Matriz Extracelular
Matriz Extracelular
Matriz Extracelular
Para otros usos de este trmino, vase Matriz. En histologa, la matriz extracelular (MEC) es el conjunto de materiales extracelulares que forman parte de un tejido. La MEC es un medio de integracin fisiolgico, de naturaleza bioqumica compleja, en el que estn "inmersas" las clulas. As la MEC es la sustancia del medio intersticial (intercelular). La MEC es un componente de vida importante. Los animales con clulas se dintinguen por su capacidad de inteconectarse una morfognesis compleja que implica asociaciones celulares cooperativas para formar tejidos. Ah es donde es importante y distintiva la MEC como componente cohesivo y medio logstico de integracin de las diferentes unidades funcionales celulares.
El colgeno y la elastina son protenas estructurales de la matriz extracelular. Colgeno Es la protena ms abundante de la matriz extracelular. Formado por 3 cadenas . Se organiza para formar sobre todo fibras. Resiste tensiones mecnicas sin deformarse. Elastina Forma parte de las fibras elsticas. Las fibras elsticas permiten que los tejidos recuperen su forma orginal tras una distensin mecnica.
La matriz extracelular est formada principalmente por protenas, glucosaminoglucanos, proteoglucanos y glucoprotenas, organizados en entramados diversos que constituyen las diferentes matrices extracelulares de los distintos tejidos. Las protenas ms abundantes son el colgeno y la elastina. Colgeno Se denomina colgeno a una familia de protenas muy abundante en el organismo de los animales. En los vertebrados hay ms de 40 genes que sintetizan unas cadenas de aminocidos denominadas cadenas , las cuales se asocian de tres en tres para formar hasta 28 tipos de
molculas de colgeno diferentes. Las molculas de colgeno pueden representar del 25 al 30 % de todas las protenas corporales. Tradicionalmente se ha usado el colgeno para fabricar pegamentos y colas, de ah su nombre. Su principal misin en los tejidos es formar un armazn que hace de sostn a los tejidos y que resiste las fuerzas de tensin mecnica (ver figura =>). Acta como lasbarras de acero que refuerzan el hormign en las obras. La organizacin de las molculas de colgeno en estructuras macromoleculares tridimensionales es variada. Pueden formar fibras paralelas para resistir tensiones unidireccionales, como ocurre en tendones y ligamentos, o fibras orientadas en forma de mallapara soportar tensiones que pueden venir de todas las direcciones, como ocurre en el hueso, en el cartlago y en el tejido conectivo. Las clulas se "agarran" a las molculas de colgeno mediante diversas protenas de adhesin como las integrinas, inmunoglobulinas, anexinas, etctera. Las molculas de colgeno se caracterizan por: a) Una composicin poco frecuente de aminocidos. En las molculas de colgeno abunda el aminocido glicina, que es muy comn, y otros menos comunes como la prolina e hidroxiprolina. La glicina se repite cada 3 aminocidos (...-Gly - x - y - Gly - x - y -...), donde x e y suelen ser prolina e hidroxiprolina, respectivamente. Esta secuencia repetida de glicina es la que permite la disposicin en hlice levgira de las cadenas , debido al pequeo tamao de este aminocido.
Fibras de colgeno en la matriz extracelular del tubo digestivo. Microscopa electrnica de barrido.
Fibras de colgeno en la matriz extracelular del tubo digestivo. Microscopa electrnica de trasnmisin.
