Аминокислоты: различия между версиями

Интерактивная навигация по истории

(Показать все непатрулированные изменения)

[непроверенная версия]

← Предыдущая правка

Содержимое удалено Содержимое добавлено

ВизуальныйВики-текст

Линейный

Текущая версия от 09:46, 6 мая 2024

Аминокисло́ты, также аминокарбо́новые кисло́ты, АМК — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 21 используется в генетическом коде).^[1] Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Большинство из около 500 известных аминокислот было открыто после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные — только как промежуточные элементы обмена веществ^[1].

Открытие аминокислот в составе белков^[2]

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты.

Аминокислота	Аббревиатура	Год	Источник	Впервые выделен^[3]
Глицин	Gly, G	1820	Желатин	А. Браконно
Лейцин	Leu, L	1820	Мышечные волокна	А. Браконно
Тирозин	Tyr, Y	1848	Казеин	Ю. фон Либих
Серин	Ser, S	1865	Шёлк	Э. Крамер
Глутаминовая кислота	Glu, E	1866	Растительные белки	Г. Риттхаузен^[нем.]
Глутамин	Gln, Q	1877	Пшеничная мука	Э. Шулце^[4]
Аспарагиновая кислота	Asp, D	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи)	Г. Риттхаузен^[англ.]
Аспарагин	Asn, N	1806	Сок спаржи	Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин	Phe, F	1881	Ростки люпина	Э. Шульце^[4], Й. Барбьери
Аланин	Ala, A	1888	Фиброин шёлка	А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин	Lys, K	1889	Казеин	Э. Дрексель
Аргинин	Arg, R	1895	Вещество рога	С. Гедин
Гистидин	His, H	1896	Стурин, гистоны	А. Коссель^[5], С. Гедин
Цистеин	Cys, C	1899	Вещество рога	К. Мёрнер
Валин	Val, V	1901	Казеин	Э. Фишер
Пролин	Pro, P	1901	Казеин	Э. Фишер
Гидроксипролин	Hyp, hP	1902	Желатин	Э. Фишер
Триптофан	Trp, W	1902	Казеин	Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин	Ile, I	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Метионин	Met, M	1922	Казеин	Д. Мёллер
Треонин	Thr, T	1925	Белки овса	С. Шрайвер и другие
Гидроксилизин	Hyl, hK	1925	Белки рыб	С. Шрайвер и другие

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —C O O H, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —N H₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

N H₂ —C H₂ —C O O H + H Cl → H Cl · N H₂ —C H₂ —C O O H (Хлороводородная соль глицина)

N H₂ —C H₂ —C O O H + Na O H → H₂O + N H₂ —C H₂ —C O O Na (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

N H₂ —C H₂C O O H

N⁺H₃ —C H₂C O O^-

При определенных условиях могут быть заряжены все три ионогенные группы (например у гистидина), тогда они образуют двойные соли ^[6]. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

N H₂ —C H₂ —C O O H + C H₃O H → H₂O + N H₂ —C H₂ —C O O C H₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

H O O C —C H₂ —N H —H + H OO C —C H₂ —N H₂ → H O O C —C H₂ —N H —C O —C H₂ —N H₂ + H₂O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO⁻. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе ^[6].

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

C H₃C O O H + Cl₂ + (катализатор) → C H₂Cl C O O H + H Cl; C H₂Cl C O O H + 2N H₃ → N H₂ —C H₂C O O H + N H₄Cl

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и только они включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

D-аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год^[7], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты^[8].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем — и в тканях высших организмов^[9]. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих^[10].

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин^[11].

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O)^[12]^[13]. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты^[14].

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым^[15]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация

