Clula

Definicin
Por tanto, podemos definir a la clula como la unidad morfolgica y funcional de todo ser vivo. De hecho, la clula es el elemento de menor tamao que puede considerarse vivo. Como tal posee una membrana de fosfolpidos con permeabilidad selectiva que mantiene un medio interno altamente ordenado y diferenciado del medio externo en cuanto a su composicin, sujeta a control homeosttico, la cual consiste en biomolculas y algunos metales y electrolitos. La estructura se automantiene activamente mediante el metabolismo, asegurndose la coordinacin de todos los elementos celulares y su perpetuacin por replicacin a travs de un genoma codificado por cidos nucleicos. La parte de la biologa que se ocupa de ella es la citologa.

Caractersticas
Las clulas, como sistemas termodinmicos complejos, poseen una serie de elementos estructurales y funcionales comunes que posibilitan su supervivencia; no obstante, los distintos tipos celulares presentan modificaciones de estas caractersticas comunes que permiten su especializacin funcional y, por ello, la ganancia de complejidad.[12] De este modo, las clulas permanecen altamente organizadas a costa de incrementar la entropa del entorno, uno de los requisitos de la vida.[13

Caractersticas estructurales

Individualidad: Todas las clulas estn rodeadas de una envoltura (que puede ser una bicapa lipdica desnuda, en clulas animales; una pared de polisacrido, en hongos y vegetales; una membrana externa y otros elementos que definen una pared compleja, en bacterias Gram negativas; una pared de peptidoglicano, en bacterias Gram positivas; o una pared de variada composicin, en arqueas)[6] que las separa y comunica con el exterior, que controla los movimientos celulares y que mantiene el potencial de membrana. Contienen un medio interno acuoso, el citosol, que forma la mayor parte del volumen celular y en el que estn inmersos los orgnulos celulares. Poseen material gentico en forma de ADN, el material hereditario de los genes y que contiene las instrucciones para el funcionamiento celular, as como ARN, a fin de que el primero se exprese.[14] Tienen enzimas y otras protenas, que sustentan, junto con otras biomolculas, un metabolismo activo.

Caractersticas funcionales
Las enzimas, un tipo de protenas implicadas en el metabolismo celular.

Las clulas vivas son un sistema bioqumico complejo. Las caractersticas que permiten diferenciar las clulas de los sistemas qumicos no vivos son:

Nutricin. Las clulas toman sustancias del medio, las transforman de una forma a otra, liberan energa y eliminan productos de desecho, mediante el metabolismo. Crecimiento y multiplicacin. Las clulas son capaces de dirigir su propia sntesis. A consecuencia de los procesos nutricionales, una clula crece y se divide, formando dos clulas, en una clula idntica a la clula original, mediante la divisin celular. Diferenciacin. Muchas clulas pueden sufrir cambios de forma o funcin en un proceso llamado diferenciacin celular. Cuando una clula se diferencia, se forman algunas sustancias o estructuras que no estaban previamente formadas y otras que lo estaban dejan de formarse. La diferenciacin es a menudo parte del ciclo celular en que las clulas forman estructuras especializadas relacionadas con la reproduccin, la dispersin o la supervivencia. Sealizacin. Las clulas responden a estmulos qumicos y fsicos tanto del medio externo como de su interior y, en el caso de clulas mviles, hacia determinados estmulos ambientales o en direccin opuesta mediante un proceso que se denomina sntesis. Adems, frecuentemente las clulas pueden interaccionar o comunicar con otras clulas, generalmente por medio de seales o mensajeros qumicos, como hormonas, neurotransmisores, factores de crecimiento... en seres pluricelulares en complicados procesos de comunicacin celular y transduccin de seales. Evolucin. A diferencia de las estructuras inanimadas, los organismos unicelulares y pluricelulares evolucionan. Esto significa que hay cambios hereditarios (que ocurren a baja frecuencia en todas las clulas de modo regular) que pueden influir en la adaptacin global de la clula o del organismo superior de modo positivo o negativo. El resultado de la evolucin es la seleccin de aquellos organismos mejor adaptados a vivir en un medio particular.

