Salud Uninorte

ISSN: 0120-5552
[email protected]
Universidad del Norte
Colombia

Silvera Arenas, Luz Alba; Barrios de Zurbarn, Carmen

La matriz extracelular: El ecosistema de la clula
Salud Uninorte, nm. 16, julio-diciembre, 2002, pp. 9-18
Universidad del Norte
Barranquilla, Colombia

Available in: http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=81701602

How to cite
Complete issue
More information about this article
Journal's homepage in redalyc.org

Scientific Information System

Network of Scientific Journals from Latin America, the Caribbean, Spain and Portugal
Non-profit academic project, developed under the open access initiative

revisin del tema

La matriz extracelular: El ecosistema de la clula

Luz Alba Silvera Arenas1, Carmen Barrios de Zurbarn2

Resumen

Abstract
The main extracellular constitutes a macromolecules group, located on the outside of the cells that on
the whole will form the ecosystem where the cell will carry out its vital functions: multiplication,
preservation, biochemical processes and indispensable physiopathologics for the survival of the vital
fabrics of the alive organisms and the survival of the different species. These molecules are synthesized
by the same cell or they come from the bloodstream. They are four the macromolecules committed in
their formation: System collagen, elastic system, glicosaminoglicanos and glicoprotenas of adhesion.
Key words : Extracellular matrix, collagen, fibronectin, integrins, laminin.

Fecha de aceptacin: Julio 2002

La matriz extracelular constituye un conjunto de macromolculas, localizadas por fuera de las clulas,
que en conjunto forman el ecosistema donde la clula realiza sus funciones vitales: multiplicacin,
preservacin, procesos bioqumicos y fisiopatolgicos indispensables para la supervivencia de los
tejidos vitales de los organismos vivos de las diferentes especies. Estas molculas son sintetizadas por
las mismas clulas o provienen de la corriente sangunea. Las macromolculas comprometidas en su
formacinson:Sistemacolgeno,sistemaelstico,glicosaminoglicanosyglicoprotenasdeadhesin.
Palabras clave : Matriz extracelular, colgeno, fibronectina, laminina, integrinas.

INTRODUCCIN
En estos momentos la ecologa y la conservacin del medio ambiente es un tema
obligado para la preservacin de la vida de todos los seres vivientes, y entre ellos la
especie humana. No se puede olvidar que la clula es la unidad primordial de la vida
de los seres vivos y su entorno es la matriz extracelular.

La matriz extracelular est formada por un conjunto de macromolculas, que se

localizan entre las clulas de un determinado tejido o en el lado externo de la
membrana plasmtica de cualquier clula, considerada aisladamente. Estos componentes son en general producidos por las mismas clulas o los aporta la corriente
sangunea. En ambos casos forman el medio donde las clulas sobreviven, se
multiplican y desempean sus funciones.
1
2

MD. PhD. Docente Ciencias Bsicas Mdicas, Universidad del Norte. [email protected]
MD. Docente Ciencias Bsicas Mdicas, Universidad del Norte.

Salud Uninorte. Barranquilla (Col.), 16: 9-18, 2002

ESTRUCTURA Y FUNCIN
Las macromolculas que constituyen la matriz extracelular son de cuatro grandes
tipos: (1) sistema colgeno (2) sistema elstico (3) proteoglicanos (4) glicoprotenas
multifuncionales (laminina, fibronectina, tenascina, trombospondina y otras). Cada
una desempea funciones de manera integrada con las dems; esto hace que la
matriz sea calificada como un verdadero complejo funcional. Los colgenos y el
sistema elstico constituyen la arquitectura de la matriz extracelular. Las glicoprotenas
actan como molculas de adhesin del sustrato intercelular, importantes en las
interacciones clula-clula y clula-matriz. Los glicosaminoglicanos y proteoglicanos
tienen un papel fundamental en el equilibrio hidroelectroltico y cido bsico(1).

