Rodopsin

Rodopsin
Dostupne strukture
PDB	Pretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova
	4ZWJ, 5DGY
Identifikatori
Aliasi	RHO
Vanjski ID-jevi	OMIM: 180380 MGI: 97914 HomoloGene: 68068 GeneCards: RHO
Lokacija gena (čovjek)
Hrom.	Hromosom 3 (čovjek)
Kraj	129,535,344 bp
Lokacija gena (miš)
Hrom.	Hromosom 6 (miš)
Kraj	115,916,997 bp
Obrazac RNK ekspresije
	; ;
	Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija	• signal transducer activity; • vezivanje iona metala; • photoreceptor activity; • GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine; • G protein-coupled receptor activity; • 11-cis retinal binding; • G protein-coupled photoreceptor activity;
Ćelijska komponenta	• Golgi-associated vesicle membrane; • Golđijev aparat; • Golđijeva membrana; • photoreceptor outer segment; • cell-cell junction; • integral component of plasma membrane; • membrana; • photoreceptor inner segment; • ciliary membrane; • ćelijska membrana; • photoreceptor inner segment membrane; • photoreceptor outer segment membrane; • integral component of membrane; • photoreceptor disc membrane; • projekcija ćelije;
Biološki proces	• retina development in camera-type eye; • sensory perception of light stimulus; • GO:0072468 Transdukcija signala; • response to stimulus; • detection of light stimulus; • absorption of visible light; • cellular response to light stimulus; • protein phosphorylation; • response to light stimulus; • regulation of rhodopsin mediated signaling pathway; • retinoid metabolic process; • phototransduction; • phototransduction, visible light; • photoreceptor cell maintenance; • Vid; • G protein-coupled receptor signaling pathway; • rhodopsin mediated signaling pathway;
	Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
	6010
	212541
	ENSG00000163914
	ENSMUSG00000030324
	P08100
	P15409
	NM_000539
	NM_145383
	NP_000530
	NP_663358
	Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjek	Pogledaj/uredi – miš

Pregledana verzija ove stranice, odobrena dana 27 maj 2021, zasnovana je na ovoj izmjeni.

Rodopsin – vidni purpur – je pigment mrežnjače koji ima sposobnost formiranja fotoreceptorskih ćelija i percepcije svjetlosnih draži.^[5]^[6]^[7]^[8]^[9]

Rodopsini pripadaju familiji G-protein spregnutih receptora i krajnje su osjetljivi na svjetlost, što omogućava viđenje čak i u slabo-osvetljenom prostoru.^[10] Izložen svjetlosti pigment odmah fotoizbjeljuje, a regeneracija kod čovjeka traje oko 30 minuta.^[11]

Struktura

Rodopsin se sastoji od proteinskog dijela opsina i povratnono kovalentno vezanog kofaktora, retinala. Opsin je svežanj sedam transmembranskih heliksa koji su međusobno povezani proteinskim petljama, a veže mrežnjačni (fotoreaktivni hromofor retinal), koji se nalazi u centralnoj šupljini na lizinskom ostatku sedmog heliksa. Retinal zauzima horizontalni položaj u odnosu na membranu. Svaki spoljašnji segment diska sadrži na hiljade vidnih molekula pigmenta. Oko polovine opsina je unutar lipidnog dvosloja. Retinal se stvara u retini od Vitamina A, beta-karotena iz hrane. Izomerizacija 11-cis-retinala u sve-trans-retinal, pod uticajem svjetlosti pokreće konformacijsku promjenu (bijeljenje) opsina; nastavlja se sa metarodopsinom II, koji aktivira vezani G protein transducin i započinje kaskadu sekundarnih glasnika.^[11]^[12]^[13]

Rodopsin štapića najsnažnije apsorbira zeleno-plavi dio svjetlosnog spektra, pa zato izgleda crvenkasto-ljubičasto. On se naziva "vizuelno ljubičasto". Rodopsin je odgovoran za monohromatski vid u tami.^[11]

Opisano je nekoliko blisko srodnih opsina. Razlikuju se u nekoliko aminokiselina, pa, suglasno tome, i u talasnoj dužini svjetlosti koju najjače apsorbiraju. Kod čovjeka, pored rodopsina, postoje četiri različita opsina. Fotopsini se nalazi u različitim tipovima čepića i osnova su raspoznavanja boja. Oni imaju maksimume apsorpcije za žuto-zelenog (fotopsin I), zelenog (fotopsin II), i plavo-ljubičastog (fotopsin III) dijela spektra. Preostali opsin (melanopsin) se nalazi u fotoosjetljivim ganglijskim ćelijama, a najjače apsorbira plavu svjetlost.