La clula procariota
Artculo principal: Clula procariota

Las clulas procariotas son pequeas y menos complejas que las eucariotas. Contienen ribosomas pero carecen de sistemas de endomembranas (esto es, orgnulos delimitados por membranas biolgicas, como puede ser el ncleo celular). Por ello poseen el material gentico en el citosol. Sin embargo, existen excepciones: algunas bacterias fotosintticas poseen sistemas de membranas internos.[20] Tambin en el Filo Planctomycetes existen organismos como Pirellula que rodean su material gentico mediante una membrana intracitoplasmtica y Gemmata obscuriglobus que lo rodea con doble membrana. sta ltima posee adems otros compartimentos internos de membrana, posiblemente conectados con la membrana externa del nucleoide y con la membrana nuclear, que no posee peptidoglucano.[21] [22] [23] Por lo general podra decirse que los procariotas carecen de citoesqueleto. Sin embargo se ha observado que algunas bacterias, como Bacillus subtilis, poseen protenas tales como MreB y mbl que actan de un modo similar a la actina y son importantes en la morfologa celular.[24] Fusinita van den Ent, en Nature, va ms all, afirmando que los citoesqueletos de actina y tubulina tienen origen procaritico.[25]

De gran diversidad, los procariotas sustentan un metabolismo extraordinariamente complejo, en algunos casos exclusivo de ciertos taxa, como algunos grupos de bacterias, lo que incide en su versatilidad ecolgica.[10] Los procariotas se clasifican, segn Carl Woese, en arqueas y bacterias.[26

La clula eucariota
Artculo principal: Clula eucariota

Las clulas eucariotas son el exponente de la complejidad celular actual.[12] Presentan una estructura bsica relativamente estable caracterizada por la presencia de distintos tipos de orgnulos intracitoplasmticos especializados, entre los cuales destaca el ncleo, que alberga el material gentico. Especialmente en los organismos pluricelulares, las clulas pueden alcanzar un alto grado de especializacin. Dicha especializacin o diferenciacin es tal que, en algunos casos, compromete la propia viabilidad del tipo celular en aislamiento. Asi, por ejemplo, las neuronas dependen para su supervivencia de las clulas gliales.[10] Por otro lado, la estructura de la clula vara dependiendo de la situacin taxonmica del ser vivo: de este modo, las clulas vegetales difieren de las animales, as como de las de los hongos. Por ejemplo, las clulas animales carecen de pared celular, son muy variables, no tiene plastos, puede tener vacuolas pero no son muy grandes y presentan centrolos (que son agregados de microtbulos cilndricos que contribuyen a la formacin de los cilios y los flagelos y facilitan la divisin celular). Las clulas de los vegetales, por su lado, presentan una pared celular compuesta principalmente de celulosa), disponen de plastos como cloroplastos (orgnulo capaz de realizar la fotosntesis), cromoplastos (orgnulos que acumulan pigmentos) o leucoplastos (orgnulos que acumulan el almidn fabricado en la fotosntesis), poseen vacuolas de gran tamao que acumulan sustancias de reserva o de desecho producidas por la clula y finalmente cuentan tambin con plasmodesmos, que son conexiones citoplasmticas que permiten la circulacin directa de las sustancias del citoplasma de una clula a otra, con continuidad de sus membranas plasmticas.[35

Origen
Artculo principal: Origen de la vida

La aparicin de la vida, y, por ello, de la clula, probablemente se inici gracias a la transformacin de molculas inorgnicas en orgnicas bajo unas condiciones ambientales adecuadas, producindose ms adelante la interaccin de estas biomolculas generando entes de mayor complejidad. El experimento de Miller y Urey, realizado en 1953, demostr que una mezcla de compuestos orgnicos sencillos puede transformarse en algunos aminocidos, glcidos y lpidos (componentes todos ellos de la materia viva) bajo unas condiciones ambientales que simulan las presentes hipotticamente en la Tierra primigenia (en torno al en Arcaico).[56] Se postula que dichos componentes orgnicos se agruparon generando estructuras complejas, los coacervados de Oparin, an acelulares que, en cuanto alcanzaron la capacidad de autoorganizarse y perpetuarse, dieron lugar a un tipo de clula primitiva, el progenote de Carl Woese, antecesor de los tipos celulares actuales.[26] Una vez se diversific este grupo celular, dando lugar a las variantes procariotas, arqueas y bacterias, pudieron aparecer nuevos tipos de clulas, ms complejos, por endosimbiosis, esto es, captacin permanente de unos tipos celulares en otros sin una prdida total de