COLGENOS
Los colgenos forman una gran familia de protenas que tienen por caractersticas
agruparse formando una estructura supramolecular. De modo general, las molculas resultan de la asociacin de tres cadenas polipeptdicas en con una formacin
caracterstica de triple hlice. Adems de la triple hlice, los colgenos poseen
dominios globulares, que le confieren flexibilidad y especificidad a las molculas que
los poseen(2).
Actualmente se conocen aproximadamente 27 tipos de colgenos con diferentes
localizaciones y desempean diferentes funciones(4). Los colgenos han sido clasificados teniendo en cuenta la forma en que se agregan: colgenos fibrilares I, II, III,
V y XI y colgenos no fibrilares VI, VII, VIII, X.
Los no fibrilares a su vez se clasifican teniendo en cuenta la constitucin y
presentacin de las fibrillas:
a) Colgenos que forman membrana; son tipo IV, VI y VIII.
b) Colgenos con interrupcin de la triple hlice (grupo de FACITS = Fibrila
associated collagen whit interrupted triple hlice); son tipo IX, XII, XIV.
c) Colgenos que forman microfibrillas en cuenta de rosario; son tipo VI.
d) Colgeno que forman fibras de anclaje; son tipo VII.
El colgeno tipo I es un heterotrmero formado por dos cadenas 1 (I) y una cadena
2 (I), con 300 nm de longitud. Se encuentra en la dermis, en el tendn, en la lmina
propia de todas las mucosas y en la placenta se localiza a nivel del estroma velloso
(5). Es la molcula ms abundante, y la encontramos adems en los procesos de
inflamacin crnica y fibrosis, sustituyendo los tejidos parenquimatosos, como fue
observado en las vellosidades coriales de la placenta de mujeres con Enfermedad
Hipertensiva del Embarazo (EHEE). (Fig. 1).
El colgeno tipo II es un homotrmero formado por tres cadenas 1 (III) y se
encuentra en tejidos que necesitan ms elasticidad y menor rigidez, como los tejidos

10

Salud Uninorte. Barranquilla (Col.), 16: 9-18, 2002

Figura 1
Vellosidad terminales en placenta normal muestra fibronectina

embrionarios y linfticos. En la vellosidades coriales se localiza debajo del trofoblasto

y en el estroma de la placenta (5).
El colgeno tipo III es un homotrmero formado por tres cadenas -1 (III). Se
encuentra en los tejidos que necesitan ms elasticidad y menor resistencia como los
tejidos embrionarios, linfticos y formando parte del estroma vellositario normal.
El colgeno tipo V es un heterotrmero, presenta tres cadenas -1 (V), -2 (V), 3 (V) y se localiza en la piel, el msculo liso y crnea.
El colgeno tipo XI es un heterotrmero formado por las cadenas -1 (XI), 2 (XI)
y -3 (XI) y se encuentra en el cartlago.
Dentro de los colgenos que forman membrana encontramos los tipos IV, VI y
VIII.
El colgeno IV se caracteriza por formar una trama filamentosa en forma de una
malla conocida como tela de corral de gallina y se localiza en las membranas
basales. Est formado por dos tipos de cadenas, -1 (IV) y -2 (IV), que se asocian para
formar una malla tridimensional. En procesos inflamatorios y en cncer es destruida
por la colagenasa producto de los leucocitos y clulas neoplsicas(4, 6 , 7).
El colgeno VI es un heterotrmero formado por tres cadenas genticamente
distintas: -1 (VI), -2(VI) y -3 (VI). Posee dos dominios globulares de igual
dimetro, separados por un dominio helicoidal corto de 110 nm; tiene una secuencia
de 335 a 336 residuos de aminocidos, donde la cistena forma puentes que estabilizan
la molcula. En la posicin II de las tres cadenas est presente la secuencia argininaglicina-asparagina (RGD). Este colgeno desempea una funcin importante en las
interacciones entre los diferentes componentes matriciales y en los mecanismos de
adhesin y tiene particular importancia en el reconocimiento de la integrina 21 que
regula la adhesin y diferenciacin celular.
La agregacin de las molculas de colgeno tipo (VI) fue demostrada por
microscopia electrnica, aplicando la tcnica de rotacin. Se observ cmo dos

Salud Uninorte. Barranquilla (Col.), 16: 9-18, 2002

11

molculas se unen punta a punta y forman dmeros, luego dos dmeros forman
tetrmeros, estas uniones estn establecidas entre los dominios globulares. La triple
hlice se debe a la presencia de puentes disulfuros y no al aminocido lisina, como
ocurre con otros tipos de colgeno. Las microfibrillas y los grnulos le dan una
disposicin semejante a la cuentas de un rosario(8). Encontramos colgeno VI en los
tendones, piel, cartlago elstico, espacio perisinusoidal del hgado, donde es sintetizado por la clulas de Ito(9); por consiguiente, en la cirrosis heptica est aumentado(10). En las vellosidades coriales fue localizado en el estroma velloso y sirve de
interaccin con otros componentes matriciales.
Los colgenos tipo IX y XII han sido descritos a nivel del tejido cartilaginoso
interactuando con el colgeno II.
El colgeno tipo XIV es un homotrmero con caractersticas de FACIT que interacta
con el colgeno I. Se localiza en la piel y tendones. Estudios recientes demostraron la
interaccin del colgeno XIV con algunos glicosaminoglicanos y proteoglicanos,
como el heparan-sulfato y la ondulina, mediando la interaccin del trofoblasto con
la matriz extracelular.

