Zona pellucida

Zona pellucida je označení glykoproteinového obalu vajíčka savců, který je produkován folikulárními (granulosovými) buňkami v průběhu oogeneze.^[1] Zona pellucida slouží k selekci spermií (pouze nepoškozené spermie jsou schopné projít skrz). Její další funkcí je zabránění tzv. polyspermii – jevu kdy je vajíčko oplozeno více než jednou spermií. Zona pellucida setrvává okolo rozvíjejícího se zárodku až do stadia blastocysty.

Složení

Zona pellucida se skládá většinou ze tří (myš) nebo čtyř (člověk, skot, prase,^[2] ) základních glykoproteinů ZP1, ZP2, ZP3 (a ZP4) (označovaných ve starších pracích také ZPB, ZPA, ZPC a,^[3] tyto názvy ovšem nebyly jednotné a jejich používání se dnes nedoporučuje), které vytvářejí podstatnou část její hmoty. Tyto proteiny jsou velmi konzervované nejen mezi savci, ale vykazují vysoký stupeň podobnosti i s analogickými proteiny, které obalují vajíčka ostatních obratlovců.^[4] Navíc zonou prostupují výběžky buněk korony radiaty (corona radiata) – buněčného obalu vajíčka, který zabezpečuje během oogeneze jeho výživu.

vlastnosti glykoproteinů zony pellucidy
druh	ZP1 (Mr, zastoupení v ZP)	ZP2 (Mr, zastoupení v ZP)	ZP3 (Mr, zastoupení v ZP)	ZP4 (Mr, zastoupení v ZP)
myš ^[5]	200 000, 9%	120 000, 40%	83 000, 40%	–
člověk ^[6]^[7]	~100 000	~120 000	~ 58 000	~65 000

Funkce jednotlivých proteinů

ZP2 a ZP3 se nachází ve formě heterodimeru, který je propojen ZP1. ZP3 je hlavním ligandem (rozpoznávanou látkou) pro spermii, která je schopná vyvolat akrozomální reakci. Interakce mezi spermií a zonou pellucidou je založena na rozpoznání určitých sacharidových složek glykoproteinů zony pellucidy proteiny na povrchu spermie.^[8],^[3],^[9]

ZP1 propojuje ZP2 a ZP3
ZP2 – umožňuje udržení akrozomálně zreagovaných spermií na zoně pellucidě ^[10]
ZP3 – umožňuje primární navázání spermií, u kterých vyvolá akrozomální reakci ^[11]
ZP4 – vyvolání akrozomální reakce ^[2]

Struktura

tloušťka:1-25 µm ^[6]
uspořádání glykoproteinů: ZP glykoproteiny vytvářejí třírozměrnou síť, v které ZP2 a ZP3 vytvářejí vláknité útvary vzájemně pospojované pomocí ZP1.^[5] Zapojení ZP4 dosud není objasněno

Funkce

Kontakt gamet

Zona pellucida je rozpoznávána spermiemi. Navázání spermií na zonu pellucidu je přirozeným spouštěčem akrozomální reakce (exocytózy akrozomu). Při akrozomální reakci se uvolnění akrozomální proteiny, které štěpí zonu pellucidu a spolu s pohybem bičíku pomáhají spermii jí proniknout. Na odhalené vnitřní akrozomální membráně jsou proteinové receptory, které při kontaktu spermie s plazmatickou membránou umožní fúzi těchto membrán – oplodnění.

Role po oplození

Po oplození zona pellucida chrání vajíčko před tzv. polyspermií. Polyspermie je pro většinu živočichů neslučitelná s další vývojem zárodku. Po fúzi gamet dojde ke kortikální reakci – vajíčko uvolní obsah svých kortikálních granulí, jejichž obsah pozmění zonu pellucidu:

znesnadní navázaní a udržení spermií na zoně pellucidě pomocí kortikáních lektinů (proteinů specificky vázajících určité sacharidy), které vyvážou sacharidy na zoně a zabrání tak spermií vazbě na zonu.^[9]
kortikální enzymy rozštěpí ZP2, který pomáhá držet spermie při jejich průniku zonou pellucidou ^[10]
způsobí její oddálení od povrchu vajíčka, takže spermie, kterým by se přesto podařilo dostat se skrz se nedostanou do kontaktu s plazmatickou membránou vajíčka a nemohou s ním splynout.