autonoma de aqullos.[57] De este modo, algunos autores describen un modelo en el cual la primera clula eucariota surgi por introduccin de una arquea en el interior de una bacteria, dando lugar esta primera a un primitivo ncleo celular.[58] No obstante, la imposibilidad de que una bacteria pueda efectuar una fagocitosis y, por ello, captar a otro tipo de clula, dio lugar a otra hiptesis, que sugiere que fue una clula denominada cronocito la que fagocit a una bacteria y a una arquea, dando lugar al primer organismo eucariota. De este modo, y mediante un anlisis de secuencias a nivel genmico de organismos modelo eucariotas, se ha conseguido describir a este cronocito original como un organismo con citoesqueleto y membrana plasmtica, lo cual sustenta su capacidad fagoctica, y cuyo material gentico era el ARN, lo que puede explicar, si la arquea fagocitada lo posea en el ADN, la separacin espacial en los eucariotas actuales entre la transcripcin (nuclear), y la traduccin (citoplasmtica).[59] Una dificultad adicional es el hecho de que no se han encontrado organismos eucariotas primitivamente amitocondriados como exige la hiptesis endosimbionte. Adems, el equipo de Mara Rivera, de la Universidad de California, comparando genomas completos de todos los dominios de la vida ha encontrado evidencias de que los eucariotas contienen dos genomas diferentes, uno ms semejante a bacterias y otro a arqueas, apuntando en este ltimo caso semejanzas a los metangenos, en particular en el caso de las histonas.[60] [61] Esto llev a Bill Martin y Mikls Mller a plantear la hiptesis de que la clula eucariota surgiera no por endosimbiosis, sino por fusin quimrica y acoplamiento metablico de un metangeno y una -proteobacteria simbiontes a travs del hidrgeno (hiptesis del hidrgeno).[62] Esta hiptesis atrae hoy en da posiciones muy encotradas, con detractores como Christian de Duve.[63

Un aminocido, como su nombre indica, es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico. Estos dos "residuos" aminoacdicos forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido. Esta reaccin ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que estn libres en el citosol como los asociados al retculo endoplasmtico. Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos, lo que indica que el grupo amino est unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminocidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo entre 20 forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico.

La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Propiedades [editar]

cido-bsicas. Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan sustancias anfteras. Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1. Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn. pticas. Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido antihorario)se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrgiro no quiere decir que tenga configuracin D. Qumicas. Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin. Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin. Las que afectan al grupo R.

Reacciones de los aminocidos [editar]

En los aminocidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la transformacin depende de las enzimas, las cuales tienen en comn el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser: 1. la transaminacin (transaminasa): Necesita la participacin de un -cetocido. 2. la descarboxilacin 3. la racemizacin: Es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las protenas de un ser vivo los aminocidos estn presentes nicamente en la forma estructural levgira (L), en las bacterias podemos encontrar Daminocidos.

Clasificacin [editar]
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos formas que se presentan a continuacin son las ms comunes.

Segn las propiedades de su cadena [editar]

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral. Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cistena (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y). Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W). Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H). Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin [editar]

A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys)

Triptfano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) (Requerida en nios y tal vez ancianos) Metionina (Met)

Segn su capacidad de sntesis [editar]

aminocidos esenciales o indispensables: los organismos superiores no los sintetizan, es necesario incluirlos en la dieta. Estos son:

Valina (Val) Leucina (Leu) Metionina (Met) Triptfano (Trp) Histidina (His)

A los aminocidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:

Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cistena (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu)

Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido. Los datos actuales en cuanto a nmero de aminocidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminocidos distintos que intervienen en la composicin de las cadenas polipeptdicas y que las enzimas ARNt sintetasas que no son siempre exclusivas para cada aa. El aa nmero 21 es la Selenocistena que aparece en eucariotas y procariotas y el nmero 22 la Pirrolisina, que aparece solo en arqueas (o arqueobacterias).

Aminocidos codificados en el genoma [editar]

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina.

Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. Por ejemplo: selenocistena y pirrolisina.[1] [2] [3]

Aminocidos no proteicos [editar]

Existen adems de los 20 aminocidos proteicos alrededor de 150 adicionales que no se consideran proteicos aunque aparecen en algunas protenas. Son derivados de otros aminocidos, es decir, se incorporan a la protena como uno de los aminocidos proteicos y, despus de haber sido formada la protena, se modifican qumicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina. Algunos aminocidos no proteicos actan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el cido gamma-aminobutrico (GABA) o la biotina.

Protena
Estructura tridimensional de la hemoglobina. La animacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada. Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

estructural (colgeno y queratina), reguladora (insulina y hormona del crecimiento), transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), enzimtica, contrctil (actina y miosina).

Las protenas de todo ser vivo estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Caractersticas [editar]
Las protenas son macromolculas; son biopolmeros, es decir, estn constituidas por gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Por hidrlisis, las molculas de protena se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma. La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por los genes. Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables.

Funciones [editar]
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas

casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre; los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraos;

los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin; el colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.

Estructura [editar]
Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma. Presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria. Estructura secundaria. o Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio slo las hay globulares.

Propiedades de las protenas [editar]

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

Desnaturalizacin [editar]
Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse

entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales. Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin. Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.[1]

Reacciones de reconocimiento [editar]

Reaccin de Biuret

El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta.

Reaccin de Millon

Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina. Las protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reaccin xantoproteica

Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos.

Clasificacin [editar]
Segn su forma [editar]
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son queratina, colgeno y fibrina. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica [editar]

Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prosttico.

Fuentes de protenas [editar]

Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, soja, granos, legumbres y productos lcteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de protenas poseen los 20 aminocidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminocidos y se dice que sus protenas son incompletas. Por ejemplo, la mayora de las legumbres tpicamente carecen de cuatro aminocidos incluyendo el aminocido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminocidos incluyendo el aminocido esencial lisina. Sin embargo, para aquellas personas que tienen una dieta vegetariana, existe la opcin de complementar la ingesta de protenas de productos vegetales con diferentes tipos de aminocidos para contrarestar la falta de algn aminocido componente.

Calidad proteica [editar]

Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para el cuerpo humano. Muchos aumentos han sido introducidos para medir la tasa de utilizacin y retencin de protenas en humanos. stos incluyen valor biolgico, NPU (Net Protein Utilization) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan cuales protenas son ms eficientemente usadas por el organismo. En general, stos concluyeron que las protenas animales que contiene todos los aminocidos esenciales (leche, huevos, carne) y la protena de soya son las ms valiosas para el organismo[1].

Deficiencia de protenas [editar]

Deficiencia de protenas en el tercer mundo La deficiencia de protena es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de protena juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblacin y otros factores incrementaron la tasa de malnutricin y deficiencia de protenas. La deficiencia de protena puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutricin proteico calrica afecta 500 millones de personas y ms de 10 millones anualmente. En casos severos el nmero de clulas blancas disminuye y habilidad de los leucocitos a pelear contra la infeccin disminuye. [2] Deficiencia de protenas en pases desarrollados La deficiencia de protenas es rara en pases desarrollados pero un pequeo nmero de personas tiene dificultad para obtener suficiente protena debido a la pobreza. La deficiencia de protena tambin puede ocurrir en pases desarrollados en personas que estn haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperndose de ciruga, trauma o enfermedades pueden tener dficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incrementan en sus necesidades.

Una deficiencia tambin puede ocurrir si la protena consumida por una persona est incompleta y falla en proveer todos los aminocidos esenciales.

Exceso de consumo de protenas [editar]

Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenas es digerido y convertido en azcares o cidos grasos. El hgado retira el nitrgeno de los aminocidos, una manera de que stos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riones. Estos rganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional pero si existe enfermedad renal, una disminucin en la protena frecuentemente ser prescrita. El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a prdida de masa sea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por racin, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la prdida de calcio. Algunos sospechan que el consumo excesivo de protenas est ligado a varios problemas:

Hiperreactividad del sistema inmune. Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos. Prdida de densidad sea, la fragilidad de los huesos es debido a que el calcio y la glutamina son filtrados de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la dieta. Este efecto no esta presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales, los cereales son cidos como las protenas, las grasas son neutras) es alto.

