INFORME DE LABORATORIO BIOQUIMICA-201103

PRACTICA 4. ESTUDIO CINETICO DE LA UREASA

PRESENTADO POR:
JIMMY GARCIA MUOZ Cdigo 1033728232

FECHA DE REALIZACION DEL EXPERIMENTO: Abril 22 de 2016

GRUPO: 4

TUTOR DE LABORATORIO:
ALBA PINZON
UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA UNAD
CEAD JOSE ACEVEDO Y GOMEZ

BOGOTA D.C., Mayo 12 de 2016

INTRODUCCIN

En este laboratorio desarrollaremos la prctica nmero cuatro del curso

Bioqumica, que trata de la identificacin de la ureasa en leguminosas y tortas
de oleaginosas.
Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas.
Adems de su importancia como catalizadores biolgicos, tienen muchos usos
mdicos y comerciales. Un catalizador es una sustancia que disminuye la
energa de activacin de una reaccin qumica. Al disminuir la energa de
activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin. La mayora de las
reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se
establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formacin
de equilibrio qumico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.
Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres
vivos estn catalizadas por enzimas. Las enzimas son catalizadores especficos,
lo cual significa que cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi
siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

PRACTICA 4. ESTUDIO CINETICO DE LA UREASA

OBJETIVOS
Comprender cul es la funcionalidad de las enzimas.
Analizar la capacidad enzimtica de la ureasa mediante reacciones
qumicas

bajo

condiciones

variables

de

temperatura,

pH

concentracin.
Obtener destrezas en el manejo de material e instrumentos del
laboratorio.
Aplicar la bioseguridad durante las prcticas en el laboratorio.
Analizar e interpretar los resultados obtenidos durante las prcticas de
laboratorio.

MARCO TEORICO
Las enzimas
Las enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres
vivos, actan como catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en
una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. Su accin es acelerar las
reacciones, lo que hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin,
temperatura o pH.

Actividad enzimtica
En una reaccin catalizada por una enzima, la sustancia sobre la que acta la
enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una regin concreta de la
enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende el sitio de unin
formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y un
sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el
mecanismo de la reaccin
Una vez formados los productos, la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reaccin. Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan
reacciones especficas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. La
enzima sacarasa es muy especfica, rompe el enlace b-glucosdico de la

sacarosa o de compuestos muy similares. As, para la enzima sacarasa, la

sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa
son sustratos anlogos. La enzima acta con mxima eficacia sobre el sustrato
natural y con menor eficacia sobre los sustratos anlogos. Entre las enzimas
poco especficas estn las proteasas digestivas como la quimotripsina, que
rompe los enlaces amida de protenas y pptidos de diverso tipo.

Propiedades de las enzimas

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar
como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms
estable que las dems conformaciones posibles. Los cambios en la
conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica.

Factores que afectan la actividad enzimtica

pH: Las enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino
-NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos.
Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte,
de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms
adecuada para la actividad cataltica, este es el llamado pH ptimo.
La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden
afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo
de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10.

Temperatura: En general, los aumentos de temperatura aceleran las

reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se
duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es
mxima se llama temperatura ptima. Por encima de esta temperatura, el
aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado
por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la
actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.
Efecto de los cofactores: A veces, un enzima requiere para su funcin la
presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis, estos son

llamados cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe+
+, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren
cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima.
Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los
cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima
se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa de la enzima, es
decir, la enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte
proteica de una holoenzima (inactiva) se llama apoenzima. La concentracin
del cofactor debe ser igual o mayor que la concentracin de la enzima para
obtener una actividad cataltica mxima.
La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente
son compuestos orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas
del complejo B son coenzimas que se requieren para una respiracin celular
adecuada.
Concentracin del sustrato: A mayor concentracin del sustrato, a una
concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de
que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no
tiene efecto en la velocidad de la reaccin.
Concentracin de la enzima: Siempre y cuando haya sustrato disponible, un
aumento en la concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica
hacia cierto lmite.

Clasificacin de las enzimas segn su actividad

Tipo de enzimas

Actividad

Hidrolasas

Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas

con molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas
digestivas.

Isomerasas

Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se

transforma en otro, es decir, reacciones de isomerizacin.

Ligasas

Catalizan la unin de molculas.

Liasas

Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin,

para producir dobles enlaces.

Oxidorreductasas

Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la

transferencia de electrones de una molcula a otra. Ejemplo;
la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a cido

glucnico.
Tansferasas

Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a

otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra.