Zona pellucida zaniká u člověka ke konci prvního týdne po oplození, přibližně v době, kdy dochází k uhnízdění blastocysty v děložní sliznici.^[12]

Odkazy

Reference

↑ Jovine L, Qi H, Williams Z, Litscher ES, Wassarman PM.“ Features that affect secretion and assembly of zona pellucida glycoproteins during mammalian oogenesis.“ Soc Reprod Fertil Suppl. 2007;63:187-201
↑ ^a ^b Gupta SK, Chakravarty S, Suraj K, Bansal P, Ganguly A, Jain MK, Bhandari B.“ Structural and functional attributes of zona pellucida glycoproteins.“ Soc Reprod Fertil Suppl. 2007;63:203-16
↑ ^a ^b Yonezawa N, Kanai S, Nakano M.“ Structural significance of N-glycans of the zona pellucida on species-selective recognition of spermatozoa between pig and cattle.“ Soc Reprod Fertil Suppl. 2007;63:217-28.
↑ Litscher ES, Wassarman PM.,“ Egg extracellular coat proteins: from fish to mammals.“, Histol Histopathol. 2007 Mar;22(3):337-47.
↑ ^a ^b Green DP., Three-dimensional structure of the zona pellucida. Microsc Res Tech. 2006 Jun;69(6):415-26.
↑ ^a ^b Wassarman PM.,"Zona pellucida glycoproteins."J Biol Chem. 2008 Jun 10. [Epub ahead of print]
↑ Chiu PC, Wong BS, Lee CL, Pang RT, Lee KF, Sumitro SB, Gupta SK, Yeung WS. Native human zona pellucida glycoproteins: purification and binding properties. Hum Reprod. 2008 Jun;23(6):1385-93. Epub 2008 Mar 10.
↑ Lyng R, Shur BD.,“ Sperm-egg binding requires a multiplicity of receptor-ligand interactions: new insights into the nature of gamete receptors derived from reproductive tract secretions.“ Soc Reprod Fertil Suppl. 2007;65:335-51
↑ ^a ^b Hedrick JL.“ A comparative analysis of molecular mechanisms for blocking polyspermy: identification of a lectin-ligand binding reaction in mammalian eggs.“ Soc Reprod Fertil Suppl. 2007;63:409-19.
↑ ^a ^b Hoodbhoy T, Dean J."Insights into the molecular basis of sperm-egg recognition in mammals." Reproduction. 2004 Apr;127(4):417-22.
↑ Brewis IA, Wong CH."Gamete recognition: sperm proteins that interact with the egg zona pellucida."Rev Reprod. 1999 Sep;4(3):135-42.
↑ SADLER, Thomas W. Langman's Medical Embryology. [s.l.]: Lippincott Williams & Wilkins, 2009. Dostupné online. S. 73.

Související články

Literatura

Neil JD, „Knobil and Neill's Physiology of Reproduction“, Academic Press; 3 edition (12 Dec 2005), ISBN 0125154003
Neil A. Campbell, Jane B. Reece, "Biologie", Computer press (2006), ISBN 80-251-1178-4

Externí odkazy

[1] Jovine L, Qi H, Williams Z, Litscher ES, Wassarman PM.“ Features that affect secretion and assembly of zona pellucida glycoproteins during mammalian oogenesis.“ Soc Reprod Fertil Suppl. 2007;63:187-201

[ZP4-2] Gupta SK, Chakravarty S, Suraj K, Bansal P, Ganguly A, Jain MK, Bhandari B.“ Structural and functional attributes of zona pellucida glycoproteins.“ Soc Reprod Fertil Suppl. 2007;63:203-16

[N-glycans-3] Yonezawa N, Kanai S, Nakano M.“ Structural significance of N-glycans of the zona pellucida on species-selective recognition of spermatozoa between pig and cattle.“ Soc Reprod Fertil Suppl. 2007;63:217-28.

[4] Litscher ES, Wassarman PM.,“ Egg extracellular coat proteins: from fish to mammals.“, Histol Histopathol. 2007 Mar;22(3):337-47.

[3D-5] Green DP., Three-dimensional structure of the zona pellucida. Microsc Res Tech. 2006 Jun;69(6):415-26.

[ZP-6] Wassarman PM.,"Zona pellucida glycoproteins."J Biol Chem. 2008 Jun 10. [Epub ahead of print]

[7] Chiu PC, Wong BS, Lee CL, Pang RT, Lee KF, Sumitro SB, Gupta SK, Yeung WS. Native human zona pellucida glycoproteins: purification and binding properties. Hum Reprod. 2008 Jun;23(6):1385-93. Epub 2008 Mar 10.

[8] Lyng R, Shur BD.,“ Sperm-egg binding requires a multiplicity of receptor-ligand interactions: new insights into the nature of gamete receptors derived from reproductive tract secretions.“ Soc Reprod Fertil Suppl. 2007;65:335-51

[lectin-9] Hedrick JL.“ A comparative analysis of molecular mechanisms for blocking polyspermy: identification of a lectin-ligand binding reaction in mammalian eggs.“ Soc Reprod Fertil Suppl. 2007;63:409-19.

[polyspermy-10] Hoodbhoy T, Dean J."Insights into the molecular basis of sperm-egg recognition in mammals." Reproduction. 2004 Apr;127(4):417-22.

[11] Brewis IA, Wong CH."Gamete recognition: sperm proteins that interact with the egg zona pellucida."Rev Reprod. 1999 Sep;4(3):135-42.

[Langmann-12] SADLER, Thomas W. Langman's Medical Embryology. [s.l.]: Lippincott Williams & Wilkins, 2009. Dostupné online. S. 73.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]