SISTEMA ELSTICO
El sistema elstico est formado por la elastina, que es un polmero insoluble,
constituido por molculas solubles de tropoelastina, y por una glicoprotena denominada fibrilina. La tropoelastina est formada por cadenas de polipptidos con 800
residuos de aminocidos no usuales, derivados de la lisina y denominados desmosina
e isodesmosina.
Durante el proceso de desarrollo de una fibra elstica, el componente fibrilar es el
primero en formarse, seguido de depsitos de elastina, probablemente debido a una
interaccin inica entre la elastina y la superficie microfibrilar, como consecuencia
de sus cargas opuestas(11). La cadena de tropoelastina es sintetizada en el retculo
endoplasmtico rugoso, donde inicialmente se produce la formacin de una secuencia lder con 20 residuos, que es incidida antes de su liberacin. De esta secuencia
parece formarse dos tipos de tropoelastina, que varan de acuerdo con la maduracin
del tejido y del animal(11). Son denominadas tropoelastina A, que posee un peso
molecular de aproximadamente 70.000 Kd, y tropoelastina B, la cual tiene un peso
estimado de 73.000 Kd.
Las microfibrillas se encuentran constituidas por fibrilina. La fibrilina es una
glicoprotena formada por un monmero con peso molecular de 350Kd; es rica en
cistena y presenta en su estructura una secuencia semejante al factor de crecimiento
epidrmico (EGF) y otra parecida al factor de crecimiento y transformacin del
fibroblasto (FG1)(12). Presenta tambin una secuencia RGD, que parece tener importancia en la adhesin con otras protenas de matriz, cuya funcin todava no ha sido
estudiada. La fibrilina desempea una funcin importante en el alineamiento de las
molculas de tropoelastina, de tal forma que permite la formacin de las uniones
cruzadas. De hecho, durante la elastognesis, las microfibrillas surgen slo en la
forma de agregados que gradativamente toman la forma y direccin de la futura fibra

12

Salud Uninorte. Barranquilla (Col.), 16: 9-18, 2002

elstica, y con la maduracin de la fibra comienza a formarse la elastina insoluble

entre cada eje de material microfibrilar(11).
En las vellosidades coriales, las fibras elsticas se localizan en el estroma velloso
y en torno de las clulas mioepiteliales perivasculares, las cuales regulan el tono y la
elasticidad de los vasos coriales, lo cual facilita el flujo sanguneo entre la madre y el
feto(13). Adems interactan con otros componentes de la matriz.
En la piel, el sistema elstico es fundamental para mantener su elasticidad. La
elastina es sensible a la luz ultravioleta y a la exposicin al sol, lo cual acelera el
proceso de envejecimiento. Con la destruccin de la capa de ozono la piel queda ms
expuesta a la accin de la luz ultravioleta; motivo de preocupacin de la comunidad
cientfica.