UREASA
La ureasa es una enzima que cataliza la hidrlisis de urea a dixido de carbono
y amonaco. La reaccin ocurre de la siguiente manera: (NH2)2CO + H2O
CO2 + 2NH3 En 1926, James Batcheller Sumner demostr que la ureasa es una
protena. Es producida por bacterias, hongos y varias plantas superiores. En las
plantas, la ureasa es un hexmero, consiste en seis cadenas idnticas- y se
encuentra en el citoplasma. En bacterias, consiste en dos o tres subunidades
diferentes. Para su activacin, la ureasa necesita unir dos iones de nquel por
subunidad.
La ureasa de judas tipo Jack (Canavalia ensiformis) fue la primera enzima
purificada y cristalizada, un logro de James B. Sumner en 1926, en un momento
en que la mayora de los cientficos crean que era imposible cristalizar
enzimas. Esto le vali a Sumner el Premio Nobel de Qumica en 1946. Hoy en
da, la cristalizacin de protenas ayuda a los cientficos a descubrir su
estructura y determinar cmo funcionan. Este conocimiento permite el diseo
de las sustancias que interfieren en la accin de la enzima, tales como los
medicamentos para la lucha contra el SIDA que inhiben la accin de las
enzimas del VIH o de la evolucin reciente hacia un posible tratamiento de la
rabia.

PROCEDIMIENTOS

Extraccin de la ureasa
Pasarla a un Erlenmeyer, agregar 10 mlCentrifugar
de NaCl 1%.
la Agitar
suspensin
15 min
a
Pesar 5 g de muestra.

25

Transferir
sobrenadante a un
Repetir el procedimiento anterior
Al residuo agregar 10 ml
de NaCl el
1%

Reunir los dos sobrenadantes y completar 25ml con NaCl 1%. Este es el extracto
contiene
ureasa.
Dejar enque
bao
con hielo.

Determinacin de la actividad a diferente pH, pH ptimo de

Mtodo 1

Preparar dos series de tubos:

5 servirn de blanco
5 para determinar el efecto de pH

Rotular los tubos

En los tubos b

Agregar
los reactiv
Incubar cada tubo a 50C durante 5 min
agitando
Registrar resultados

Mtodo 2

Colocarlo en un mortero y macerar por 15 min con 20 ml de NaCl 1%Centrifugue

previamente
por
enfriado
10 min (agu
a 25
Pesar 5 g del material vegetal

Transferir
sobrenadante
a un baln afo
Centrifugue por
Pasar
10 min
el residuo
a 2500alrpm.
mortero, agregar 10 ml
de NaClel1%
frio, por 15 min.

Transferir el sobrenadante al baln aforado

y completar
a volumen
con NaCl
Marcar
1%.12 tubos
adicionar
las solucione
Guardar
el extracto
enzimtico
refrigerado
en uny bao
agua-hielo.

Mezclar bien el contenido de los tubos y colocalos en un bao

Dejaradecuada,
enfriar y leer
la absorbancia
a 630nm.
Si la absorbancia es mayor a 2.0 realizar la disolucin
volver
a leer.

Registrar resultados.

Mtodo 3 Primera Sesin. Determinacin del efecto del pH, concentracin de s

Determinacin del efecto de pH

Preparar
series dey 5macerar
tubos: por 15 min con 20
Rotular
t
Colocarlo
endos
un mortero
ml de los
NaC
5 blanco
5 para determinar el efecto de pH

Registrar los resultados

Efecto de la concentracin de sustrato en la veloc

Transferir el contenido de cada tubo a un

En 8 tubos de ensayo marcados, pipetear en cada uno las cantidades de reactivos indicados enA

Titular con e

NITROPRUSIATO: Nitro
prusiato de sodio+extracto
problema Hidrxido de Amonio,
reposar por 5 minutos.

NITROPRUSIATO: Nitro
prusiato de sodio+extracto
problema Hidrxido de Amonio,
reposar por 5 minutos.

Determinacin de la actividad a diferentes temperatur

Agregar los indicadas

reactivos yenmantener
Incubar cada tubo en diferentes baos a temperaturas
la tabla. las condiciones in

Registrar los resultados.

Mtodo 3 Segunda Sesin. Extraccin de la urea

Pasarla de
a un
Erlenmeyer y agregar 10ml Centrifugar
de NaCl 1%,laagitar
1
Pesar 5 g de muestra (harina
leguminosa)
suspen

Al residuo
agregar
10ml
de NaClcontiene
1% y repetir
el procedimiento
Transferir
el sobrenadan
Reunir los dos sobrenadantes y completar a 25ml
con NaCl
1%. Este
extracto
la ureasa.

