Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos).
 La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por
la sangre.
 Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre.

o Reserva: En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de

energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la
caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el
embrión en desarrollo como nutrientes.

o Función homeostática: Las proteínas intracelulares y del medio interno

intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con
los tampones.
o Anticongelante: El movimiento y la locomoción en los organismos
unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles:
 la dineína, en cilios y flagelos,
 la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

o Actividad contráctil: Presentes en el citoplasma de ciertos peces

antárticos.

15. ¿Qué es y cómo se provoca la desnaturalización de una proteína?

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las
cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno
facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La
precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado
desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra
desnaturalizada.

16. Enumerar factores que provocan la desnaturalización.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
 Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.
 Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos
del interior aparecen en la superficie.
 Pérdida de las propiedades biológicas.

17. ¿Cuál estructura de la una proteína se pierde al

desnaturalizarla?
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este
motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la
estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la
proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama
renaturalización.