Аминокислота	3-буквы^[16]	1-буква^[16]	Генетический код	Мнемоническое правило^[17]	Полярность^[18]	Класс по радикалу	Mr	V_w (Å³)	pI	Гидрофобность^[19]	Частота в белках (%)^[20]
Глицин	Gly	G	GGU, GGC, GGA, GGG	Glycine	Неполярные	Алифатические	75,067	48	6,06	−0,4	7,03
Аланин	Ala	A	GCU, GCC, GCA, GCG	Alanine	Неполярные	Алифатические	89,094	67	6,01	1,8	8,76
Валин	Val	V	GUU, GUC, GUA, GUG	Valine	Неполярные	Алифатические	117,148	105	6,00	4,2	6,73
Изолейцин	Ile	I	AUU, AUC, AUA	Isoleucine	Неполярные	Алифатические	131,175	124	6,05	4,5	5,49
Лейцин	Leu	L	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	Leucine	Неполярные	Алифатические	131,175	124	6,01	3,8	9,68
Пролин	Pro	P	CCU, CCC, CCA, CCG	Proline	Неполярные	Гетероциклические	115.132	90	6,30	−1,6	5,02
Серин	Ser	S	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	Serine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	105,093	73	5,68	−0,8	7,14
Треонин	Thr	T	ACU, ACC, ACA, ACG	Threonine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	119,119	93	5,60	−0,7	5,53
Цистеин	Cys	C	UGU, UGC	Cysteine	Полярные	Серосодержащие	121,154	86	5,05	2,5	1,38
Метионин	Met	M	AUG	Methionine	Неполярные	Серосодержащие	149,208	124	5,74	1,9	2,32
Аспарагиновая кислота	Asp	D	GAU, GAC	asparDic acid	Полярные	заряженные отрицательно	133,104	91	2,85	−3,5	5,49
Аспарагин	Asn	N	AAU, AAC	asparagiNe	Полярные	Амиды	132,119	96	5,41	−3,5	3,93
Глутаминовая кислота	Glu	E	GAA, GAG	gluEtamic acid	Полярные	заряженные отрицательно	147,131	109	3,15	−3,5	6,32
Глутамин	Gln	Q	CAA, CAG	Q-tamine	Полярные	Амиды	146,146	114	5,65	−3,5	3,9
Лизин	Lys	K	AAA, AAG	before L	Полярные	заряженные положительно	146,189	135	9,60	−3,9	5,19
Аргинин	Arg	R	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	aRginine	Полярные	заряженные положительно	174.203	148	10,76	−4,5	5,78
Гистидин	His	H	CAU, CAC	Histidine	Полярные заряженные положительно	Гетероциклические	155,156	118	7,60	−3,2	2,26
Фенилаланин	Phe	F	UUU, UUC	Fenylalanine	Неполярные	Ароматические	165,192	135	5,49	2,8	3,87
Тирозин	Tyr	Y	UAU, UAC	tYrosine	Полярные	Ароматические	181,191	141	5,64	−1,3	2,91
Триптофан	Trp	W	UGG	tWo rings	Неполярные	Ароматические, Гетероциклические	204,228	163	5,89	−0,9	6,73

По радикалу

Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин^[18]

По функциональным группам

Алифатические
- Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
- Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
- Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
- Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
- Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
- Серосодержащие: цистеин, метионин
Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

Незаменимые
Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
Заменимые
Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

Аминокислоты:

Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
Кетогенные: лейцин, лизин.
Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также называют аминокислотами:^{[источник не указан 1020 дней]}

Таурин

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта^[21].

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты^[22].

Примечания

↑ ¹ ² Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // Angewandte Chemie International Edition in English : magazin. — 1983. — November (Bd. 22, Nr. 11). — S. 816—828. — doi:10.1002/anie.198308161.
↑ S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren. — 2015. Архивировано 15 июня 2016 года.
↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
↑ ¹ ² Ernst Schulze (chemist) (англ.) // Wikipedia. — 2019-02-14.
↑ Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена (рус.) // Природа. — Наука, 2005. — № 3. — С. 34—43. Архивировано 10 февраля 2018 года.
↑ ¹ ² Anton P. Novikov, Alexey V. Safonov, Konstantin E. German, Mikhail S. Grigoriev. What kind of interactions we may get moving from zwitter to “dritter” ions: C–O⋯Re(O4) and Re–O⋯Re(O4) anion⋯anion interactions make structural difference between L-histidinium perrhenate and pertechnetate (англ.) // CrystEngComm. — 2023-12-01. — ISSN 1466-8033. — doi:10.1039/D3CE01164J. Архивировано 8 декабря 2023 года.
↑ Helfman, P M; J L Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1975. — Vol. 72, no. 8. — P. 2891—2894. Архивировано 4 сентября 2017 года.
↑ CLOOS P; FLEDELIUS C.: Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (неопр.) (1 февраля 2000). Дата обращения: 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
↑ J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R—36R. — ISSN 0959-6658. Архивировано 20 августа 2018 года.
↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514—3526. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x. Архивировано 15 сентября 2018 года.
↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317—327. — ISSN 0950-382X. Архивировано 20 августа 2018 года.
↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1—13. — ISSN 0304-4165. — doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010. Архивировано 5 июля 2018 года.
↑ Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706—712. — ISSN 1369-5274. — doi:10.1016/j.mib.2005.10.009. Архивировано 20 августа 2018 года.
↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29—35. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio847. Архивировано 20 августа 2018 года.
↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — doi:10.1186/1745-6150-6-14. Архивировано 15 июня 2018 года.
↑ ¹ ² Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
↑ Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил Архивная копия от 18 апреля 2018 на Wayback Machine
↑ ¹ ² Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.
↑ J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105—132. — ISSN 0022-2836. Архивировано 6 июля 2018 года.
↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112—D1116. — ISSN 1362-4962. — doi:10.1093/nar/gkw978. Архивировано 2 июля 2018 года.
↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — doi:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.
↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

Литература

Аминокислоты / Липкин В. М., Родионов И. Л. // Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов. — М. : Большая российская энциклопедия, 2004—2017.
Збарский И. Б., Симакова Р. А., Будковская Н. Г. Аминокислоты // Большая медицинская энциклопедия : в 30 т. / гл. ред. Б. В. Петровский. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1974. — Т. 1 : А — Антибиоз. — 576 с. : ил.
Эксперименты Миллера-Юри и обсуждения:
- Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
- Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
- Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина
Аминокислоты // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона : в 86 т. (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890—1907.