En 5 tubos de ensayo marcados

pipetear
en los
cada
unodel
las bao.
cantidades
de Titular
reactivos
consegn
el HClla(normalidad
tabla
de la conocida)
gua.
Mezclar
y sacar
tubos
Transferir
cuantitativamente
el contenido
de caday

CUESTIONARIO:
1. Qu tipo de inhibicin enzimtica se presenta con el uso de metales
pesados?
Con el uso de metales pesados se presenta una inhibicin no competitiva
reversible, mayormente se da por la presencia de iones de metales pesados
como Ag+, Hg2+ o Pb2. Los metales pesados forman mercptidos con los grupos
sulfhidrilo (-SH) de las enzimas. El equilibrio que resulta inactiva la enzima, que
requiere un grupo sulfhidrilo libre para su actividad. La inhibicin puede ser
eliminada removiendo el ion del metal pesado.

2. Qu representan los valores de Vm y Km?

Km: Constante de Michaelis-Menten, en donde la velocidad de la accin de una
enzima es funcin de la cantidad de sustrato presente, la cantidad de enzima y
las caractersticas de la enzima, la afinidad de la enzima por el sustrato y el
poder cataltico del enzima.
Vm: Velocidad mxima, la cual estima el nmero de centros activos de la
enzima o la velocidad que obtendramos cuando toda la enzima se encuentra
unida al sustrato.

3. Que entiende por metalo-enzimas? De ejemplos

Una metalo-enzima es una protena enzimtica que tiene un fuerte vnculo
entre la parte proteica y un metal, donde el metal est incrustado dentro de la
molcula. El metal se presenta en forma de un in y su funcin principal es la
de participar en las reacciones enzimticas. El metal a veces juega un papel
directo en la unin de los tomos; en otros casos trabaja para ayudar a
estabilizar la protena despus de la reaccin enzimtica.
Ejemplos:

Fe (grupo prostetico
hemo)
Fe (no hemo)
Cu

Hemoglobina, peroxidasa, catalasa, citocromo P450, triptfano dioxigenasa, citocromo c.

Pirocateasa, ferredoxina, hemeritrina, transferrina,
aconitasa.
Tirosinasa, aminooxidasa, lacasa, ascorbato
oxidasa, ceruloplasmina, superxido dismutasa,

plastocianina.
Glutamato mutasa, dioldehidrasa, metionina
sintetasa.
Dipeptidasa
Carbnico anhidrasa,carboxipeptidasa, alcohol
dehidrogenasa
4. Que sucede si se reemplaza el HgCl2 por CaCl2? Explique

Co (corrincoenzimacoenzima B12)
Co (II) (no corrin)
Zn(II)

5. Todas las enzimas tienen CySH en su sitio activo? Especifique cuales son
los aminocidos presentes en el sitio activo de las enzimas cuyos sitios
activos usted conoce.
No todas las enzimas tienen CySH en su sitio activo,

Aminocidos presentes en el sitio activo de las enzimas:

Serina: enzimas inhibidas por organofosfricos
Histidina: enzimas inhibidas por clorometilcetonas
Cistena: enzimas inhibidas por reactivos SH
Lisina: enzimas que forman bases de Schif
Aspartato y Glutamato: dependencia de pH

BIBLIOGRAFIA

Enzimas. Recuperado de: http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz1.htm#a

Investigacin de la accin de la ureasa. Recuperado de:
http://www.scienceinschool.org/print/1074

INTRODUCCIN

En este laboratorio desarrollaremos la prctica nmero ocho del curso

Bioqumica, que trata de los carbohidratos y sus propiedades fsico
qumicas, que sern determinadas mediante la aplicacin de pruebas
coloreadas. Como material biolgico para realizar las pruebas de
carbohidratos utilizaremos almidn pan y papa.
Los carbohidratos son unos de los principales componentes de la
alimentacin. Esta categora de alimentos abarca azcares, almidones y
fibra. Los carbohidratos sirven para suministrarle energa al cuerpo,
especialmente al cerebro y al sistema nervioso. Una enzima llamada
amilasa ayuda a descomponer los carbohidratos en glucosa, la cual es
usada por nuestro cuerpo como fuente de energa.

PRACTICA 8. PROPIEDADES FSICO QUMICAS DE LOS

CARBOHIDRATOS

OBJETIVOS
Comprender cul es la estructura de los carbohidratos.
Reconocer los diferentes procesos metablicos

de

los

polisacridos.
Identificar la presencia de monosacridos en las muestras, por
medio de reacciones qumicas.
Obtener destrezas en el manejo de material e instrumentos del
laboratorio.
Aplicar la bioseguridad durante las prcticas en el laboratorio.
Analizar e interpretar los resultados obtenidos durante las
prcticas de laboratorio.