En tales casos, el consumo de protenas es anablico para el hueso. Muchos investigadores piensan que un consumo excesivo de protenas produce un incremento forzado en la excrecin del calcio. Si hay consumo excesivo de protenas, se piensa que un consumo regular de calcio ser capaz de estabilizar, o inclusive incrementar la captacin de calcio por el intestino delgado, lo cual sera ms beneficioso mujeres mayores.[1] Las protenas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alrgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de protena es ligeramente diferente, algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune mientras otros permanecen perfectamente seguros. Muchas personas son alrgicas a la casena, la protena en la leche; al gluten, la protena en el trigo y otros granos; a la protena particular encontrada en el man; o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a ms de dos tipos diferentes de protenas, debido a la diversidad entre tipos de protenas o aminocidos. [3]

Hemoglobina

La hemoglobina (Hb) es una heteroprotena de la sangre, de peso molecular 64.000 (64 kD), de color rojo caracterstico, que transporta el oxgeno desde los rganos respiratorios hasta los tejidos, en mamferos, ovparos y otros animales. La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxgeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxgeno toma un color rojo oscuro, que es el color caracterstico de la sangre venosa. La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo tomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxgeno. El grupo hemo se forma por: 1. Unin de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del cido ctrico) a un aminocido glicina formando un grupo pirrol. 2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX. 3. La protoporfirina IX se une a una molcula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo. Grupo Hemo Cuando la hemoglobina est unida al oxgeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso caracterstico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxgeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro o bord de la sangre venosa (se manifiesta clnicamente por cianosis).

Mioglobina
La mioglobina es una hemoprotena muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una protena relativamente pequea constituida por una cadena polipeptdica de 153 residuos aminoacdicos que contiene un grupo hemo con un tomo de hierro, y cuya funcin es la de almacenar y transportar oxgeno. Tambin se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el msculo esqueltico y en el msculo cardaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energtica de las contracciones. La mioglobina fue la primera protena a la que se determin su estructura tridimensional por cristalografa de rayos X en 1957. Es una protena extremadamente compacta y globular, en la que la mayora de los aminocidos hidrofbicos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie. Alrededor del 75% de la estructura secundaria tiene una conformacin de a-hlice; de hecho, existen ocho segmentos de a-hlice en la mioglobina, designados de la A a la H. Dentro de una cavidad hidrofbica de la protena se encuentra el grupo prosttico hemo. Esta unidad no polipeptdica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biolgica de unin de O2 de la protena.

La mioglobina y el citocromo B562, hacen parte de las protenas hmicas, que intervienen en el transporte y fijacin de oxgeno, el transporte de electrones y la fotosntesis. Estas protenas poseen como grupo prosttico un Tetrapirrol cclico o grupo Hem, o Hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo la oxidacin y reduccin del tomo de hierro son esenciales para la actividad biolgica. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidacin del Fe+2 destruye su actividad biolgica. En la mioglobina no oxigenada, el hierro del Hem (grupo hemo) se encuentra aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en direccin a la HisF8. La oxigenacin de la mioglobina produce el movimiento del tomo de Hierro, ya que el oxigeno ocupa la sexta posicin de coordinacin del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del Hem. Este movimiento en el anillo Hem produce el cambio conformacional de algunas regiones de la protena, lo que favorece a la liberacin de oxgeno en las clulas deficientes de oxgeno, en donde este se requiere para la generacin de energa metablica dependiente de ATP.

Vitamina
Las vitaminas (del latn vita (vida) + el griego , ammoniaks "producto libio, amonaco", con el sufijo latino ina "sustancia") son compuestos heterogneos imprescindibles para la vida, que al ingerirlas de forma equilibrada y en dosis esenciales puede ser trascendental para promover el correcto funcionamiento fisiolgico. La gran mayora de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el organismo, por lo que ste no puede obtenerlos ms que a travs de la ingesta equilibrada de vitaminas contenida en los alimentos naturales. Las vitaminas son nutrientes que junto a otros elementos nutricionales actan como catalizadoras de todos los procesos fisiolgicos (directa e indirectamente). Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque aquellas no son propiamente enzimas) grupos prostticos de las enzimas. Esto significa, que la molcula de la vitamina, con un pequeo cambio en su estructura, pasa a ser la molcula activa, sea sta coenzima o no. Los requerimientos mnimos diarios de las vitaminas no son muy altos, se necesitan tan solo dosis de miligramos o microgramos contenidas en grandes cantidades (proporcionalmente hablando) de alimentos naturales. Tanto la deficiencia como el exceso de los niveles vitamnicos corporales pueden producir enfermedades que van desde leves a graves e incluso muy graves como la pelagra o la demencia entre otras, e incluso la muerte. Es incorrecto denominar la deficiencia de vitaminas con la palabra "hipovitaminosis" (lo correcto es decir avitaminosis cuando se quiera referir a la deficiencia vitaminica), mientras que a los niveles corporales excesivos de vitaminas se le denomina hipervitaminosis. Esta demostrado que las vitaminas del grupo "B" (complejo "B") son imprescindibles para el correcto funcionamiento del cerebro y el metabolismo corporal. Las vitaminas