GLICOSAMINOGLICANOS PROTEOGLICANOS
Los proteoglicanos son complejos de macromolculas formados por la asociacin
covalente entre cadenas polipeptdicas y glicosaminoglicanos. Estas ltimas se
forman de polmeros de unidades de disacridos repetidas (hexosamina ms cido
hexaronico y en gran parte presentan diferentes niveles de sulfatacin, como el
condroitin-sulfato, dermatan-sulfato, queratan-sulfato y heparan-sulfato.
El ncleo proteico de los diferentes proteoglicanos vara de peso molecular, de 19
a 500 Kd. El nmero de cadenas de glicosaminoglicanos vara de 1 a 100; la estructura
primaria est formada por un proteoglicano pequeo: serina-glicina, que presenta un
ncleo proteico y 14 cadenas de glicosaminoglicanos.
El cido hialurnico es el nico glucosaminoglicano que no se une a la cadena
peptdica; tiene un papel muy importante en la migracin celular. Facilita la hidratacin
de los tejidos, debido a la gran cantidad de radicales libres, que se ligan a las
molculas de agua. Por lo tanto, la hidratacin de los tejidos depende de la concentracin y el estado fisiolgico del cido hialurnico(14; 15 ).
Estudios recientes han demostrado que el cido hialurnico al unirse a la protena
B forma el complejo cido hialurnico protena B. Este complejo ha sido asociado al
estmulo de la actividad de protena quinasa, que sirve como seal de traduccin a
nivel celular, y tiene un papel importante en la interaccin de la superficie celular con
el citoesqueleto(16; 17 ).
La funcin de los proteoglicanos es contribuir a la adhesividad celular mediante
su interaccin con la superficie celular y con otros componentes matriciales. El
sindecan, por ejemplo, proteoglicano de la membrana celular, transmite seales a
protenas transmembranales, como las integrinas, que a su vez interactan con el
citoesqueleto, el cual facilita la interaccin de los filamentos de actina(18).
La unin sindecan a la fibronectina es mediada por el heparan-sulfato. Los
proteoglicanos pueden regular la diferenciacin y proliferacin celular en algunos
tejidos, incluidos el cartlago, donde se observ aumento en la adhesin celular a

Salud Uninorte. Barranquilla (Col.), 16: 9-18, 2002

13

medida que el condroblasto se diferencia en condorcito(19; 20). Adems de la

interaccin con fibronectina, el heparan-sulfato de los fibroblastos y de las clulas
epiteliales sirve como mediador de interaccin con colgenos, siendo esta unin ms
fuerte con el colgeno V(21; 15).
El heparan-sulfato perlecan es el primero de los proteoglicanos en aparecer en la
lmina basal junto con la laminina y el colgeno IV estableciendo las bases estructurales de las membranas basales como se observa en las membranas basales trofoblstica,
los vasos coriales y en la lmina basal de los epitelios en general(22).

GLICOPROTENAS MULTIFUNCIONALES
Las glicoprotenas principales multifuncionales encontradas en la matriz extracelular
son: fibronectina (FN), laminina (LN), tenascina (TN) y trombospondina (TB). Para
cumplir con sus funciones estas molculas necesitan de otras molculas que sirven
de unin entre la matriz extracelular y el citoesqueleto celular, como son: las
integrinas, las caderinas, las inmunoglobulinas y las selectinas.

FIBRONECTINA
Glicoprotena de adhesin celular, se encuentra formada por un dmero de unidades
idnticas, enlazadas entre s por puentes disulfuros. Cada unidad tiene 2.500 residuos de aminocidos y posee una serie de dominios globulares, separadas por
cadenas de polipptidos lineales. La fibronectina presenta en su estructura la
secuencia RGD, una de las molculas de reconocimiento ms estudiadas en la
adhesin celular.
Existen tres formas de fibronectina:
1) un dmero soluble, denominado fibronectina plasmtica, que circula en la sangre
y en otros lquidos corporales, importante en la coagulacin sangunea en caso de
una herida y en la fagocitosis en general;
2) un oligodmero de fibronectina unido a la superficie celular;
3) fibrillas de fibronectina, a nivel de la matriz extracelular(23; 24).
La fibronectina es una molcula multifuncional que presenta varios dominios
globulares, los cuales le dan ciertas caractersticas que le permiten ejercer diferentes
funciones.
En la placenta, la fibronectina se encuentra en el estroma velloso, en el fibrinoide
intra e intervelloso, y parece tener un papel fundamental en la adhesin de las clulas
trofoblsticas a la decidua, se reconocen as los receptores de las integrinas (Fig. 2)(19;
7).

14

Salud Uninorte. Barranquilla (Col.), 16: 9-18, 2002

Figura 2
Vellosidad mostrando la diferencia en la distribucin de la fibronectina
(LASERCONFOCL) (3-Dimensin)

En el cncer de cervix, la fibronectina se localiza a nivel de las clulas neoplsicas

y en el estroma, lo que permite a la clula cancerosa no ser reconocida por el sistema
inmune. Este hecho podra ser una de las causas etiopatognica de las metstasis(25).