MARCO TEORICO

Carbohidratos
Los carbohidratos son molculas formadas por carbono, hidrgeno y
oxgeno (C, H, O) e incluyen algunas de las molculas ms relevantes en
la vida de los organismos, como son la glucosa, que es universalmente
utilizada por las clulas para la obtencin de energa metablica, el
glucgeno contenido en el hgado y el msculo, que forma la reserva
de energa ms fcilmente asequible para las clulas del organismo y la
ribosa y desoxirribosa que forman parte de la estructura qumica de
los cidos nucleicos. Por otra parte los carbohidratos son molculas
importantes en la bisfera, en donde la celulosa, que forma la porcin
principal de la estructura de las plantas, es la molcula orgnica ms
abundante del planeta y la encontramos en nuestra vida diaria bajo la
forma de madera o las fibras de algodn, acetato y rayn de nuestras
ropas; as tambin el azcar de mesa donde la sacarosa, es un

disacrido con el que endulzamos nuestros alimentos y se produce

anualmente en cantidad de millones de toneladas.

Los carbohidratos son polihidroxi aldehdos o cetonas y sus polmeros

existen en tres categoras principales distinguibles por el nmero de
unidades de azcar que los forman: monosacridos, oligosacridos y
polisacridos. Los polisacridos liberan a la hidrlisis centenares o
millares de monosacridos; mientras que los oligosacridos producen de
dos a l0 monosacridos y los monosacridos mismos son las unidades
mnimas de los carbohidratos que ya no se pueden hidrolizar. Se les
llama carbohidratos debido a que su estructura qumica semeja formas
hidratadas del carbono y se representan con la frmula Cn (H2O)n.
Los carbohidratos tienen diversas funciones en el organismo destacan:
su papel como combustible metablico (1 g de carbohidrato produce 4
Kilocaloras); como precursores en la biosntesis de cidos grasos y
algunos aminocidos y; como constituyentes de molculas complejas
importantes: glucolpidos, glucoprotenas, nucletidos y cidos
nucleicos.

Clasificacin de los carbohidratos

Segn el nmero de molculas que tengan los glcidos se los puede
dividir en cuatro grandes grupos:

- Monosacridos: Son carbohidratos que no pueden hidrolizarse, en

molculas mas sencillas y se encuentran constituidos por una sola
unidad de polihidroxialdehido o cetona, siendo el monosacrido ms
abundante en la naturaleza la D-glucosa, azcar de 6 carbonos. Su
frmula emprica general es CH20. Se subdividen en Pentosas y
Hexosas:

Las Pentosas
Xilosa

Se encuentra como componente en la madera

Ribosa

Es un constituyente de los cidos nucleicos

Arabinosa

Forma parte de las gomas, mucilagos y pectinas

(de este grupo, estas son las nicas que
normalmente ingerimos dentro de mermeladas y
dulces)

Las Hexosas

(son 24 pero, solamente 4 tienen importancia

biolgica)

D-glucosa

aparece en los frutos maduros, sangre y tejidos

animales. Esta constituye el azcar del
organismo, es muy soluble en agua, y es el
carbohidrato que transporta la sangre y el que
principalmente utilizan los tejidos.

D-manosa

Siempre aparece combinado en la naturaleza.

Nunca libre por tanto preferimos no enunciar
ningn componente.

D-galactosa

Aparece en lpidos complejos. El hgado puede

convertirla en glucosa y despus en energa.

D-fructosa

Se lo denomina azcar de frutas. Aparece libre en

la miel y en los jugos de frutas. Tiene un sabor
muy dulce.

- Disacridos: S un tipo de glcidos formados por la condensacin

(unin) de dos azcares monosacridos iguales o distintos mediante un
enlace O-glucosdico (con prdida de una molcula de agua) pues se
establece en forma de ter siendo un tomo de oxgeno el que une cada
pareja de monosacridos, mono o dicarbonlico, que adems puede ser
o en funcin del -OH hemiacetal o hemicetal. Los ms comunes son
maltosa, lactosa y sacarosa:
Maltosa:

Lactosa:

Aparece en la malta o cebada germinada y es

muy soluble en agua.
Es el azcar de la leche y es poco soluble en
agua.

Sacarosa:

Es el azcar de mesa. Se obtiene de la caa de

azcar y de la remolacha, y como todos saben, es
muy soluble en agua.

