Аминокислоты: различия между версиями
[отпатрулированная версия] | [отпатрулированная версия] |
Спасено источников — 10, отмечено мёртвыми — 0. Сообщить об ошибке. См. FAQ.) #IABot (v2.0.8.7 |
|||
Строка 206: | Строка 206: | ||
}}</ref>. |
}}</ref>. |
||
С развитием следового аминокислотного анализа [[D-аминокислоты]] были обнаружены сначала в составе [[Клеточная стенка|клеточных стенок]] некоторых [[Бактерии|бактерий]] ([[1966 год|1966]]), а затем и в тканях высших организмов<ref>{{Статья|автор=J. van Heijenoort|заглавие=Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11320055|издание=Glycobiology|год=2001-3|том=11|выпуск=3|страницы=25R—36R|issn=0959-6658}}</ref>. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются [[нейромедиатор]]ами у млекопитающих<ref>{{Статья|автор=Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn|заглавие=D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18564180|издание=The FEBS journal|год=2008-7|том=275|выпуск=14|страницы=3514—3526|issn=1742-464X|doi=10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x}}</ref>. |
С развитием следового аминокислотного анализа [[D-аминокислоты]] были обнаружены сначала в составе [[Клеточная стенка|клеточных стенок]] некоторых [[Бактерии|бактерий]] ([[1966 год|1966]]), а затем и в тканях высших организмов<ref>{{Статья|автор=J. van Heijenoort|заглавие=Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11320055|издание=Glycobiology|год=2001-3|том=11|выпуск=3|страницы=25R—36R|issn=0959-6658|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160454/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11320055}}</ref>. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются [[нейромедиатор]]ами у млекопитающих<ref>{{Статья|автор=Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn|заглавие=D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18564180|издание=The FEBS journal|год=2008-7|том=275|выпуск=14|страницы=3514—3526|issn=1742-464X|doi=10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x|archivedate=2018-09-15|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180915102933/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18564180}}</ref>. |
||
В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при [[Посттрансляционная модификация|посттрансляционной модификации]]. Например, D-[[метионин]] и D-[[аланин]] входят в состав [[Опиоидные пептиды|опиоидных гептапептидов]] кожи южноамериканских амфибий [[Филломедузы|филломедуз]] ([[дерморфин]]а, [[дермэнкефалин]]а и [[делторфин]]ов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как [[анальгетик]]ов. |
В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при [[Посттрансляционная модификация|посттрансляционной модификации]]. Например, D-[[метионин]] и D-[[аланин]] входят в состав [[Опиоидные пептиды|опиоидных гептапептидов]] кожи южноамериканских амфибий [[Филломедузы|филломедуз]] ([[дерморфин]]а, [[дермэнкефалин]]а и [[делторфин]]ов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как [[анальгетик]]ов. |
||
Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — [[низин]], [[Субтилизин|субтилин]] и эпидермин<ref>{{Статья|автор=H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz|заглавие=Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9791177|издание=Molecular Microbiology|год=1998-10|том=30|выпуск=2|страницы=317—327|issn=0950-382X}}</ref>. |
Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — [[низин]], [[Субтилизин|субтилин]] и эпидермин<ref>{{Статья|автор=H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz|заглавие=Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9791177|издание=Molecular Microbiology|год=1998-10|том=30|выпуск=2|страницы=317—327|issn=0950-382X|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160512/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9791177}}</ref>. |
||
Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём [[нерибосомный синтез пептидов|нерибосомного синтеза]] в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые [[Изомерия|изомеризуются]] одной из субъединиц [[Ферменты|ферментного]] комплекса, осуществляющего синтез [[Пептиды|пептида]]. |
Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём [[нерибосомный синтез пептидов|нерибосомного синтеза]] в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые [[Изомерия|изомеризуются]] одной из субъединиц [[Ферменты|ферментного]] комплекса, осуществляющего синтез [[Пептиды|пептида]]. |
||
Строка 216: | Строка 216: | ||
== Протеиногенные аминокислоты == |
== Протеиногенные аминокислоты == |
||
{{основная статья|Белки}} |
{{основная статья|Белки}} |
||