LAMININA
Glicoprotena que posee un peso molecular de 900.000 kd tiene forma de cruz y est
compuesta por tres cadenas polipeptdicas diferentes, denominadas (1), 1 (1) y
2(1). Componen una familia de siete miembros o variantes, constituidos por ocho
subunidades (, 1,2, S, M, 2t y 1K). Las cadenas 1 y 2 tienen un peso molecular
de 230 y 220 Kd, respectivamente, y la cadena , 440 Kd. En los ltimos aos se
encontraron algunas variantes de laminina en membrana basal del glomrulo renal
y de la placenta, en que la cadena cambia su secuencia polipeptdica y es
denominada cadena M(26; 27). Adems de stas tambin fue descrita la S- laminina
a nivel de las sinapsis neuromusculares, donde la cadena 1 presenta diferencia en
la secuencia de los aminocidos, en el dominio I, III, V, formando as una nueva
cadena denominada S(28).
La laminina contiene regiones compatibles con receptores tipo integrinas (11,
21, 31 y 64) y la interaccin se da a travs de varias secuencias de aminocidos,
localizados en varios dominios de las molculas(29; 30).
En el trofoblasto, la laminina se localiza en la membrana basal y tiene un papel
fundamental durante el proceso de implantacin y en la diferencia de las vellosidades
placentarias(31). En la Enfermedad Hipertensiva Especfica del Embarazo (EHEE) se
localizada en la lmina basal de las vellosidades coriales y en el endotelio de los vasos
coriales(32).

Salud Uninorte. Barranquilla (Col.), 16: 9-18, 2002

15

MOLCULAS DE ADHESIN
Las molculas de adhesin son un grupo de glicoprotenas que tiene como funcin
regular las relaciones entre las clulas y la matriz extracelular. Son elementos
fundamentales en las interacciones clula-clula y clula-matriz. Las mejor estudiada son las integrinas, caderinas y la superfamilia de las inmunoglobulinas.
Las integrinas son un conjunto de glicoprotenas formadas por la asociacin de
dos subunidades, y , unidas entre s por uniones no covalentes. Presentan peso
molecular que vara de 90 a 220 Kd. Son mediadoras de las interacciones clula clula y clula-matriz; muchas de estas acciones son mediadas por la secuencia
RGD(33; 34).
La subunidades presentan ocho variantes diferentes, clasificadas de 1 a 8. La
cadena tiene 15 subunidades diferentes. Cada subunidad presenta tres dominios:
uno extracelular largo, uno transmembranoso y uno intracitoplamtico corto, que
interacta con los componentes del citoesqueleto, tales como la talina, vinculina,
actina, fibrilina, y sirve de mensajero al dar seales de transduccin (35).
Las integrinas 1 tienen receptores para varios componentes matriciales, que
incluyen fibronectina; colgeno II y VI interactuando en la adhesin de la clulas con
la matriz. Pueden estimular la secrecin de colagenasa y consecuentemente contribuir para reconstruccin de la matriz; esto ha sido demostrado con la 51 que
interacta con la fibronectina(36). La integrina 51se expresa en el epitelio endometrial, en la fase secretora(37), y en las clulas trofoblsticas. La 11 se une a la
laminina, fibronectina y colgeno IV y tiene un papel fundamental en el desarrollo
de la gestacin normal.
La integrina 64 puede actuar como receptor para laminina y es observada en las
clulas columnares de las vellosidades. Su funcin est relacionada con el desarrollo
de estas clulas(38).

REGULACIN DE LA SNTESIS Y CONSERVACIN

DE LA MATRIZ EXTRACELULAR
El equilibrio de la matriz extracelular se mantiene por una regulacin entre la sntesis,
formacin, desgaste y remodelacin. Este es un proceso regulado por las molculas
que estimulan su elaboracin tales como de los factores de crecimiento, y otros
factores que regulan su catabolismo y la regeneracin. La sntesis es realizada por
clulas de origen epitelial y mesenquimal, como el fibroblasto y miofibroblasto. Su
catabolismo ocurre por accin de enzimas lticas tipo colagenasa, elastasa y otras
metaloproteinasas, encontradas en los leucocitos, linfocitos y macrfagos. Estas
enzimas son reguladas principalmente por un conjunto de molculas conocidas
como (TIMP) o enzimas inhibidoras de las metaloproteinasas, sintetizadas por los
fibroblastos y otras clulas de origen epitelial o mesenquimal. De este equilibrio
dinmico se dependen los procesos fisiolgicos normales y los fisiopatolgicos
durante la respuesta inmune. En la placenta, las clulas del trofoblasto sintetizan
colagenasa tipo colagenasa IV de 72 y 92 Kd, adems de TIMPS (39; 40; 41).