- Oligosacridos: Son molculas constituidas por la unin de 2 a

10 monosacridos cclicos, pueden ser lineales o mediante enlaces de
tipo
glicosdicos;
concretamente
enlaces
aceticos.
El enlace
glicosdico es un enlace covalenteque se establece entre grupos
alcohol de dos monosacridos, con desprendimiento de una molcula
de agua. Generalmente unidos a protenas (glicoprotenas) y lpidos
(glicolpidos):
Trisacridos:

La rafignosa se encuentra en las legumbres.

Tetrasacridos:

La esteaquiosa, el ms estudiado, se encuentra en

las semillas de soja.

- Polisacridos: Son biomolculas que se encuadran entre

los glcidos y estn formadas por la unin de una gran cantidad
de monosacridos y cumplen funciones diversas, sobre todo de reservas
energticas y estructurales. Los polisacridos son cadenas, ramificadas
o no, de ms de diez monosacridos. Los polisacridos son polmeros,
cuyos monmeros constituyentes son monosacridos, los cuales se unen
repetitivamente mediante enlaces glucosdicos. Estos compuestos llegan
a tener un peso molecular muy elevado, que depende del nmero de
residuos o unidades de monosacridos que participen en su estructura.
Este nmero es casi siempre indeterminado, variable dentro de unos
mrgenes, a diferencia de lo que ocurre con biopolmeros informativos,
como el ADN o los polipptidos de las protenas , que tienen en su
cadena un nmero fijo de piezas, adems de una secuencia especfica.
Entre ellos estn:

Almidn:

Este se encuentra en los vegetales en forma de

granos, ya que son la reserva nutritiva de ellos.

Aparecen en la papa, arroz, maz, y dems

cereales.
Glucgeno:

Se encuentra en los tejidos animales, donde

desempea la funcin de reserva nutritiva.
Aparece en el hgado y en los msculos.

Celulosa:

Cumple funciones estructurales en los vegetales.

Inulina:

Aparece en los tubrculos de dalia, en alcauciles,

ajos y cebollas.

Liquenina:

Aparece en los musgos y lquenes.

Mucopolisacridos: Cumplen funcin de sostn, nutricin y

comunicacin intercelular.

Enlace glucosdico:
La unin covalente entre la cadena peptdica y las molculas de
carbohidratos se establece mediante dos tipos de enlaces glucosdicos
N-glucosdico y O-glucosdico, dependiendo de que el carbohidrato se
una a un tomo de nitrgeno o a uno de oxgeno, respectivamente. El
enlace N-glucosdico, presente en la mayora de las protenas, se forma
entre una asparagina de la cadena polipeptdica y el carbohidrato Nacetilglucosamina, mientra que el O-glucosdico se forma entre una
serina o treonina y el carbohidrato, el cual es con frecuencia Nacetilgalactosamina. Muchas glucoproteinas poseen ambos tipos de
enlaces y varios de ellos tienen un nmero diverso de oligosacridos
unidos.

PROCEDIMIENTOS

Parte A: Solubilidad

Anote sus obser

Aadir
detubo
agua
a cada .tubo. Agitar fuerte por 1 min y dejar reposar 30 s
Colocar 5 g de un azcar
en2ml
cada
(rotular)

En un cuadro cualifique cualitativamente

Repita
las muestras.
Anote
el procedimiento
sus observaciones
anterior, utilizando otros tubos. Agr

Prueba B. Prueba con los reactivos de Tollens y Fehliing

Tomar
de cada
solucin y llevarla
Preparara soluciones
de
cada1ml
azcar
al 10%
Realice un montaje de bao Mara y caliente
60C

Colocar los tubos dentro de un vaso de precipitados

llevarlos
al bao maria
por 5maria
min.
Verificaryque
la temperatura
del bao
se mantenga
60C. d
Adicionar
1 ml deen
reactivo

Anote
ob
Repita los pasos anteriores, usar 0.5ml del reactivo A de Fehling y 0.5 ml del reactivo
B de sus
Fehlin
Anote sus observaciones

Parte C: Polisacridos

Aada 2 gotas de solucin de yodo o de reactivo

Calentar
suavemente
hasta que se forme engrudo. Dejar enfriar.
Preparar una solucin concentrada
de almidn
en agua.

Repita esta prueba utilizando el reactivo de lugol en una rebanada

desus
papa
o de pan.
Anote
observaciones
Anote sus observaciones

NITROPRUSIATO: Nitro
prusiato de sodio+extracto
problema Hidrxido de Amonio,
reposar por 5 minutos.

NITROPRUSIATO: Nitro
prusiato de sodio+extracto
problema Hidrxido de Amonio,
reposar por 5 minutos.

Carbohidratos. Recuperado de:

http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002469.htm

Bioqumica elemental de los hidratos de carbono

http://www.zonadiet.com/nutricion/bioquimica.htm