Актин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Версия для печати больше не поддерживается и может содержать ошибки обработки. Обновите закладки браузера и используйте вместо этого функцию печати браузера по умолчанию.
Актин
G-актин. Показаны связанные с ним молекула АДФ и двухвалентный катион.
G-актин. Показаны связанные с ним молекула АДФ и двухвалентный катион.
Идентификаторы
Символ Actin
Pfam PF00022
InterPro IPR004000
PROSITE PDOC00340
SCOP 2btf
SUPERFAMILY 2btf
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Актин — глобулярный белок, из которого образованы микрофиламенты — один из основных компонентов цитоскелета эукариотических клеток. Актин состоит из 376 аминокислотных остатков, с молекулярной массой около 42 кДа диаметром 4—9 нм. Имеет 2 формы: мономерную G-актин и полимеризованную форму (F-актин). Вместе с белком миозином образует основные сократительные элементы мышц — актомиозиновые комплексы саркомеров. Присутствует в основном в цитоплазме, но в небольшом количестве также найден в ядре клетки[1][2].

Классы

  • α-актинин изоформа
  • β-актинин изоформа
  • γ-актинин изоформа
F-актин; модель актинового микрофиламента, показаны 13 субъединиц

Функции

  1. Формируют клеточный цитоскелет, создавая механическую поддержку.
  2. Принимает участие в миозин-независимом изменении формы клетки и клеточном движении.
  3. В мышечных клетках актин вместе с миозином создает комплекс, участвующий в сокращении мышцы.
  4. В немышечных клетках принимает участие в транспортировке миозином везикул и органелл[1].
  5. Деление клеток и цитокинез

G-актин

Изображения  электронного микроскопа показали, что G-актин имеет шаровидную структуру; однако рентгеновская кристаллография показала, что каждая из этих глобул состоит из двух долей, разделенных желобком. Эта структура представляет собой «ATPase fold», которая является центром ферментативного катализа, который связывает АТФ и Mg2+, и гидролизует первую до АДФ и органического фосфата. Эта складка является консервативной структурой, который также встречается в других белках[3]. G-актин функционирует только тогда, когда он содержит либо АДФ, либо АТФ в его желобке, но форма, связанная с АТФ, преобладает в клетках, когда актин присутствует в мономерном виде[4]. 

Первичная структура

Содержит 374 аминокислотных остатков. Его N-конец сильно кислый и начинается с ацетилированного аспартата в его аминогруппе. Хотя его С-конец является щелочным и образован фенилаланином, которому предшествует цистеин[5].

Третичная структура - домены

Третичная структура образована двумя доменами , известных как большой и малый, которые отделены друг от друга желобком. Ниже этого есть более глубокая вырезка, называемая «канавкой». Обе структуры имеют сопоставимую глубину[6].

В топологических исследованиях показано, что белок с наибольшим доменом с левой стороны и наименьшим доменом с правой стороны. В этом положении меньший домен, в свою очередь, разделен на два: субдомен I (нижнее положение, остатки 1-32, 70-144 и 338-374) и субдомен II (верхнее положение, остатки 33-69). Более крупный домен также разделен на два: субдомен III (нижний, остатки 145—180 и 270—337) и субдомен IV (выше, остатки 181—269). Открытые области субдоменов I и III называются «зазубренными» концами, а обнаженные области доменов II и IV называются «заостренными» концами.

F-актин

Классическое описание F-актина утверждает, что он имеет нитчатую структуру, которая может рассматриваться либо как одноцепочечная левая спираль с вращением 166° вокруг спиральной оси и осевым сдвигом 27,5 Å, либо как одноцепочечная правая спираль с перекрёстным интервалом 350—380 Å, причем каждая молекула актина окружена 4 другими.  Симметрия актинового полимера при 2,17 субъединицах на оборот спирали несовместима с образованием кристаллов , что возможно только при симметрии ровно 2, 3, 4 или 6 субъединиц за оборот[7][8].

Полагают, что полимер F-актина имеет структурную полярность из-за того, что все субъединицы микрофиламента указывают на один и тот же конец. Это приводит к соглашению об названиях: конец, который обладает субъединицей актина, у которого есть сайт связывания АТФ, называется «(-) концом», тогда как противоположный конец, где расщелина направлена на другой соседний мономер, называется « (+) концом". Термины «заостренный» и «зазубренный», относящийся к двум концам микрофиламентов, вытекают из их внешнего вида при просвечивающей электронной микроскопии, когда образцы исследуются по методу подготовки, называемому «украшением»., Этот миозин образует полярные связи с актиновыми мономерами, что приводит к конфигурации, которая похожа на стрелы с перфорацией вдоль его вала, где вал является актином, а флетхинг - миозином. Следуя этой логике, конец микрофиламента, который не имеет выступающего миозина, называется точкой стрелки (- конец), а другой конец называется колючим концом (+ конец) [9]. S1-фрагмент состоит из доменов головы и шеи миозина II. В физиологических условиях G-актин ( мономерная форма) трансформируется в F-actin ( полимерная форма) с помощью ATP, где роль АТФ является существенной.

