Feritin

Feritin, teški polipeptid 1
Identifikatori
Simbol	FTH1
Alt. simboli	FTHL6
Entrez	2495
Hugo	3976
OMIM	134770
RefSek	NM_002032
UniProt	P02794
Drugi podaci
Lokus	Hrom. 11 q13

Feritin, laki polipeptid
Identifikatori
Simbol	FTL
Entrez	2512
Hugo	3999
OMIM	134790
RefSek	NM_000146
UniProt	P02792
Drugi podaci
Lokus	Hrom. 19 q13.3–13.4

Feritin
	Struktura glodarskog feritinskog kompleksa 1lb3
Identifikatori
Simbol	Feritin
Pfam	PF00210
Pfam klan	CL0044
InterPro	IPR008331
SCOP	1fha
Superfamilija	1fha
Dostupne PDB strukture:
Pfam	structures
PDB	RCSB PDB; PDBe
PDBsum	strukturni pregled

Feritin je makromolekul molekulske težine od najmanje 440 kD (što zavisi od sadržaja gvožđa). Sastoji se od proteinske opne (apoferitin) sa 24 podjedinice, dok se u unutrašnjosti nalazi gvožđe koje sadrži u proseku približno 2.500 Fe³⁺ jona (feritin jetre i slezine). Normalne vrednosti feritina su za; muskarce; 30,0-400,0 ng/mL i žene 13,0-150,0 ng/mL.^[3]

Mitohondrijski feritin

Kristalografska struktura mitohondrijskog feritina.^[2]
Identifikatori
Simbol	FTMT
Entrez	94033
Hugo	17345
OMIM	608847
RefSek	NM_177478
UniProt	Q8N4E7
Drugi podaci
Lokus	Hrom. 5 q23.1

Značaj

Određivanje koncentracije feritina je metoda za utvrđivanje stanja metabolizma gvožđa. Određivanje njegove koncentracije pre početka terapije obezbeđuje reprezentativnu meru rezervi gvožđa u organizmu pacijenta. Ovom metodom, u veoma ranoj fazi, vrši se razlika u deponovanju feritina u retikloendotelijalnom sistemu (RES).^[4]

Klinički, prag vrednost feritina od 20 µg/L (ng/mL) pokazala se korisnom u otkrivanju prelatentnog nedostatka gvožđa. Ova vrednost je pouzdan pokazatelj ispražnjenih rezervi gvožđa koje mogu biti mobilisane za sintezu hemoglobina.

Latentni nedostatak gvožđa definiše se kao pad vrednost ispod 12 µg/L (ng/mL) praga feritina. Ove dve vrednosti, ne zahtevaju dalju laboratorijsku potvrdu, čak i kada je krvna slika morfološki još uvek normalna.^[5]

Ukoliko su snižene vrednosti feritina praćene i hipohromnom, mikrocitnom anemijom tada je prisutna i manifestni deficit gvožđa.

Kada je nivo feritina povišen a poremećaj u distribuciji može da se isključi, tada je manifestno preopterećenje gvožđem u telu. Tako se 400 µg/L (ng/mL) feritina koristi kao prag vrednost.

Povišene vrednosti feritina primećene su kod sledećih tumora: akutne leukemije, Hodžkinove bolesti i karcinoma pluća, debelog creva, jetre i prostate. Određivanje koncentracije feritina ima značaja i kod metastaza jetre.

Izvori

↑ ; Granier, T; Langlois d'Estaintot, B; Gallois, B; Chevalier, JM; Précigoux, G; Santambrogio, P i dr.. (January 2003). „Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution”. J. Biol. Inorg. Chem. 8 (1–2): 105–11. DOI:10.1007/s00775-002-0389-4. PMID 12459904.
↑ PDB 1r03; Langlois d'Estaintot, B; Santambrogio, P; Granier, T; Gallois, B; Chevalier, JM; Précigoux, G i dr.. (July 2004). „Crystal structure and biochemical properties of the human mitochondrial ferritin and its mutant Ser144Ala”. J. Mol. Biol. 340 (2): 277–93. DOI:10.1016/j.jmb.2004.04.036. PMID 15201052.
↑ Granier T, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Santambrogio P et al. (January 2003). Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution. J. Biol. Inorg. Chem. 8 (1–2): 105–11. doi:10.1007/s00775-002-0389-4. PMID 12459904
↑ Larade K, Storey KB (2004). Accumulation and translation of ferritin heavy chain transcripts following anoxia exposure in a marine invertebrate. Journal of Experimental Biology 207 (Pt 8): 1353–60. doi:10.1242/jeb.00872. PMID 15010486.
↑ Watt RK (Mar 2013). A unified model for ferritin iron loading by the catalytic center: implications for controlling "free iron" during oxidative stress". Chembiochem 14 (4): 415–419. doi:10.1002/cbic.201200783. PMID 23404831.

Vanjske veze

MeSH Ferritins
Ferritin at Lab Tests Online
Ferritin: analyte monograph - The Association for Clinical Biochemistry and Laboratory Medicine

[pmid12459904-1] ; Granier, T; Langlois d'Estaintot, B; Gallois, B; Chevalier, JM; Précigoux, G; Santambrogio, P i dr.. (January 2003). „Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution”. J. Biol. Inorg. Chem. 8 (1–2): 105–11. DOI:10.1007/s00775-002-0389-4. PMID 12459904.

[pmid15201052-2] PDB 1r03; Langlois d'Estaintot, B; Santambrogio, P; Granier, T; Gallois, B; Chevalier, JM; Précigoux, G i dr.. (July 2004). „Crystal structure and biochemical properties of the human mitochondrial ferritin and its mutant Ser144Ala”. J. Mol. Biol. 340 (2): 277–93. DOI:10.1016/j.jmb.2004.04.036. PMID 15201052.

[3] Granier T, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Santambrogio P et al. (January 2003). Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution. J. Biol. Inorg. Chem. 8 (1–2): 105–11. doi:10.1007/s00775-002-0389-4. PMID 12459904

[4] Larade K, Storey KB (2004). Accumulation and translation of ferritin heavy chain transcripts following anoxia exposure in a marine invertebrate. Journal of Experimental Biology 207 (Pt 8): 1353–60. doi:10.1242/jeb.00872. PMID 15010486.

[5] Watt RK (Mar 2013). A unified model for ferritin iron loading by the catalytic center: implications for controlling "free iron" during oxidative stress". Chembiochem 14 (4): 415–419. doi:10.1002/cbic.201200783. PMID 23404831.

[3]

[1]

[2]

[4]

[5]