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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Guerra, Matteo [VerfasserIn]   i
 Halls, Victoria S. [VerfasserIn]   i
 Schatterny, Jolanthe [VerfasserIn]   i
 Hagner, Matthias [VerfasserIn]   i
 Mall, Marcus A. [VerfasserIn]   i
 Schultz, Carsten [VerfasserIn]   i
Titel:Protease FRET reporters targeting neutrophil extracellular traps
Verf.angabe:Matteo Guerra, Victoria S. Halls, Jolanthe Schatterny, Matthias Hagner, Marcus A. Mall, and Carsten Schultz
E-Jahr:2020
Jahr:November 13, 2020
Umfang:7 S.
Fussnoten:Gesehen am 18.04.2022
Titel Quelle:Enthalten in: American Chemical SocietyJournal of the American Chemical Society
Ort Quelle:Washington, DC : ACS Publications, 1879
Jahr Quelle:2020
Band/Heft Quelle:142(2020), 48, Seite 20299-20305
ISSN Quelle:1520-5126
Abstract:Neutrophil extracellular traps (NETs) consist of DNA released by terminally stimulated neutrophils. They fine-tune inflammation, kill pathogens, activate macrophages, contribute to airway mucus obstruction in cystic fibrosis, and facilitate tumor metastasis after dormancy. Neutrophil proteases such as elastase (NE) and cathepsin G (CG) attach to NETs and contribute to the diverse immune outcome. However, because of the lack of suitable tools, little spatiotemporal information on protease activities on NETs is available in a pathophysiological context to date. Here, we present H-NE and H-CG, two FRET-based reporters armed with a DNA minor groove binder, which monitor DNA-bound NE and CG activity, respectively. The probes revealed that only NE maintains its catalytic ability when localized to DNA. Further, we demonstrated elevated protease activity within the extracellular DNA of sputum from cystic fibrosis patients. Finally, H-NE showed NE activity at single-cell and free DNA resolution within mouse lung slices, a difficult to achieve task with available substrate-based reporters.
DOI:doi:10.1021/jacs.0c08130
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Volltext: https://doi.org/10.1021/jacs.0c08130
 DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.0c08130
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1799710831
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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