16

Salud Uninorte. Barranquilla (Col.), 16: 9-18, 2002

Referencias
1. Alberts, B. , Bray, D., Roberts, K. y Watson, J. Cell adhesion, cell junctions and the
extracellular matrix. In Molecular Biology of Cell, 2 ed., 1989: 791-836.
2. Shiki, H. , Nisshino, T. , Uyama, H. et al. Alteration in extracellular matrix components and
integrins in patients with preeclamptic nephropathy. Virch. Arch. 1996; 427: 567-573.
3. Burgerson, MK. (1988). New collagens, new concepts. Ann Rev. Cell Biol. 4:551-577.
4. Burgerson, M. K. y Olsen, B. R. The contribution of collagenuns proteins to tissue specific
matrix assembles. Currr. Opinion Cell Biol. 1990; 2: 830-838.
5. Damsky, Ch. , Fitzgeral, Ml. y Fisher, Sh. Distribution patterns of extracellular matrix
components and adhesion receptors are components intracately moduluted during first
trimester cytotrophoblast differentiation along of the invasive pathway in vivo. J. Clin.
Invest. 1991; 89:210-222.
6. Damsky, C. y Werbiz. Signal transduction by integrin receptor for extracellular matrix:
Cooperative processing of extracellular information. Curr. Opin. Cell Biol. 1992; 4:772781.
7. Silvera-arenas, La, Menezes, D.; Motta, E, Barrios, C y Lenzi,H. Enfermedad Hipertensiva
Especfica del Embarazo (Pre-eclapmasia) Estudio de la Matriz Extracelular (colgeno
I, III, fibronectina). Salud Uninorte 2000; 15: 4-10.
8. Van Der Rest, M. Collagen family of protein. FASEB 1991; 5: 2814-2823.
9. Atkinson, Jc., Ruhl, M., Becker, J. et al. Collagen VI regulates normal and transformed
mesenchymal cell proliferation in vivo. Exp. Cell Res. 1996; 228:283-291.
10. Ross, R. y Bornstein. Studies of components of the elastic fiber. The separation and parietal
characterization of its macromolecular components J. Cell Biol. 1970; 40: 366-380.
11. Cotta-Pereira, G. Contribuio ao estudo das fibras do ssistema elstico, 1984; p. 84-85.
Tese Professor Titular em Histoembriologa.
12. Montes, G. Distribution of oxytalan, elaunin and elastic fibers in tissues. Ciencia e Cultura
1992; 44 (4): 429-440.
13. Graf, R., Matejevic, D., Shuppn, D. et al. Molecular anatomy of the perivascular sheath
immunoplacental stem vilo: The contractile apparatus and its association to the
extracellular matrix. Cell Tissue. Res. 1997; 229: 601-607.
14. Comper, Wd. y Lauretnt, Tc. Physiological funtion of connective tissue polysacharides.
Physiol.Rev. 1978; 58:255-315.
15. Toole, B. Proteoglycans and hyalurozan in morphogenesis and differentiation. En Elizabeth
D. Hay (Ed.), Cell Biology Of Extracellular Matrix, 2 ed. New York: Acd Press, 1991: 305341.
16. Turley, Ea. , Brassel, P. y Moore, D. A hyaluronan-biding protein shows o partial and
temporally regulated contribution with action on locomotion chick heart fibroblast. Exp.
Cell Res. 1990; 187: 243-249.
17. Ruoslahti, E. Structure and biology of proteoglycans Ann. Rev. Cell 1998; 4: 229-255.
18. Rollins, Bj. y Culp, PA . Glicosaminoglycans in the substrate adhesion dites of normal and
virus-transformed murine cells. Biochem. 1979; 18: 141-148.
19. Guller, S., Markiewica, L., Wozniak, R. et al. P. Developmental regulation glucocorticoidmediated effects on extracellular matrix protein expression in the human placenta.
Endocrinology 1994; 134(5): 2064- 2071.
20. Schuppan, D., Somasundaram, R. y Just, M. The extracellular matrix a major signal
traduction next work. In B. Clemennt & A. Guillooz (Eds.), Cellular and Molecular Aspects
of cirrhosis, 1992; 116-134.
21. Le Baron, R., Hook, A. y Esko, Jd. Biding of hepara-sulfate to type V collagen a mechanic
off cell-sustrate adhesion. J. Biol. Chem. 1989; 264: 7950-7956.
22. Ehnis. T., Dieterich, W., Baver, M. et al. a condroitin/dermatan sulfate form off CD44 is a
receptor for collagen XIV (ondulin). Exp. Cell Res. 1996; 229:388-397.
23. Babiarz, B., Romagnano, S., Afonso, S. y Kurilla, G. Localization and expression of
fibronectin during mouse decidualitation in vitro: Mechanisms of cell; Matrix interactions.
Dev. Dyn. 1996; 206: 330-342.

