Oksidoreduktaza
U biohemiji, oksidoreduktaza je enzim koji kataluje transfer elektrona sa jednog molekula, reduktanta (elektronskog donora), na drugi oksidans (elektronski akceptor). Ova grupa enzima obično koristi NADP ili NAD+ kao kofaktore.
Reakcije
urediNa primer, enzim koji katalizuje ovu reakcciju je oksidoreduktaza:
- A– + B → A + B–
U ovom primeru, A je reduktant (donor elektrona), a B je oksidans (akceptor elektron).
U biohemijskim reakcijama je ponekad teže uočiti redoks reakcije, kao što je ova reakcija iz glikolize:
- Pi + glyceraldehyde-3-phosphate + NAD+ → NADH + H+ + 1,3-bisphosphoglycerate
U toj reakciji, NAD+ je oksidans, a gliceraldehid-3-fosfat je donor elektrona.
Nomenklatura
urediKompletna imena oksidoreduktaza se formiraju kao "donor:akceptor oksidoreduktaza"; međutim, druga imena su uobičajenija. Često se koriste imena oblika "donor dehidrogenaza", kao što je gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza za drugu reakciju gore. Uobičajeni nazivi se takođe ponekad formiraju kao "akceptor reduktaza", kao što je NAD+ reduktaza. "Donor oksidaza" je poseban slučaj kad je O2 akceptor.
Klasifikacija
urediOksidoreduktaze se klasifikuju kao EC 1 u klasifikaciji enzima EC brojevima. Oksidoreduktaze se dalje dele u 22 podklase:
- EC 1.1 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na CH-OH grupu donora (alkohol oksidoreduktaze)
- EC 1.2 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na aldehide ili okso grupu donora
- EC 1.3 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na CH-CH grupu donora (CH-CH oksidoreduktaze)
- EC 1.4 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na CH-NH2 grupu donora (aminokiselina oksidoreduktaza, monoamin oksidaza)
- EC 1.5 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na CH-NH grupu donora
- EC 1.6 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na NADH ili NADPH
- EC 1.7 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na druga jedinjenja kao donore
- EC 1.8 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na sumpornu grupu donora
- EC 1.9 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na hem grupu donora
- EC 1.10 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na difenole i srodne supstance kao donore
- EC 1.11 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na peroksid kao akceptor (peroksidaze)
- EC 1.12 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na vodonik kao donor
- EC 1.13 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na pojedinačne donore sa inkorporacijom molekulskog kiseonika (oksigenaze)
- EC 1.14 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na sparene donore sa inkorporacijom molekulskog kiseonika
- EC 1.15 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na superoksidne radikale kao akceptore
- EC 1.16 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na oksidaze metalnih jona
- EC 1.17 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na CH ili CH2 grupe
- EC 1.18 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na gvožđe-sumpor proteine kao donore
- EC 1.19 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na redukovani flavodoksin kao donor
- EC 1.20 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na fosfor ili arsen u donorima
- EC 1.21 obuhvata oksidoreduktaze koje deluju na X-H i Y-H do formiraju X-Y vezu
- EC 1.97 obuhvata druge oksidoreduktaze.
Literatura
uredi- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
Povezano
urediSpoljašnje veze
uredi- EC 1 Introduction from the Department of Chemistry at Queen Mary, University of London