Ссылки

[Wagner-1] ¹ ² Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // Angewandte Chemie International Edition in English : magazin. — 1983. — November (Bd. 22, Nr. 11). — S. 816—828. — doi:10.1002/anie.198308161.

[2] S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren. — 2015. Архивировано 15 июня 2016 года.

[3] Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.

[:2-4] ¹ ² Ernst Schulze (chemist) (англ.) // Wikipedia. — 2019-02-14.

[Карпов-5] Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена (рус.) // Природа. — Наука, 2005. — № 3. — С. 34—43. Архивировано 10 февраля 2018 года.

[автоссылка1-6] ¹ ² Anton P. Novikov, Alexey V. Safonov, Konstantin E. German, Mikhail S. Grigoriev. What kind of interactions we may get moving from zwitter to “dritter” ions: C–O⋯Re(O4) and Re–O⋯Re(O4) anion⋯anion interactions make structural difference between L-histidinium perrhenate and pertechnetate (англ.) // CrystEngComm. — 2023-12-01. — ISSN 1466-8033. — doi:10.1039/D3CE01164J. Архивировано 8 декабря 2023 года.

[7] Helfman, P M; J L Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1975. — Vol. 72, no. 8. — P. 2891—2894. Архивировано 4 сентября 2017 года.

[8] CLOOS P; FLEDELIUS C.: Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (неопр.) (1 февраля 2000). Дата обращения: 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.

[9] J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R—36R. — ISSN 0959-6658. Архивировано 20 августа 2018 года.

[10] Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514—3526. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x. Архивировано 15 сентября 2018 года.

[11] H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317—327. — ISSN 0950-382X. Архивировано 20 августа 2018 года.

[12] Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1—13. — ISSN 0304-4165. — doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010. Архивировано 5 июля 2018 года.

[13] Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706—712. — ISSN 1369-5274. — doi:10.1016/j.mib.2005.10.009. Архивировано 20 августа 2018 года.

[14] Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29—35. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio847. Архивировано 20 августа 2018 года.

[15] Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — doi:10.1186/1745-6150-6-14. Архивировано 15 июня 2018 года.

[:0-16] ¹ ² Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.

[17] Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил Архивная копия от 18 апреля 2018 на Wayback Machine

[:1-18] ¹ ² Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.

[19] J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105—132. — ISSN 0022-2836. Архивировано 6 июля 2018 года.

[20] Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112—D1116. — ISSN 1362-4962. — doi:10.1093/nar/gkw978. Архивировано 2 июля 2018 года.

[21] Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — doi:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.