del complejo "B" son hidrosolubles (solubles en agua) debido a esto son eliminadas principalmente por la orina, esto hace que sea necesaria la ingesta diaria y constante de todas las vitaminas del complejo "B" (contenidas en los alimentos naturales). Las vitaminas se suelen clasificar segn su solubilidad en agua o en lpidos. Las solubles en agua se llaman hidrosolubles mientras que las solubles en grasas son las liposolubles. Estas ltimas son peligrosas en grandes dosis porque el organismo no las puede eliminar fcilmente.

cido desoxirribonucleico ADN

El cido desoxirribonucleico, frecuentemente abreviado como ADN (y tambin DNA, del ingls DeoxyriboNucleic Acid), es un tipo de cido nucleico, una macromolcula que forma parte de todas las clulas. Contiene la informacin gentica usada en el desarrollo y el funcionamiento de los organismos vivos conocidos y de algunos virus, siendo el responsable de su transmisin hereditaria. Desde el punto de vista qumico, el ADN es un polmero de nucletidos, es decir, un polinucletido. Un polmero es un compuesto formado por muchas unidades simples conectadas entre s, como si fuera un largo tren formado por vagones. En el ADN, cada vagn es un nucletido, y cada nucletido, a su vez, est formado por un azcar (la desoxirribosa), una base nitrogenada (que puede ser adeninaA, timinaT, citosinaC o guaninaG) y un grupo fosfato que acta como enganche de cada vagn con el siguiente. Lo que distingue a un vagn (nucletido) de otro es, entonces, la base nitrogenada, y por ello la secuencia del ADN se especifica nombrando slo la secuencia de sus bases. La disposicin secuencial de estas cuatro bases a lo largo de la cadena (el ordenamiento de los cuatro tipos de vagones a lo largo de todo el tren) es la que codifica la informacin gentica: por ejemplo, una secuencia de ADN puede ser ATGCTAGATCGC... En los organismos vivos, el ADN se presenta como una doble cadena de nucletidos, en la que las dos hebras estn unidas entre s por unas conexiones denominadas puentes de hidrgeno. Las secuencias de ADN que constituyen la unidad fundamental, fsica y funcional de la herencia se denominan genes. Cada gen contiene una parte que se transcribe a ARN y otra que se encarga de definir cundo y dnde deben expresarse. La informacin contenida en los genes (gentica) se emplea para generar ARN y protenas, que son los componentes bsicos de las clulas, los "ladrillos" que se utilizan para la construccin de los orgnulos celulares, entre otras funciones.

cido ribonucleico
El cido ribonucleico (ARN o RNA) es un cido nucleico formado por una cadena de ribonucletidos. Est presente tanto en las clulas procariotas como en las eucariotas, y

es el nico material gentico de ciertos virus (virus ARN). El ARN celular es lineal y de hebra sencilla, pero en el genoma de algunos virus es de doble hebra. En los organismos celulares desempea diversas funciones. Es la molcula que dirige las etapas intermedias de la sntesis proteica; el ADN no puede actuar solo, y se vale del ARN para transferir esta informacin vital durante la sntesis de protenas (produccin de las protenas que necesita la clula para sus actividades y su desarrollo). Varios tipos de ARN regulan la expresin gnica, mientras que otros tienen actividad cataltica. El ARN es, pues, mucho ms verstil que el ADN.