В процессе [[Биосинтез белка|биосинтеза белка]] в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых [[Генетический код|генетическим кодом]]. Помимо этих аминокислот, называемых ''протеиногенными'', или ''стандартными'', в некоторых белках присутствуют специфические [[нестандартные аминокислоты]], возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые [[селеноцистеин]] (Sec, U) и [[пирролизин]] (Pyl, O)<ref>{{Статья|автор=Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér|заглавие=Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use|ссылка=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0304416505001522|издание=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects|год=2005-10|том=1726|выпуск=1|страницы=1—13|issn=0304-4165|doi=10.1016/j.bbagen.2005.05.010}}</ref><ref>{{Статья|автор=Joseph A. Krzycki|заглавие=The direct genetic encoding of pyrrolysine|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16256420|издание=Current Opinion in Microbiology|год=2005-12|том=8|выпуск=6|страницы=706—712|issn=1369-5274|doi=10.1016/j.mib.2005.10.009}}</ref>. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты<ref>{{Статья|автор=Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll|заглавие=Natural expansion of the genetic code|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17173027|издание=Nature Chemical Biology|год=2007-1|том=3|выпуск=1|страницы=29—35|issn=1552-4450|doi=10.1038/nchembio847}}</ref>. |
В процессе [[Биосинтез белка|биосинтеза белка]] в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых [[Генетический код|генетическим кодом]]. Помимо этих аминокислот, называемых ''протеиногенными'', или ''стандартными'', в некоторых белках присутствуют специфические [[нестандартные аминокислоты]], возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые [[селеноцистеин]] (Sec, U) и [[пирролизин]] (Pyl, O)<ref>{{Статья|автор=Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér|заглавие=Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use|ссылка=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0304416505001522|издание=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects|год=2005-10|том=1726|выпуск=1|страницы=1—13|issn=0304-4165|doi=10.1016/j.bbagen.2005.05.010|archivedate=2018-07-05|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180705232913/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0304416505001522}}</ref><ref>{{Статья|автор=Joseph A. Krzycki|заглавие=The direct genetic encoding of pyrrolysine|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16256420|издание=Current Opinion in Microbiology|год=2005-12|том=8|выпуск=6|страницы=706—712|issn=1369-5274|doi=10.1016/j.mib.2005.10.009|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160434/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16256420}}</ref>. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты<ref>{{Статья|автор=Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll|заглавие=Natural expansion of the genetic code|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17173027|издание=Nature Chemical Biology|год=2007-1|том=3|выпуск=1|страницы=29—35|issn=1552-4450|doi=10.1038/nchembio847|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160448/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17173027}}</ref>. |
||
Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым<ref>{{Статья|автор=Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin|заглавие=On origin of genetic code and tRNA before translation|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21342520|издание=Biology Direct|год=2011-02-22|том=6|страницы=14|issn=1745-6150|doi=10.1186/1745-6150-6-14}}</ref>. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза [[треонин]]а, [[изолейцин]]а и [[метионин]]а является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний [[Метаболиты|метаболит]], но для [[треонин]]а, [[изолейцин]]а и [[метионин]]а существуют [[Аминоацил-тРНК-синтетаза|аминоацил-тРНК-синтетазы]], [[тРНК]], а для гомосерина — нет. |
Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым<ref>{{Статья|автор=Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin|заглавие=On origin of genetic code and tRNA before translation|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21342520|издание=Biology Direct|год=2011-02-22|том=6|страницы=14|issn=1745-6150|doi=10.1186/1745-6150-6-14|archivedate=2018-06-15|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180615224038/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21342520}}</ref>. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза [[треонин]]а, [[изолейцин]]а и [[метионин]]а является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний [[Метаболиты|метаболит]], но для [[треонин]]а, [[изолейцин]]а и [[метионин]]а существуют [[Аминоацил-тРНК-синтетаза|аминоацил-тРНК-синтетазы]], [[тРНК]], а для гомосерина — нет. |
||
Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой ''таблицы протеиногенных аминокислот'': |
Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой ''таблицы протеиногенных аминокислот'': |