[22] Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

@@ Строка 1: / Строка 1: @@
 [[Файл:AminoAcidball rus.svg|thumb|300px|Общая структура α-аминокислот, составляющих [[белки]] (кроме [[пролин]]а). Составные части молекулы аминокислоты — [[аминогруппа]] NH<sub>2</sub>, [[карбоксильная группа]] COOH, [[Углеводородный радикал|радикал]] (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)]]
-'''Аминокисло́ты''' (''аминокарбо́новые кисло́ты; АМК'') — [[органические соединения]], в молекуле которых одновременно содержатся [[карбоксильная группа|карбоксильные]] и [[аминная группа|аминные]] группы. Основные химические элементы аминокислот — это [[углерод]] (C), [[водород]] (H), [[кислород]] (O) и [[азот]] (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).
+'''Аминокисло́ты''', также '''аминокарбо́новые кисло́ты, АМК''' — [[органические соединения]], в молекуле которых одновременно содержатся [[карбоксильная группа|карбоксильные]] и [[аминная группа|аминные]] группы. Основные химические элементы аминокислот — это [[углерод]] (C), [[водород]] (H), [[кислород]] (O) и [[азот]] (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 21 используется в генетическом коде).<ref name="Wagner" />
-<ref name="Wagner" />
 Аминокислоты могут рассматриваться как производные [[карбоновые кислоты|карбоновых кислот]], в которых один или несколько [[атом]]ов [[водород]]а заменены на аминогруппы.
 == История ==
-Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ<ref name="Wagner" />.
+Большинство из около 500 известных аминокислот было открыто после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные — только как промежуточные элементы обмена веществ<ref name="Wagner" />.
-=== Открытие аминокислот в составе [[Белки|белков]]<ref>{{Книга|ссылка=https://web.archive.org/web/20160615203851/https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf|автор=S. Hansen|заглавие=Entdeckung der Aminosäuren|год=2015}}</ref> ===
+=== Открытие аминокислот в составе [[Белки|белков]]<ref>{{Книга|ссылка=https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf|автор=S. Hansen|заглавие=Entdeckung der Aminosäuren|год=2015|archivedate=2016-06-15|archiveurl=https://web.archive.org/web/20160615203851/https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf}}</ref> ===
+Жирным шрифтом выделены '''[[незаменимые аминокислоты]]'''.
 {| class="wide sortable"
 |-
@@ Строка 14: / Строка 15: @@
 ! Год
 ! Источник
-! Впервые выделен<ref>Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.</ref>
+! Впервые выделен<ref>Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.</ref>
 |-
 | [[Глицин]]
@@ Строка 26: / Строка 27: @@
 | Leu, L
 | 1820
-| Мышечные волокна
+| [[Мышцы|Мышечные волокна]]
 | [[Браконно, Анри|А. Браконно]]
 |-
@@ Строка 50: / Строка 51: @@
 | Gln, Q
 |1877
-|Пшеничная мука
+|[[Пшеничная мука]]
 |Э. Шулце<ref name=":2">{{Статья|ссылка=https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Ernst_Schulze_(chemist)&oldid=883333595|заглавие=Ernst Schulze (chemist)|год=2019-02-14|язык=en|издание=Wikipedia}}</ref>
 |-
@@ Строка 93: / Строка 94: @@
 | 1896
 | Стурин, [[гистоны]]
-| [[Коссель, Альбрехт|А. Коссель]]<ref name="Карпов">{{статья |автор= Карпов В. Л. |заглавие= От чего зависит судьба гена |оригинал= |ссылка=http://ras.ru/FStorage/Download.aspx?id=cb3b3ab4-2d78-4afb-8f54-38082bd5a7f0 |автор издания= |издание=[[Природа (журнал)|Природа]] |тип= |место= |издательство=[[Наука (издательство)|Наука]] |год=2005 |выпуск= |том= |номер= 3 |страницы= 34—43 |язык= ru }}</ref>, [[Гедин, Свен|С. Гедин]]
+| [[Коссель, Альбрехт|А. Коссель]]<ref name="Карпов">{{статья |автор= Карпов В. Л. |заглавие= От чего зависит судьба гена |оригинал=  |ссылка= http://ras.ru/FStorage/Download.aspx?id=cb3b3ab4-2d78-4afb-8f54-38082bd5a7f0 |автор издания=  |издание= [[Природа (журнал)|Природа]] |тип=  |место=  |издательство= [[Наука (издательство)|Наука]] |год= 2005 |выпуск=  |том=  |номер= 3 |страницы= 34—43 |язык= ru |archivedate= 2018-02-10 |archiveurl= https://web.archive.org/web/20180210024447/http://www.ras.ru/FStorage/Download.aspx?id=cb3b3ab4-2d78-4afb-8f54-38082bd5a7f0 }}</ref>, [[Гедин, Свен|С. Гедин]]
 |-
 | [[Цистеин]]
@@ Строка 149: / Строка 150: @@
 | [[Шрайвер, Сарджент|С. Шрайвер]] и другие
 |}
-Жирным шрифтом выделены [[незаменимые аминокислоты]].
 == Физические свойства ==
@@ Строка 161: / Строка 160: @@
 [[Растворы]] аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами [[Буферный раствор|буферных растворов]], то есть находятся в состоянии внутренних солей.
 : <big>{{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} {{Стрелка|4|size=50}} {{Химическая формула|N|1|sort=ne|charge=+}}{{Химическая формула|H|3|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|C|1|O|1|O|1|sort=ne|charge=-}}</big>
+При определенных условиях могут быть заряжены все три ионогенные группы (например у гистидина), тогда они образуют двойные соли <ref name="автоссылка1">{{Статья|ссылка=https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2024/ce/d3ce01164j|автор=Anton P. Novikov, Alexey V. Safonov, Konstantin E. German, Mikhail S. Grigoriev|заглавие=What kind of interactions we may get moving from zwitter to “dritter” ions: C–O⋯Re(O4) and Re–O⋯Re(O4) anion⋯anion interactions make structural difference between L-histidinium perrhenate and pertechnetate|год=2023-12-01|язык=en|издание=CrystEngComm|issn=1466-8033|doi=10.1039/D3CE01164J|archivedate=2023-12-08|archiveurl=https://web.archive.org/web/20231208113341/https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2024/ce/d3ce01164j}}</ref>.  Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для [[карбоновые кислоты|карбоновых кислот]] и [[амины|аминов]].
-Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для [[карбоновые кислоты|карбоновых кислот]] и [[амины|аминов]].
 [[Этерификация]]:
@@ Строка 173: / Строка 172: @@
 [[Цвиттер-ион]]ом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH<sub>3</sub><sup>+</sup>, а карбоксигруппа — в виде -COO<sup>−</sup>. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
-Некоторые аминокислоты имеют несколько [[аминогруппа|аминогрупп]] и [[карбоксильная группа|карбоксильных групп.]] Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном [[цвиттер-ион]]е.