b) Pueden organizarse formando fibras, mallas o especializarse en formar uniones entre molculas. Todo ello depende de la composicin qumica de sus subunidades y de los tipos de subunidades que lo formen (ver tabla =>). Forman fibras. Son los ms abundantes de todas las formas de colgeno y estn formadas por repeticiones de molculas de colgeno, tres cadenas arrolladas en forma de triple hlice dextrgira que forman las unidades repetidas. El colgeno se sintetiza en el interior celular en forma procolgeno, formado por 3 subunidades inmaduras, que es exocitado al exterior celular. Tras la liberacin sufre un tratamiento enzimtico que elimina una secuencias terminales de cada cadena , transformando el procolgeno en colgeno. Tras ello las molculas de colgeno se ensamblan automticamente para formar las fibrillas de colgeno, que a su vez se unen para formar las fibras de colgeno (ver figura =>). De los colgenos que forman fibras los ms frecuentes son el tipo I, que abunda en huesos, cartlago y piel, y que representa el 90 % de todo el colgeno del organismo. Otros tipos abundantes son el II, presente en el cartlago hialino, y el III, que abunda en la piel y en los vasos sanguneos. Forman mallas. Estos tipos de colgeno suelen formar lminas de entramados moleculares. Se encuentran rodeando los rganos o formando la base de los epitelios. Entre stos se encuentra el colgeno tipo IV que abunda en la lmina basal, localizada entre el epitelio y el tejido conectivo. Establecen conexiones. Forman puentes de unin entre molculas de la matriz extracelular y el colgeno fibrilar o el colgeno que forma mallas. Por ejemplo, el colgeno tipo IX forma uniones entre los glucosaminoglucanos y las fibras de colgeno tipo II. Tambin existen molculas de colgeno que poseen secuencias de aminocidos hidrofbicos y que se encuentran como molculas transmembrana. Es el caso del colgeno tipo XIII y el tipo XVII. El colgeno tipo XVII forma parte de la estructura de los hemidesmosomas.
Imagen obtenida con un microscopio electrnico de transmisin a partir de tejido conectivo de un invertebrado marino, la oreja de mar. Con los asteriscos negros se indica el colgeno ya ensamblado en el exterior celular, mientras que con los asteriscos blancos las grandes vesculas intracelulares llenas de molculas de procolgeno. La flecha blanca indica un posible punto de liberacin de las molculas de procolgeno al espacio extracelular.
Elastina
Esquema de una porcin de una fibra de elastina. Las molculas de elastina estn unidas entre s mediante enlaces entre las regiones ricas en el aminocido lisina (Modificado de Kielty 2007).
Es una protena abundante en muchas matrices extracelulares y aparece como un componente de las denominadas fibras elsticas, las cuales son agregados insolubles de protenas. Al contrario que las fibras de colgeno, las fibras elsticas tienen la capacidad de estirarse en respuesta a las
tensiones mecnicas y de contraerse para recuperar su longitud inicial en reposo. La elasticidad de nuestros tejidos depende de las fibras elsticas. Se encuentran sobre todo en la dermis, en las paredes de las arterias, en el cartlago elstico y en el tejido conectivo de los pulmones. Adems de la elastina, que representa el 90 %, las fibras elsticas estn formadas por las denominadas microfibrillas de fibrilina y por otras glucoprotenas y proteoglucanos en menor proporcin. Otras funciones de las fibras elsticas son aportar sostn a los tejidos o regular la actividad de los factores de crecimiento TGF- mediado por la fibrilina. La elastina posee una larga cadena de aminocidos en la que hay numerosas secuencias conaminocidos hidrfobos, separadas por otras secuencias que contienen parejas de glicinas y otros aminocidos pequeos como la lisina. Esta composicin de aminocidos es la que confiere las propiedades elsticas, puesto que los aminocidos hidrfobos permiten la disposicin en estructuras arrolladas y la lisina la formacin de -hlices, que son los puntos donde se enlanzan dos molculas de elastina prximas. La elastina parece ser una invencin de los vertebrados, puesto que no se ha encontrado en invertebrados.
Bibliografa especfica
Heino J. The collagen family members as cell adhesion proteins. Bioessays. 2007. 29:1001-1010. Canty EG, Kadler KE. Procollagen trafficking, processing and fibrillogenesis. Journal of cell sciences. 2005. 118:1341-1353. Kadler CM, et al.,. Collagens at a glance. Journal of cell science. 2007. 120:1955-1958. Kielty CM. Elastic fibres in health and disease. Expert reviews in molecular medicine. 2006. 8:1-23.