||
Строка 231: | Строка 231: | ||
![[Генетический код|аминокислот]] |
![[Генетический код|аминокислот]] |
||
! мнемоническое |
! мнемоническое |
||
правило<ref>''Р. Б. Соловьев, учитель биологии.'' [http://bio.1september.ru/view_article.php?ID=200003703 Несколько мнемонических правил]</ref> |
правило<ref>''Р. Б. Соловьев, учитель биологии.'' [http://bio.1september.ru/view_article.php?ID=200003703 Несколько мнемонических правил] {{Wayback|url=http://bio.1september.ru/view_article.php?ID=200003703 |date=20180418225946 }}</ref> |
||
![[Полярные вещества|Полярность]]<ref name=":1">{{Книга|автор=Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.|часть=Классификация аминокислот|заглавие=Биологическая химия|ответственный=|издание=3-е изд., перераб. и доп.|место=М.|издательство=Медицина|год=1998|страницы=|страниц=704|isbn=5-225-02709-1}}</ref> |
![[Полярные вещества|Полярность]]<ref name=":1">{{Книга|автор=Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.|часть=Классификация аминокислот|заглавие=Биологическая химия|ответственный=|издание=3-е изд., перераб. и доп.|место=М.|издательство=Медицина|год=1998|страницы=|страниц=704|isbn=5-225-02709-1}}</ref> |
||
![[Углеводородный радикал|радикалу]] |
![[Углеводородный радикал|радикалу]] |
||
Строка 238: | Строка 238: | ||
(Å<sup>3</sup>) |
(Å<sup>3</sup>) |
||
![[Изоэлектрическая точка|pI]] |
![[Изоэлектрическая точка|pI]] |
||
!шкала гидрофобности<ref>{{Статья|автор=J. Kyte, R. F. Doolittle|заглавие=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7108955|издание=Journal of Molecular Biology|год=1982-05-05|том=157|выпуск=1|страницы=105—132|issn=0022-2836}}</ref> |
!шкала гидрофобности<ref>{{Статья|автор=J. Kyte, R. F. Doolittle|заглавие=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7108955|издание=Journal of Molecular Biology|год=1982-05-05|том=157|выпуск=1|страницы=105—132|issn=0022-2836|archivedate=2018-07-06|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180706174748/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7108955}}</ref> |
||
!частота в белках (%)<ref>{{Статья|автор=Lukasz P. Kozlowski|заглавие=Proteome-pI: proteome isoelectric point database|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27789699|издание=Nucleic Acids Research|год=2017-01-04|том=45|выпуск=D1|страницы=D1112—D1116|issn=1362-4962|doi=10.1093/nar/gkw978}}</ref> |
!частота в белках (%)<ref>{{Статья|автор=Lukasz P. Kozlowski|заглавие=Proteome-pI: proteome isoelectric point database|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27789699|издание=Nucleic Acids Research|год=2017-01-04|том=45|выпуск=D1|страницы=D1112—D1116|issn=1362-4962|doi=10.1093/nar/gkw978|archivedate=2018-07-02|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180702150831/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27789699}}</ref> |
||
|- |
|- |
||
| [[Глицин]] || Gly || G |
| [[Глицин]] || Gly || G |
Версия от 08:06, 29 мая 2022
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/66/AminoAcidball_rus.svg/300px-AminoAcidball_rus.svg.png)
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде). [1] Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.
История
Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ[1].
Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты.
Аминокислота | Аббревиатура | Год | Источник | Впервые выделен[3] |
---|---|---|---|---|
Глицин | Gly, G | 1820 | Желатин | А. Браконно |
Лейцин | Leu, L | 1820 | Мышечные волокна | А. Браконно |
Тирозин | Tyr, Y | 1848 | Казеин | Ю. фон Либих |
Серин | Ser, S | 1865 | Шёлк | Э. Крамер |
Глутаминовая кислота | Glu, E | 1866 | Растительные белки | Г. Риттхаузен[нем.] |
Глутамин | Gln, Q | 1877 | Пшеничная мука | Э. Шулце[4] |
Аспарагиновая кислота | Asp, D | 1868 | Конглутин, легумин (ростки спаржи) | Г. Риттхаузен[англ.] |
Аспарагин | Asn, N | 1806 | Сок спаржи | Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике |
Фенилаланин | Phe, F | 1881 | Ростки люпина | Э. Шульце[4], Й. Барбьери |
Аланин | Ala, A | 1888 | Фиброин шёлка | А. Штреккер, Т. Вейль |
Лизин | Lys, K | 1889 | Казеин | Э. Дрексель |
Аргинин | Arg, R | 1895 | Вещество рога | С. Гедин |
Гистидин | His, H | 1896 | Стурин, гистоны | А. Коссель[5], С. Гедин |
Цистеин | Cys, C | 1899 | Вещество рога | К. Мёрнер |
Валин | Val, V | 1901 | Казеин | Э. Фишер |
Пролин | Pro, P | 1901 | Казеин | Э. Фишер |
Гидроксипролин | Hyp, hP | 1902 | Желатин | Э. Фишер |
Триптофан | Trp, W | 1902 | Казеин | Ф. Хопкинс, Д. Кол |
Изолейцин | Ile, I | 1904 | Фибрин | Ф. Эрлих |
Метионин | Met, M | 1922 | Казеин | Д. Мёллер |
Треонин | Thr, T | 1925 | Белки овса | С. Шрайвер и другие |
Гидроксилизин | Hyl, hK | 1925 | Белки рыб | С. Шрайвер и другие |
Физические свойства
По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.