+Некоторые аминокислоты имеют несколько [[аминогруппа|аминогрупп]] и [[карбоксильная группа|карбоксильных групп.]] Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном [[цвиттер-ион]]е <ref name="автоссылка1" />.
+== Получение ==
+Большинство аминокислот можно получить в ходе [[гидролиз]]а белков или как результат химических реакций:
+: <big>{{Химическая формула|C|1|H|3|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|Cl|2|sort=ne}} + (катализатор) {{Стрелка|5}} {{Химическая формула|C|1|H|2|Cl|1|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|H|1|Cl|1|sort=ne}}; {{Химическая формула|C|1|H|2|Cl|1|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + '''2'''{{Химическая формула|N|1|H|3|sort=ne}} {{Стрелка|5}} {{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|N|1|H|4|Cl|1|sort=ne}}</big>
 == [[Оптическая изомерия]] ==
-Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме [[глицин]]а, содержат [[асимметрический атом]] углерода ([[треонин]] и [[изолейцин]] содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь D-аминокислоты включаются в состав белка, синтезируемых на [[рибосома]]х.
+Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме [[глицин]]а, содержат [[асимметрический атом]] углерода ([[треонин]] и [[изолейцин]] содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и только они включаются в состав белков, синтезируемых на [[рибосома]]х.
-== D-Аминокислоты в живых организмах ==
+== D-аминокислоты в живых организмах ==
-[[Аспарагиновая кислота|Аспарагин]]<nowiki/>овые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках [[дентин]]а и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год<ref>{{статья
+[[Аспарагиновая кислота|Аспарагиновые]] остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках [[дентин]]а и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год<ref>{{статья
 |том=72
 |номер=8
@@ Строка 190: / Строка 193: @@
 |тип=journal
 |автор=Helfman, P M; J L Bada
+|год=1975
-|год=1975}}</ref>, что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. [[Рацемизация]] аспартата также отмечена при старении [[коллаген]]а; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования [[сукцинимид]]ного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота [[пептидная связь|пептидной связи]] свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты<ref>
+|archivedate=2017-09-04
+|archiveurl=https://web.archive.org/web/20170904053917/http://www.pnas.org/content/72/8/2891.abstract
+}}</ref>, что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. [[Рацемизация]] аспартата также отмечена при старении [[коллаген]]а; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования [[сукцинимид]]ного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота [[пептидная связь|пептидной связи]] свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты<ref>
 {{Cite web
  |last        = CLOOS P
@@ Строка 202: / Строка 208: @@
 }}</ref>.
-С развитием следового аминокислотного анализа [[D-аминокислоты]] были обнаружены сначала в составе [[Клеточная стенка|клеточных стенок]] некоторых [[Бактерии|бактерий]] ([[1966 год|1966]]), а затем и в тканях высших организмов<ref>{{Статья|автор=J. van Heijenoort|заглавие=Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11320055|издание=Glycobiology|год=2001-3|том=11|выпуск=3|страницы=25R—36R|issn=0959-6658}}</ref>. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются [[нейромедиатор]]ами у млекопитающих<ref>{{Статья|автор=Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn|заглавие=D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18564180|издание=The FEBS journal|год=2008-7|том=275|выпуск=14|страницы=3514—3526|issn=1742-464X|doi=10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x}}</ref>.
+С развитием следового аминокислотного анализа [[D-аминокислоты]] были обнаружены сначала в составе [[Клеточная стенка|клеточных стенок]] некоторых [[Бактерии|бактерий]] ([[1966 год|1966]]), а затем — и в тканях высших организмов<ref>{{Статья|автор=J. van Heijenoort|заглавие=Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11320055|издание=Glycobiology|год=2001-3|том=11|выпуск=3|страницы=25R—36R|issn=0959-6658|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160454/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11320055}}</ref>. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются [[нейромедиатор]]ами у млекопитающих<ref>{{Статья|автор=Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn|заглавие=D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18564180|издание=The FEBS journal|год=2008-7|том=275|выпуск=14|страницы=3514—3526|issn=1742-464X|doi=10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x|archivedate=2018-09-15|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180915102933/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18564180}}</ref>.
 В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при [[Посттрансляционная модификация|посттрансляционной модификации]]. Например, D-[[метионин]] и D-[[аланин]] входят в состав [[Опиоидные пептиды|опиоидных гептапептидов]] кожи южноамериканских амфибий [[Филломедузы|филломедуз]] ([[дерморфин]]а, [[дермэнкефалин]]а и [[делторфин]]ов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как [[анальгетик]]ов.
-Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — [[низин]], [[Субтилизин|субтилин]] и эпидермин<ref>{{Статья|автор=H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz|заглавие=Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9791177|издание=Molecular Microbiology|год=1998-10|том=30|выпуск=2|страницы=317—327|issn=0950-382X}}</ref>.
+Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — [[низин]], [[Субтилизин|субтилин]] и эпидермин<ref>{{Статья|автор=H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz|заглавие=Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9791177|издание=Molecular Microbiology|год=1998-10|том=30|выпуск=2|страницы=317—327|issn=0950-382X|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160512/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9791177}}</ref>.
-Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём [[нерибосомный синтез пептидов|нерибосомного синтеза]] в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые [[Изомерия|изомер]]<nowiki/>изуются одной из субъединиц [[Ферменты|ферментного]] [[комплекс]]а, осуществляющего синтез [[Пептиды|пептида]].
+Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём [[нерибосомный синтез пептидов|нерибосомного синтеза]] в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые [[Изомерия|изомеризуются]] одной из субъединиц [[Ферменты|ферментного]] комплекса, осуществляющего синтез [[Пептиды|пептида]].
 == Протеиногенные аминокислоты ==
 {{основная статья|Белки}}
-В процессе [[Биосинтез белка|биосинтеза белка]] в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых [[Генетический код|генетическим кодом]]. Помимо этих аминокислот, называемых ''протеиногенными'', или ''стандартными'', в некоторых белках присутствуют специфические [[нестандартные аминокислоты]], возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые [[селеноцистеин]] (Sec, U) и [[пирролизин]] (Pyl, O)<ref>{{Статья|автор=Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér|заглавие=Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use|ссылка=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0304416505001522|издание=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects|год=2005-10|том=1726|выпуск=1|страницы=1—13|issn=0304-4165|doi=10.1016/j.bbagen.2005.05.010}}</ref><ref>{{Статья|автор=Joseph A. Krzycki|заглавие=The direct genetic encoding of pyrrolysine|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16256420|издание=Current Opinion in Microbiology|год=2005-12|том=8|выпуск=6|страницы=706—712|issn=1369-5274|doi=10.1016/j.mib.2005.10.009}}</ref>. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты<ref>{{Статья|автор=Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll|заглавие=Natural expansion of the genetic code|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17173027|издание=Nature Chemical Biology|год=2007-1|том=3|выпуск=1|страницы=29—35|issn=1552-4450|doi=10.1038/nchembio847}}</ref>.
+В процессе [[Биосинтез белка|биосинтеза белка]] в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых [[Генетический код|генетическим кодом]]. Помимо этих аминокислот, называемых ''протеиногенными'', или ''стандартными'', в некоторых белках присутствуют специфические [[нестандартные аминокислоты]], возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые [[селеноцистеин]] (Sec, U) и [[пирролизин]] (Pyl, O)<ref>{{Статья|автор=Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér|заглавие=Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use|ссылка=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0304416505001522|издание=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects|год=2005-10|том=1726|выпуск=1|страницы=1—13|issn=0304-4165|doi=10.1016/j.bbagen.2005.05.010|archivedate=2018-07-05|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180705232913/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0304416505001522}}</ref><ref>{{Статья|автор=Joseph A. Krzycki|заглавие=The direct genetic encoding of pyrrolysine|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16256420|издание=Current Opinion in Microbiology|год=2005-12|том=8|выпуск=6|страницы=706—712|issn=1369-5274|doi=10.1016/j.mib.2005.10.009|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160434/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16256420}}</ref>. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты<ref>{{Статья|автор=Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll|заглавие=Natural expansion of the genetic code|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17173027|издание=Nature Chemical Biology|год=2007-1|том=3|выпуск=1|страницы=29—35|issn=1552-4450|doi=10.1038/nchembio847|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160448/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17173027}}</ref>.
-Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым<ref>{{Статья|автор=Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin|заглавие=On origin of genetic code and tRNA before translation|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21342520|издание=Biology Direct|год=2011-02-22|том=6|страницы=14|issn=1745-6150|doi=10.1186/1745-6150-6-14}}</ref>. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза [[треонин]]а, [[изолейцин]]а и [[метионин]]а является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний [[Метаболиты|метаболит]], но для [[треонин]]а, [[изолейцин]]а и [[метионин]]а существуют [[Аминоацил-тРНК-синтетаза|аминоацил-тРНК-синтетазы]], [[тРНК]], а для гомосерина — нет.
+Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым<ref>{{Статья|автор=Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin|заглавие=On origin of genetic code and tRNA before translation|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21342520|издание=Biology Direct|год=2011-02-22|том=6|страницы=14|issn=1745-6150|doi=10.1186/1745-6150-6-14|archivedate=2018-06-15|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180615224038/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21342520}}</ref>. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза [[треонин]]а, [[изолейцин]]а и [[метионин]]а является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний [[Метаболиты|метаболит]], но для [[треонин]]а, [[изолейцин]]а и [[метионин]]а существуют [[Аминоацил-тРНК-синтетаза|аминоацил-тРНК-синтетазы]], [[тРНК]], а для гомосерина — нет.
 Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой ''таблицы протеиногенных аминокислот'':
@@ Строка 225: / Строка 231: @@
 ! 3-буквы<ref name=":0">{{Книга|автор=Cooper, Geoffrey M.|заглавие=The cell : a molecular approach|ссылка=https://www.worldcat.org/oclc/52121379|издание=3rd ed|место=Washington, D.C.|издательство=ASM Press|год=2004|страниц=xx, 713 pages|isbn=0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760}}</ref>
 ! 1-буква<ref name=":0" />
-![[Генетический код|аминокислот]]
+![[Генетический код]]
+! Мнемоническое
-! мнемоническое
-правило<ref>''Р. Б. Соловьев, учитель биологии.'' [http://bio.1september.ru/view_article.php?ID=200003703 Несколько мнемонических правил]</ref>