Estructura qumica [editar]

Comparativa entre ADN y ARN Como el ADN, el ARN est formado por una cadena de monmeros repetitivos llamados nucletidos. Los nucletidos se unen uno tras otro mediante enlaces fosfodister cargados negativamente. Cada nucletido uno est formado por una molcula de monosacrido de cinco carbonos (pentosa) llamada ribosa (desoxirribosa en el ADN), un grupo fosfato, y uno de cuatro posibles compuestos nitrogenados llamados bases: adenina, guanina, uracilo (timina en el ADN) y citosina.
Comparacin entre el ARN y el ADN

ARN Pentosa Purinas Ribosa

ADN Desoxirribosa

Adenina y Guanina Adenina y Guanina

Pirimidinas Citosina y Uracilo Citosina y Timina Los carbonos de la ribosa se numeran de 1' a 5' en sentido horario. La base nitrogenada se une al carbono 1'; el grupo fosfato se une al carbono 5' y al carbono 3' de la ribosa del siguiente nucletido. El fosfato tiene una carga negativa a pH fisiolgico lo que confiere al ARN carcter polianinico. Las bases pricas (adenina y guanina) pueden formar puentes de hidrgeno con las pirimidnicas (uracilo y citosina) segn el esquema C=G y A=U.[12] Adems, son posibles otras interacciones, como el apilamiento de bases[13] o tetrabucles con apareamientos G=A.[12] Muchos ARN contienen adems de los nucletidos habituales, nucletidos modificados, que se originan por tranformacin de los nucletidos tpicos; son carcatersticos de los ARN de transferencia (ARNt) y el ARN ribosmico (ARNr); tambin se encuentran nucletidos metilados en el ARN mensajero eucaritico.[14

Enzima

Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformacin en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la protena. Esta protena es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformacin de azcares en energa en las clulas. En bioqumica, se llaman enzimas a las sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sea termodinmicamente posible (si bien no pueden hacer que el proceso sea ms termodinmicamente favorable). En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes molculas, los productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reaccin que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada. Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioqumicas distintas.[1] No todos los catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los ribosomas en el que reside la actividad peptidil transferasa). La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son molculas que incrementan la actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato y otros factores fsico-qumicos.

Estructuras y mecanismos [editar]

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbnica de tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc, situado en el centro activo. Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy variables, desde 62 aminocidos como en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,[9] hasta los 2.500 presentes en la sintasa de cidos grasos.[10] Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional.[11] Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) estn

directamente involucrados en la catlisis.[12] La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es conocida como centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada. Estas uniones pueden incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin por retroalimentacin. Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccin para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminocidos es nica y por tanto da lugar a una estructura nica, con propiedades nicas. En ocasiones, protenas individuales pueden unirse a otras protenas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las protenas. La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las protenas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condicin.

Especificidad [editar]
Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la carga y las caractersticas hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas tambin pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.[13] Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisin en su actividad son aquellas involucradas en la replicacin y expresin del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobacin y correccin de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reaccin de replicacin en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.[14] Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamferos.[15] Este tipo de mecanismos de comprobacin tambin han sido observados en la ARN polimerasa,[16] en la ARNt aminoacil sintetasa[17] y en los ribosomas.[18] Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podra ser clave en la evolucin y diseo de nuevas rutas biosintticas.[19]

Modelo de la "llave-cerradura" [editar]

Las enzimas son muy especficas, esto fue sugerido por Emil Fisher en 1894. Con base en sus resultados dedujo que ambas molculas (enzima y sustrato) poseen complementariedad geomtrica, cuyas formas encajan exactamente una con otra.[20] Esto

es citado comnmente como "la llave-cerradura", refirindose a la enzima como una especie de cerradura y al sustrato como una llave que encaja de forma perfecta en la cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al explicar la estabilizacin del estado de transicin que las enzimas logran.

Modelo del encaje inducido [editar]

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles, el sitio activo puede ser reformado por la interaccin con el sustrato.[21] Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas que permite a la enzima llevar a cabo su funcin cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.[22]

Modulacin alostrica [editar]

Los cambios alostricos (zonas de la enzima diferentes al sitio activo) permiten un cambio estructural de la protena en respuesta a la unin de efectores. La modulacin puede ser directa, cuando el efector se une directamente a sitios de unin en la enzima, o indirecta, donde el efector se une a otra protena o a una subunidad proteca que interacta con la enzima alostrica y que influencia la actividad cataltica.