Salud Uninorte. Barranquilla (Col.), 16: 9-18, 2002

17

24. Carnemolla, B., Balza y Siri, A. et al. A tumor associated fibronectin isoform generated by
alternative Splicing of messenger RNA precursors. J. Cell Biol. 1989; 108: 1139-1148.
25. Silvera-arenas, La., Londoo-orozco, A y Nieto, M. Immunohistochemical study of
extracellular matrix in cervical cancer. SIMEC 2000 P4-54. Agras dos Reis Brasil.
26. Kleinman, H., Cannon, Fb., Gordon, W.L. et al. Biological activities of laminin. J. Cell
Biochem. 1985; 27: 317-325.
27. Tokida, Y., Aratani, Y., Morita, A . y Kitawa. Production of two variant laminin forms by
endothelial cells and their relative levels by angiostatic steroid. J. Biol. Chem. 1990; 263
(3): 18123-18129.
28. Hunter, D., Shah, V., Marlie, Jp. y Saens, Js. Lamin-like adhesive protein concrete in the
synaptic clefs of the neuromuscular juntion. Nature 1989; 338: 229-233.
29. Beck, K., Hunter, I. & Enge, J. Structure and function of laminin anatomy of multidomain
glicoprotein. Faseb. 1990; 4: 148-160.
30. Brown, Jc. , Weijemann, H. y Timpl, R. Protein binding and cell adhesion properties of two
laminin isoforms (AmB1s B2, AmB1s B2e) from human placenta. J Cell Sci. 1994; 107( pte
1): 329-338.
31. ViCovac, L., Jones, Cj y Aplin, Jd. Trophoblast differentiation during formation of
anchoring villi. in a model of the early human placenta in vitro. PLACENTA 1995; 15(1):
45-46.
32. Silvera-arenas,La, Menezes,D, Motta, E, Caputo,L y Lenzi,H. Studies concering the
placenta and extracellular matrix in the contex of specific hipertensive disease of
pregnancy. SIMEC 2002 PE-17. Angras dos Reis Brasil.
33. Klein,J. y Hrejsi. Cell adhesion molecules. Immunology, 2 ed. Londres, Blackwell
Sceince, 1997: 280-284.
34. Yamamoto, M., Fisher, J. , Gentile, M. et al. The integrins ligand echistatin prevents bone
lossin ovariectomized mice and rats. Endocrinology 1998; 139(3): 1411-1419.
35. Albelda, S. y Buck, Cc. Intregrins and other cell adhesion molecules. Faseb. 1990; 4: 22682880.
36. Schuppan, D., Somasundaram, R. y Just, M. The extracellular matrix a major signal
traduction next work. In B. Clemennt y A. Guillooz (Eds.), Cellular and Molecular Aspects
of cirrhosis, 1992: 116: 115-134.
37. Shiokawa, S. , Yoshimura, Y. , Nagamatsu, S. et al. Expression of a5b1 integrins in human
endometrial stromal and decidual cells. J. Clin. Endocrinol. & Metab. 1996; 81(4): 15331540.
38. Zhou, Y., Damsky, C. Chiu, K., Roberts, Jm. y Fisher, S. Preeclampsia is associated with
abnormal expression of adhesion molecules by invasive Cytotrophoblasts. J Clin. Invest.
1993; 91: 950-960.
39. Damsky,C., Sutherland, A. E. y Fisher, Sh. Extracellular matrix 5: adhesive interactions in
early mammalian embriogenesis, implantation cellular and placentation. FASEB J. 1993;
7: 1320-1329.
40. Damsky, C., Dibrach, C., Lim, K.h. et al. Integrin Switching regulates normal trophoblast
invasion. Development. 1994; 120(12): 3657 - 3666.
41. ViCovac, L. y Aplinn, Jd. Epithelial-Mesenchymal During trophoblast differentiation.
Acta Ant. 1996; 156: 202-216.

18

Salud Uninorte. Barranquilla (Col.), 16: 9-18, 2002