+правило<ref>''Р. Б. Соловьев, учитель биологии.'' [http://bio.1september.ru/view_article.php?ID=200003703 Несколько мнемонических правил] {{Wayback|url=http://bio.1september.ru/view_article.php?ID=200003703 |date=20180418225946 }}</ref>
 ![[Полярные вещества|Полярность]]<ref name=":1">{{Книга|автор=Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.|часть=Классификация аминокислот|заглавие=Биологическая химия|ответственный=|издание=3-е изд., перераб. и доп.|место=М.|издательство=Медицина|год=1998|страницы=|страниц=704|isbn=5-225-02709-1}}</ref>
-![[Углеводородный радикал|радикалу]]
+!Класс по [[Углеводородный радикал|радикалу]]
 ![[Молекулярная масса|Mr]]
 !''[[Радиус Ван-дер-Ваальса|V<sub>w</sub>]]''
 (Å<sup>3</sup>)
 ![[Изоэлектрическая точка|pI]]
-!шкала гидрофобности<ref>{{Статья|автор=J. Kyte, R. F. Doolittle|заглавие=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7108955|издание=Journal of Molecular Biology|год=1982-05-05|том=157|выпуск=1|страницы=105—132|issn=0022-2836}}</ref>
+!Гидрофобность<ref>{{Статья|автор=J. Kyte, R. F. Doolittle|заглавие=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7108955|издание=Journal of Molecular Biology|год=1982-05-05|том=157|выпуск=1|страницы=105—132|issn=0022-2836|archivedate=2018-07-06|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180706174748/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7108955}}</ref>
-!частота в белках (%)<ref>{{Статья|автор=Lukasz P. Kozlowski|заглавие=Proteome-pI: proteome isoelectric point database|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27789699|издание=Nucleic Acids Research|год=2017-01-04|том=45|выпуск=D1|страницы=D1112—D1116|issn=1362-4962|doi=10.1093/nar/gkw978}}</ref>
+!Частота в белках (%)<ref>{{Статья|автор=Lukasz P. Kozlowski|заглавие=Proteome-pI: proteome isoelectric point database|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27789699|издание=Nucleic Acids Research|год=2017-01-04|том=45|выпуск=D1|страницы=D1112—D1116|issn=1362-4962|doi=10.1093/nar/gkw978|archivedate=2018-07-02|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180702150831/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27789699}}</ref>
 |-
 | [[Глицин]] || Gly || G
@@ Строка 342: / Строка 348: @@
 |GAU, GAC|| aspar'''D'''ic acid
 |Полярные
-заряженные
-отрицательно
 |заряженные отрицательно
 |133,104
@@ Строка 367: / Строка 371: @@
 |GAA, GAG|| glu'''E'''tamic acid
 |Полярные
-заряженные
-отрицательно
 |заряженные отрицательно
 |147,131
@@ Строка 467: / Строка 469: @@
 ** Диаминомонокарбоновые: [[лизин]], [[аргинин]], несут в растворе положительный заряд
 ** Серосодержащие: [[цистеин]], [[метионин]]
-* [[Ароматичность|Ароматические]]: фенилаланин, тирозин, триптофан,
+* [[Ароматичность|Ароматические]]: [[фенилаланин]], [[тирозин]], [[триптофан]],
-* [[Гетероциклические соединения|Гетероциклические]]: триптофан, гистидин, [[пролин]]
+* [[Гетероциклические соединения|Гетероциклические]]: [[триптофан]], [[гистидин]], [[пролин]]
 * [[Иминокислоты]]: пролин
 ==== По классам [[Аминоацил-тРНК-синтетаза|аминоацил-тРНК-синтетаз]] ====
-* Класс I: [[валин]], [[изолейцин]], [[лейцин]], [[цистеин]], [[метионин]], [[Глутаминовая кислота|глутамат]], [[глутамин]], [[аргинин]], тирозин, [[триптофан]]
+* Класс I: [[валин]], [[изолейцин]], [[лейцин]], [[цистеин]], [[метионин]], [[Глутаминовая кислота|глутамат]], [[глутамин]], [[аргинин]], [[тирозин]], [[триптофан]]
-* Класс II: [[глицин]], аланин, [[пролин]], [[серин]], [[треонин]], [[Аспарагиновая кислота|аспартат]], [[аспарагин]], [[гистидин]], фенилаланин
+* Класс II: [[глицин]], [[аланин]], [[пролин]], [[серин]], [[треонин]], [[Аспарагиновая кислота|аспартат]], [[аспарагин]], [[гистидин]], [[фенилаланин]]
 Для аминокислоты [[лизин]] существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.
@@ Строка 481: / Строка 483: @@
 * Семейство аспартата: [[Аспарагиновая кислота|аспартат]], [[аспарагин]], [[треонин]], [[изолейцин]], [[метионин]], [[лизин]].
 * Семейство глутамата: [[Глутаминовая кислота|глутамат]], [[глутамин]], [[аргинин]], [[пролин]].
-* Семейство пирувата: аланин, [[валин]], [[лейцин]].
+* Семейство пирувата: [[аланин]], [[валин]], [[лейцин]].
 * Семейство серина: [[серин]], [[цистеин]], [[глицин]].
-* Семейство пентоз: [[гистидин]], фенилаланин, тирозин, [[триптофан]].
+* Семейство пентоз: [[гистидин]], [[фенилаланин]], [[тирозин]], [[триптофан]].
-Фенилаланин, тирозин, [[триптофан]] иногда выделяют в [[Шикиматный путь|семейство шикимата]].
+[[Фенилаланин]], [[тирозин]], [[триптофан]] иногда выделяют в [[Шикиматный путь|семейство шикимата]].
 ==== По способности организма синтезировать из предшественников ====
@@ Строка 519: / Строка 521: @@
 Важной особенностью аминокислот является их способность к [[Поликонденсация|поликонденсации]], приводящей к образованию [[полиамид]]ов, в том числе [[пептид]]ов, [[Белки|белков]], [[нейлон]]а, [[капрон]]а, [[Энантовая кислота|энанта]]<ref>{{Статья|автор=Fumio Sanda, Takeshi Endo|заглавие=Syntheses and functions of polymers based on amino acids|ссылка=http://doi.wiley.com/10.1002/%28SICI%291521-3935%2819991201%29200%3A12%3C2651%3A%3AAID-MACP2651%3E3.0.CO%3B2-P|язык=en|издание=Macromolecular Chemistry and Physics|том=200|выпуск=12|issn=1521-3935|doi=10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p}}</ref>.
-Аминокислоты входят в состав [[Спортивное питание|спортивного питания]] и [[Комбинированный корм|комбикорма]]. Аминокислоты применяются в [[пищевая промышленность|пищевой промышленности]] в качестве [[вкусовые добавки|вкусовых добавок]], например, [[глутамат натрия|натриевая соль глутаминовой кислоты]]<ref>Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //[[Успехи химии]]. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.</ref>.
+Аминокислоты входят в состав [[Спортивное питание|спортивного питания]] и [[Комбинированный корм|комбикорма]]. Аминокислоты применяются в [[пищевая промышленность|пищевой промышленности]] в качестве [[вкусовые добавки|вкусовых добавок]], например, [[глутамат натрия|натриевая соль глутаминовой кислоты]]<ref>Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //[[Успехи химии]]. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.</ref>.
 == Примечания ==

