Análisis Estructural de Proteinas PDF

2.
ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE PROTEINAS
Tipo de práctica: Duración: Indicaciones de peligro:

Grupal (2
3 horas Ninguna
personas)
4.1. Objetivos
 Obtener la estructura primaria de proteínas de bases de datos

 Analizar la estructura secundaria y terciaria de proteínas obtenidas en bases
de datos.
 Usar visualizadores de proteínas.
4.2. Conceptos relacionados
Péptidos, estructura secundaria, proteínas, α-hélice y hoja β.
4.3. Fundamento teórico
Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de moléculas
formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
Figura 1. Reacción de formación del enlace peptídico.
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las
proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida
sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en
el extremo -COOH terminal.
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son
responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía
no se conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número

es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos.
Orientativamente:
Oligopéptido: de 2 a 9 aminoácidos.
Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.
Proteína: más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena
polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las
compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas
multiméricas.
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre

residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a
la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino
(-NH-) de los carbonos involucrados en las uniones peptídicas de aminoácidos
cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral
aplana.
Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral
sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada
aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
intracatenarios formados entre el grupo el grupo -C=O del aminoácido "n" y el -
NH del "n+4" (cuatro aminoácidos más adelante en la cadena). Un ejemplo
particular es la Hélice de colágeno: una variedad particular de la estructura
secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido
conectivo.Existen otros tipos de hélices: Hélice 310 (puentes de hidrógeno entre
los aminoácidos "n" y "n+3") y hélice Π (puentes de hidrógeno entre los
aminoácidos "n" y "n+5"), pero son mucho menos usuales.
Hoja plegada beta o ß-plegada: Cuando la cadena principal se estira al

máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración
espacial denominada cadena beta. Algunas regiones de proteínas adoptan una
estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante
enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en
estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma
en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas
polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que
corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de
puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los
aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la
manera de un acordeón.
Giros beta-ß: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta,

a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son
secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco
giro de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido.
(C)
Figura 2. Principales estructuras secundarias de las proteínas: (A) β-plegada,
Tachiplesina I; (B) α-hélice, Magainina 2, (C) Giros beta-ß. [4-6]
4.4. Materiales
 Secuencias de proteínas
obtenidas de bases de datos.
4.5. Equipos
 Computador con conexión a

internet.
4.6. Sustancias
 No serán usadas sustancias en

este laboratorio por tratarse de
una práctica de bioinformática.
1.7. Procedimiento
Existen muchas bases de datos en donde se pueden encontrar las secuencias

en aminoácidos y ácidos nucleicos de proteínas.
Para esta práctica usted hará uso de estas bases de datos y escogerá 4
secuencias problema (de 4 proteinas diferentes) a las cuales les deberá
realizar los análisis descritos desde el ítem b al f.
a. Ingrese a la página de protein data bank

http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do
En esta página puede buscar proteínas por palabras claves. Escoja 4
proteínas diferentes.
b. Descargue la secuencia de la proteína en formato FASTA y en formato
PDB.
c. Reporte el número de residuos de aminoácidos, punto isoeléctrico, el
número de hojas β y de α-hélices.
d. Descargue un visualizador de proteínas, en internet se encuentran varios
para esta práctica se recomienda uno de los más sencillos
http://www.umass.edu/microbio/rasmol/index2.htm, siga las
instrucciones e instale el programa.
e. En el visualizador RasMol abra cada una de las proteínas descargadas en
el ítem a (en formato PDB), resalte las estructuras secundarias y juegue
con el visualizador.
4.8 Responda las siguientes preguntas:

a. ¿Qué información adicional es reportara en la página de la protein data
bank?
b. ¿De dónde sale la información reportada en la página?
Referencias bibliográficas
1. Lehninger A, Nelson DL, Cox M. “Principles of Biochemistry”, Worth

Publishers, 2º edición, 1997.
2. D.Voet, JG Voet, CW Pratt. “Fundamentos de Bioquímica”. Editorial

Médica Panamericana. 2ª Ed.Bioquímica, Madrid, 2007.
3. Eric Martz. University of Massachusetts, Amherst MA USA. July 12,
2008. http://www.umass.edu/microbio/rasmol/index2.htm.
4. Lamberty M, Caille A, Landon C, Tassin-Moindrot S, Hetru C, Bulet P,

Vovelle F. Solution structures of the antifungal heliomicin and a
selected variant with both antibacterial and antifungal activities.
Biochem 2001; 40(40):11995–12003.
5. Haney F, Hunter H, Matsuzaki K, Vogel H. Solution NMR studies of
amphibian antimicrobial peptides: Linking structure to function?. Biochim
Biophys Acta 2009; 1788(8):1639-55.
6. Koradi R, Billeter M, Wuthrich K. MOLMOL: a program for display and
analysis of macromolecular structures. J Mol Graph 1996;14(1):29–32.

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Tipo de práctica: Duración: Indicaciones de peligro:

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4.2. Conceptos relacionados

Péptidos, estructura secundaria, proteínas, α-hélice y hoja β.

4.3. Fundamento teórico

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre

Hoja plegada beta o ß-plegada: Cuando la cadena principal se estira al

Giros beta-ß: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta,

 Computador con conexión a

 No serán usadas sustancias en

Existen muchas bases de datos en donde se pueden encontrar las secuencias

a. Ingrese a la página de protein data bank

4.8 Responda las siguientes preguntas:

1. Lehninger A, Nelson DL, Cox M. “Principles of Biochemistry”, Worth

2. D.Voet, JG Voet, CW Pratt. “Fundamentos de Bioquímica”. Editorial

4. Lamberty M, Caille A, Landon C, Tassin-Moindrot S, Hetru C, Bulet P,

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