Общие химические свойства
Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:
- NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl · NH2 —CH2 —COOH (Хлороводородная соль глицина)
- NH2 —CH2 —COOH + NaOH → H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)
Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.
Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.
Реакция образования пептидов:
Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
Получение
Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:
Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и только они включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.
D-Аминокислоты в живых организмах
Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год[6], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты[7].
С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов[8]. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих[9].
В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.
Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин[10].
Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.
Протеиногенные аминокислоты
В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O)[11][12]. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты[13].
Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым[14]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.
Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/29/%D0%90%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%BB%D0%BE%D1%82%D1%8B.png/600px-%D0%90%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%BB%D0%BE%D1%82%D1%8B.png)
Классификация
Аминокислота | 3-буквы[15] | 1-буква[15] | аминокислот | мнемоническое
правило[16] |
Полярность[17] | радикалу | Mr | Vw
(Å3) |
pI | шкала гидрофобности[18] | частота в белках (%)[19] |
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Глицин | Gly | G | GGU, GGC, GGA, GGG | Glycine | Неполярные | Алифатические | 75,067 | 48 | 6,06 | −0,4 | 7,03 |
Аланин | Ala | A | GCU, GCC, GCA, GCG | Alanine | Неполярные | Алифатические | 89,094 | 67 | 6,01 | 1,8 | 8,76 |
Валин | Val | V | GUU, GUC, GUA, GUG | Valine | Неполярные | Алифатические | 117,148 | 105 | 6,00 | 4,2 | 6,73 |
Изолейцин | Ile | I | AUU, AUC, AUA | Isoleucine | Неполярные | Алифатические | 131,175 | 124 | 6,05 | 4,5 | 5,49 |
Лейцин | Leu | L | UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG | Leucine | Неполярные | Алифатические | 131,175 | 124 | 6,01 | 3,8 | 9,68 |
Пролин | Pro | P | CCU, CCC, CCA, CCG | Proline | Неполярные | Гетероциклические | 115.132 | 90 | 6,30 | −1,6 | 5,02 |
Серин | Ser | S | UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC | Serine | Полярные | Оксимоноаминокарбоновые | 105,093 | 73 | 5,68 | −0,8 | 7,14 |
Треонин | Thr | T | ACU, ACC, ACA, ACG | Threonine | Полярные | Оксимоноаминокарбоновые | 119,119 | 93 | 5,60 | −0,7 | 5,53 |
Цистеин | Cys | C | UGU, UGC | Cysteine | Полярные | Серосодержащие | 121,154 | 86 | 5,05 | 2,5 | 1,38 |
Метионин | Met | M | AUG | Methionine | Неполярные | Серосодержащие | 149,208 | 124 | 5,74 | 1,9 | 2,32 |
Аспарагиновая | Asp | D | GAU, GAC | asparDic acid | Полярные
|
заряженные отрицательно | 133,104 | 91 | 2,85 | −3,5 | 5,49 |
Аспарагин | Asn | N | AAU, AAC | asparagiNe | Полярные | Амиды | 132,119 | 96 | 5,41 | −3,5 | 3,93 |
Глутаминовая | Glu | E | GAA, GAG | gluEtamic acid | Полярные
|
заряженные отрицательно | 147,131 | 109 | 3,15 | −3,5 | 6,32 |
Глутамин | Gln | Q | CAA, CAG | Q-tamine | Полярные | Амиды | 146,146 | 114 | 5,65 | −3,5 | 3,9 |
Лизин | Lys | K | AAA, AAG | before L | Полярные | заряженные положительно | 146,189 | 135 | 9,60 | −3,9 | 5,19 |
Аргинин | Arg | R | CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG | aRginine | Полярные | заряженные положительно | 174.203 | 148 | 10,76 | −4,5 | 5,78 |
Гистидин | His | H | CAU, CAC | Histidine | Полярные
заряженные положительно |
Гетероциклические | 155,156 | 118 | 7,60 | −3,2 | 2,26 |
Фенилаланин | Phe | F | UUU, UUC | Fenylalanine | Неполярные | Ароматические | 165,192 | 135 | 5,49 | 2,8 | 3,87 |
Тирозин | Tyr | Y | UAU, UAC | tYrosine | Полярные | Ароматические | 181,191 | 141 | 5,64 | −1,3 | 2,91 |
Триптофан | Trp | W | UGG | tWo rings | Неполярные | Ароматические,
Гетероциклические |
204,228 | 163 | 5,89 | −0,9 | 6,73 |
По радикалу
- Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
- Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
- Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
- Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
- Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин[17]
- Алифатические
- Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
- Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
- Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
- Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
- Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
- Серосодержащие: цистеин, метионин
- Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
- Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
- Иминокислоты: пролин
По классам аминоацил-тРНК-синтетаз
- Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
- Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин
Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.
По путям биосинтеза
Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:
- Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
- Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
- Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
- Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
- Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.
Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.
По способности организма синтезировать из предшественников
Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.
По характеру катаболизма у животных
Биодеградация аминокислот может идти разными путями.
По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:
- Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
- Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
- Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов
Аминокислоты:
- Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
- Кетогенные: лейцин, лизин.
- Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.
«Миллеровские» аминокислоты
«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат
Родственные соединения
В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также называют аминокислотами:[источник не указан 1075 дней]
Применение
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта[20].
Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты[21].
Примечания
- ↑ 1 2 Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // Angewandte Chemie International Edition in English : magazin. — 1983. — November (Bd. 22, Nr. 11). — S. 816—828. — doi:10.1002/anie.198308161.
- ↑ S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren. — 2015.
- ↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
- ↑ 1 2 Ernst Schulze (chemist) (англ.) // Wikipedia. — 2019-02-14.
- ↑ Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена // Природа. — Наука, 2005. — № 3. — С. 34—43.
- ↑ Helfman, P M; J L Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1975. — Vol. 72, no. 8. — P. 2891—2894.
- ↑ CLOOS P; FLEDELIUS C.: Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (1 февраля 2000). Дата обращения: 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
- ↑ J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R—36R. — ISSN 0959-6658. Архивировано 20 августа 2018 года.
- ↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514—3526. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x. Архивировано 15 сентября 2018 года.
- ↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317—327. — ISSN 0950-382X. Архивировано 20 августа 2018 года.
- ↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1—13. — ISSN 0304-4165. — doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010. Архивировано 5 июля 2018 года.
- ↑ Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706—712. — ISSN 1369-5274. — doi:10.1016/j.mib.2005.10.009. Архивировано 20 августа 2018 года.
- ↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29—35. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio847. Архивировано 20 августа 2018 года.
- ↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — doi:10.1186/1745-6150-6-14. Архивировано 15 июня 2018 года.
- ↑ 1 2 Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
- ↑ Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил Архивная копия от 18 апреля 2018 на Wayback Machine
- ↑ 1 2 Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.
- ↑ J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105—132. — ISSN 0022-2836. Архивировано 6 июля 2018 года.
- ↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112—D1116. — ISSN 1362-4962. — doi:10.1093/nar/gkw978. Архивировано 2 июля 2018 года.
- ↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — doi:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.
- ↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.
Литература
- Аминокислоты / Липкин В. М., Родионов И. Л. // Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов. — М. : Большая российская энциклопедия, 2004—2017.
- Збарский И. Б., Симакова Р. А., Будковская Н. Г. Аминокислоты // Большая медицинская энциклопедия : в 30 т. / гл. ред. Б. В. Петровский. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1974. — Т. 1 : А — Антибиоз. — 576 с. : ил.
- Эксперименты Миллера-Юри и обсуждения:
- Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
- Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
- Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
- Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
- Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина
- Аминокислоты // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона : в 86 т. (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890—1907.