Clasificacin [editar]
Existe una clasificacin normalizada con 6 categoras principales dependiendo de la reaccin que catalice la enzima. Cada enzima est clasificada mediante su nmero EC.

Oxirreductasas [editar]
Catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox. Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser transformadas antes de volver a efectuar la reaccin cataltica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

Transferasas [editar]
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversin de monosacridos, aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

Hidrolasas [editar]
Verifican reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

Isomerasas [editar]
Actan sobre determinadas molculas obteniendo de ellas sus ismeros de funcin o de posicin, es decir, catalizan la racemizacion y cambios de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas . Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

Liasas [editar]
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la reduccin en un sustrato. El sustrato es una molcula, la cual, se une al sitio activo de la enzima para la formacin del complejo enzima-sustrato. El mismo, por accin de la enzima, es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

Ligasas [editar]
Realizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energtico (como el ATP). Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Isoenzima
Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminocidos, pero que catalizan la misma reaccin qumica. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parmetros cinticos (i.e. diferentes valores de KM), o propiedades de regulacin diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para

satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo. En bioqumica, las isoenzimas son isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. En muchos casos, son codificadas por genes homlogos que han divergido con el tiempo. Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reaccin, los dos trminos se suelen usar indistintamente.

Glucosa - forma levgira Fructosa - forma levgira

Ribosa - forma furanosa

Glcido
De Wikipedia, la enciclopedia libre
(Redirigido desde Carbohidrato) Saltar a navegacin, bsqueda Los glcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacridos (del griego que significa "azcar") son molculas orgnicas compuestas por carbono, hidrgeno y oxgeno. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupo funcional que tienen adherido. Son la forma biolgica primaria de almacenamiento y consumo de energa. Otras biomolculas son las grasas y, en menor medida, las protenas. El trmino hidrato de carbono o carbohidrato es poco apropiado, ya que estas molculas no son tomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a molculas de agua, sino que constan de tomos de carbono unidos a otros grupos funcionales qumicos. Este nombre proviene de la nomenclatura qumica del siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas respondan a la frmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero=1,2,3... segn el nmero de tomos). De aqu el trmino "carbono-hidratado"

se haya mantenido, si bien posteriormente se vio que otras molculas con las mismas caractersticas qumicas no se corresponden con esta frmula. Adems, los textos cientficos anglosajones an insisten en denominarlos carbohydrates lo que induce a pensar que este es su nombre correcto. Del mismo modo, en diettica, se usa con ms frecuencia la denominacin de carbohidratos. Los glcidos pueden sufrir reacciones de esterificacin, aminacin, reduccin, oxidacin, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especifica, como puede ser de solubilidad.

Dependiendo de su composicin, los carbohidratos pueden clasificarse en:

Simples Monosacridos: glucosa o fructosa Disacridos: formados por la unin de dos monosacridos iguales o distintos: lactosa, maltosa, sacarosa, etc. Oligosacridos: polmeros de hasta 20 unidades de monosacridos. Complejos Polisacridos: estn formados por la unin de ms de 20 monosacridos simples. Funcin de reserva: almidn, glucgeno y dextranos. Funcin estructural: celulosa y xilanos.

Bioqumica
De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a navegacin, bsqueda La bioqumica es la ciencia que estudia los componentes qumicos de los seres vivos, especialmente las protenas, carbohidratos, lpidos y cidos nucleicos, adems de otras pequeas molculas presentes en las clulas. La bioqumica se basa en el concepto de que todo ser vivo contiene carbono y en general las molculas biolgicas estn compuestas principalmente de carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno, fsforo y azufre. Es la ciencia que estudia la mismsima base de la vida: las molculas que componen las clulas y los tejidos, que catalizan las reacciones qumicas de la digestin, la fotosntesis y la inmunidad, entre otras. El pilar fundamental de la investigacin bioqumica se centra en las propiedades de las protenas, muchas de las cuales son enzimas. Por razones histricas la bioqumica del metabolismo de la clula ha sido intensamente investigado, en importantes lneas de investigacin actuales (como el Proyecto Genoma, cuya funcin es la de identificar y registrar todo el cdigo gentico humano), se dirigen hacia la investigacin del ADN, el ARN, la sntesis de protenas, la dinmica de la membrana celular y los ciclos energticos.