Struktura rodopsina je detaljno proučena putem rendgenske strukturne analize kristala rodopsina. Fotoizomerizacijska dinamika je istražena putem FTIR spektroskopije i UV/Vis spektroskopije. Prvi fotoprodukt, fotorodopsin, formira se u toku 200 femtosekundi nakon prijema draži, a tokom nekoliko narednih pikosekundi slijedi drugi, batorodopsin, sa deformiranim sve-trans vezama. Taj međuproizvod može biti izvađen i proučavan na kriogenim temperaturama. Više modela (npr. mehanizam pedala bicikla, hula-tvist mehanizam) pokušava da objasni kako retinska grupa može promijeniti svoju konformaciju, bez sudaranja sa okružujućim rodopsinsko- proteinskim džepom.^[14]^[15]^[16]

Nedavni nalazi indiciraju da rodopsin funkcionira kao monomer, a ne kao dimer, iako je to dugo bilo ustaljeni pogled na G-spregnute proteinske receptore.^[17]

Također pogledajte

Reference

^ ^a ^b ^c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000163914 - Ensembl, maj 2017
^ ^a ^b ^c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000030324 - Ensembl, maj 2017
^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ Campbell N. A.; et al. (2008). Biology. 8th Ed. Person International Edition, San Francisco. ISBN 978-0-321-53616-7. Eksplicitna upotreba et al. u: |author= (pomoć)
^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2004). Biologija 1. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-686-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2002). Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-222-6.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
^ Hadžiselimović R., Maslić E. (1996). Biologija 1. Sarajevo: Federecija Bosne i Hercegovine – Ministarstvo obrazovanja, nauke, kulture i sporta.
^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
^ Litmann BJ, Mitchell DC (1996). "Rhodopsin structure and function". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 1–32. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
^ ^a ^b ^c Stuart JA, Brige RR (1996). "Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 33–140. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
^ Hofmann KP, Heck M (1996). "Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 141–198. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
^ Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW (1. 3. 2010). "Webvision: Photoreceptors". University of Utah. Arhivirano s originala, 16. 8. 2000. Referenca sadrži prazan nepoznati parametar: |coauthors= (pomoć)CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link) CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
^ Nakamichi H, Okada T (2006). "Crystallographic analysis of primary visual photochemistry". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4270–3. doi:10.1002/anie.200600595. PMID 16586416. Nepoznati parametar |month= zanemaren (pomoć)
^ Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (2006). "Quantum mechanical studies on the crystallographic model of bathorhodopsin". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4274–7. doi:10.1002/anie.200600585. PMID 16729349. Nepoznati parametar |month= zanemaren (pomoć)CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
^ Weingart O (2007). "The twisted C11-C12 bond of the rhodopsin chromophore--a photochemical hot spot". J. Am. Chem. Soc. 129 (35): 10618–9. doi:10.1021/ja071793t. PMID 17691730. Nepoznati parametar |month= zanemaren (pomoć)
^ "Monomeric G-Protein-Coupled Receptor as a Functional Unit - Biochemistry (ACS Publications)". Referenca sadrži prazan nepoznati parametar: |coauthors= (pomoć)CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)

Vanjskilinkovi

Commons logo

Commons ima datoteke na temu: Rodopsin

Rhodopsin na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
Rodopsin protein
Fotoizomerizacija
[1]^{[mrtav link]}

Logo Commonsa

Families na Wikimedia Commonsu.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000163914 - Ensembl, maj 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000030324 - Ensembl, maj 2017

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[<“Campbell“-5] Campbell N. A.; et al. (2008). Biology. 8th Ed. Person International Edition, San Francisco. ISBN 978-0-321-53616-7. Eksplicitna upotreba et al. u: |author= (pomoć)

[Sofradzija-6] Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2004). Biologija 1. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-686-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

[Međedović-7] Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2002). Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-222-6.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

[Hadži-Masl-8] Hadžiselimović R., Maslić E. (1996). Biologija 1. Sarajevo: Federecija Bosne i Hercegovine – Ministarstvo obrazovanja, nauke, kulture i sporta.

[Bajrović-9] Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

[Litmann_1996-10] Litmann BJ, Mitchell DC (1996). "Rhodopsin structure and function". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 1–32. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)

[Stuart_1996-11] Stuart JA, Brige RR (1996). "Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 33–140. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)

[Hofmann_1996-12] Hofmann KP, Heck M (1996). "Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 141–198. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)

[13] Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW (1. 3. 2010). "Webvision: Photoreceptors". University of Utah. Arhivirano s originala, 16. 8. 2000. Referenca sadrži prazan nepoznati parametar: |coauthors= (pomoć)CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link) CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

[pmid16586416-14] Nakamichi H, Okada T (2006). "Crystallographic analysis of primary visual photochemistry". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4270–3. doi:10.1002/anie.200600595. PMID 16586416. Nepoznati parametar |month= zanemaren (pomoć)

[pmid16729349-15] Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (2006). "Quantum mechanical studies on the crystallographic model of bathorhodopsin". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4274–7. doi:10.1002/anie.200600585. PMID 16729349. Nepoznati parametar |month= zanemaren (pomoć)CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

[pmid17691730-16] Weingart O (2007). "The twisted C11-C12 bond of the rhodopsin chromophore--a photochemical hot spot". J. Am. Chem. Soc. 129 (35): 10618–9. doi:10.1021/ja071793t. PMID 17691730. Nepoznati parametar |month= zanemaren (pomoć)

[17] "Monomeric G-Protein-Coupled Receptor as a Functional Unit - Biochemistry (ACS Publications)". Referenca sadrži prazan nepoznati parametar: |coauthors= (pomoć)CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]