Процесс формирования полимерного актина, называемого F-актином, включает связывание мономерного G-актина с молекулой AТФ в присутствии ионов Mg2+, Ca2+, формирование стабильных актиновых олигомеров и глобул, формирование отдельных полимерных нитей актина и их  ветвления. В результате, происходит образование органического фосфата и молекулы АДФ. Актиновые микрофиломенты образуются путем спирального закручивания 2-х нитей F-актина, внутри которых молекулы актина связаны между собой нековалентными связями[10]

У каждого такого микрофиламента есть два конца, которые различаются по своим свойствам: к одному (он называется плюс-конец) мономеры актина присоединяются, а от другого (минус-конец) —диссоциируют. Соотношение скоростей присоединения и диссоциации мономеров актина определяет, удлиняется филамент или укорачивается[10].

Примечания

  1. ↑ 1 2 Н. В. Бочкарева, И. В. Кондакова, Л. А. Коломиец. Роль актинсвязывающих белков в клеточном движении в норме и при опухолевом росте // Молекулярная Медицина. — 2011. — Вып. 6. — С. 14—18. — ISSN 1728-2918.
  2. ↑ C. G. Dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, I. V. Dedova, M. Tsubakihara. Actin Binding Proteins: Regulation of Cytoskeletal Microfilaments (англ.) // Physiological Reviews. — 2003-04-01. — Vol. 83, iss. 2. — P. 433—473. — ISSN 1522-1210 0031-9333, 1522-1210. — doi:10.1152/physrev.00026.2002. Архивировано 1 декабря 2017 года.
  3. ↑ NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD group. NCBI CDD Conserved Protein Domain ACTIN (англ.). www.ncbi.nlm.nih.gov. Дата обращения: 22 ноября 2017. Архивировано 5 декабря 2017 года.
  4. ↑ Philip Graceffa, Roberto Dominguez. Crystal Structure of Monomeric Actin in the ATP State STRUCTURAL BASIS OF NUCLEOTIDE-DEPENDENT ACTIN DYNAMICS (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 2003-09-05. — Vol. 278, iss. 36. — P. 34172–34180. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.M303689200. Архивировано 2 июня 2018 года.
  5. ↑ J. H. Collins, M. Elzinga. The primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Completion and analysis of the amino acid sequence // The Journal of Biological Chemistry. — 1975-08-10. — Т. 250, вып. 15. — С. 5915–5920. — ISSN 0021-9258. Архивировано 18 июня 2013 года.
  6. ↑ Marshall Elzinga, John H. Collins, W. Michael Kuehl, Robert S. Adelstein. Complete Amino-Acid Sequence of Actin of Rabbit Skeletal Muscle // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — September 1973. — Т. 70, вып. 9. — С. 2687–2691. — ISSN 0027-8424. Архивировано 25 декабря 2020 года.
  7. ↑ Toshiro Oda, Mitsusada Iwasa, Tomoki Aihara, Yuichiro Maéda, Akihiro Narita. The nature of the globular- to fibrous-actin transition // Nature. — 2009-01-22. — Т. 457, вып. 7228. — С. 441–445. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/nature07685. Архивировано 9 февраля 2019 года.
  8. ↑ Julian von der Ecken, Mirco Müller, William Lehman, Dietmar J. Manstein, Pawel A. Penczek. Structure of the F-actin-tropomyosin complex // Nature. — 2015-03-05. — Т. 519, вып. 7541. — С. 114–117. — ISSN 1476-4687. — doi:10.1038/nature14033. Архивировано 25 января 2018 года.
  9. ↑ D. A. Begg, R. Rodewald, L. I. Rebhun. The visualization of actin filament polarity in thin sections. Evidence for the uniform polarity of membrane-associated filaments // The Journal of Cell Biology. — December 1978. — Т. 79, вып. 3. — С. 846–852. — ISSN 0021-9525. Архивировано 11 апреля 2019 года.
  10. ↑ 1 2 Roberto Dominguez, Kenneth C. Holmes. Actin Structure and Function // Annual review of biophysics. — 2011-06-09. — Т. 40. — С. 169–186. — ISSN 1936-122X. — doi:10.1146/annurev-biophys-042910-155359. Архивировано 15 декабря 2021 года.

Литература

  • Ulferts S, Prajapati B, Grosse R, Vartiainen MK (Feb 2021). "Emerging properties and functions of actin and actin filaments inside the nucleus". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 13 (3): a040121. doi:10.1101/cshperspect.a040121. PMC 7919393. PMID 33288541.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Актин&oldid=140147504