Аминокислоты
Стандартные	Аланин Аргинин Аспарагин Аспарагиновая кислота Валин Гистидин Глицин Глутамин Глутаминовая кислота Изолейцин Лейцин Лизин Метионин Пролин Серин Тирозин Треонин Триптофан Фенилаланин Цистеин
Нестандартные	Пирролизин Селеноцистеин Селенометионин
См. также	Незаменимые аминокислоты Генетический код Кодон

Классы органических соединений
Углеводороды	Алканы Алкены Арены Алкины Диены Циклоалканы Циклоалкены
Кислородсодержащие	Спирты Простые эфиры (этеры) Альдегиды Кетоны Кетены Карбоновые кислоты Сложные эфиры (эстеры) Ортоэфиры Углеводы Жиры Хиноны Фенолы Енолы Оксикислоты Оксокислоты Пероксиды
Азотсодержащие	Амины Окиси аминов Амиды Гидразиды Гидразоны Озазоны Нитросоединения Нитрозосоединения Имины Оксимы Нитроны Нитроловые кислоты Диазосоединения Диазониевые соли Нитрилы Изонитрилы Органические азиды Изоцианаты Аминокислоты Белки Пептиды
Серосодержащие	Тиолы Сульфиды Сульфоксиды Сульфоны Сложные тиоэфиры Соли Бунте Ксантогенаты Дисульфиды Сульфокислоты Сульфиновые кислоты Тиоальдегиды Тиокетоны Тиокарбоновые кислоты Органические тиоцианаты Изотиоцианаты
Фосфорсодержащие	Фосфины Фосфонистые кислоты Фосфиновые кислоты Фосфоновые кислоты Нуклеиновая кислота Нуклеотиды
Галогенорганические	Галогенуглеводороды Фторорганические соединения Перфторуглеводороды Хлорорганические соединения Броморганические соединения Иодорганические соединения
Кремнийорганические	Силаны Силазаны Силтианы Силоксаны Силиконы
Элементоорганические	Германийорганические Борорганические Оловоорганические Свинецорганические Алюминийорганические Ртутьорганические Другие металлоорганические
Другие важные классы	Циклические соединения

Аминокислоты: различия между версиями

Текущая версия от 09:46, 6 мая 2024

Содержание

История

Открытие аминокислот в составе белков^[2]

Физические свойства

Общие химические свойства

Получение

Оптическая изомерия

D-аминокислоты в живых организмах

Протеиногенные аминокислоты

Классификация

По радикалу

По функциональным группам

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

По путям биосинтеза

По способности организма синтезировать из предшественников

По характеру катаболизма у животных

«Миллеровские» аминокислоты

Родственные соединения

Применение

Примечания

Литература

Ссылки

Навигация

Аминокислоты: различия между версиями

Текущая версия от 09:46, 6 мая 2024

История

Открытие аминокислот в составе белков[2]

Физические свойства

Общие химические свойства

Получение

Оптическая изомерия

D-аминокислоты в живых организмах

Протеиногенные аминокислоты

Классификация

По радикалу

По функциональным группам

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

По путям биосинтеза

По способности организма синтезировать из предшественников

По характеру катаболизма у животных

«Миллеровские» аминокислоты

Родственные соединения

Применение

Примечания

Литература

Ссылки

Навигация

Поиск

Открытие аминокислот в составе белков^[2]