Saltar ao contido

IGFBP: Diferenzas entre revisións

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Miguelferig (conversa | contribucións)
Liña 21: Liña 21:
Aproximadamente o 98 % do [[IGF-1]] está sempre unido a unha das seis proteínas que se unen ao IGF (IGFBP). O IGFBP-3, a máis abundante destas proteínas, supón o 80 % de todas as IGFBP. O IGF-1 únese á IGFBP-3 nunha razón molar 1:1. As IGFBP tamén se unen ao IGF-1 dentro do [[fígado]], permitindo que a [[hormona do crecemento]] para actuar continuadamente sobre o fígado para producir máis IGF-1.
Aproximadamente o 98 % do [[IGF-1]] está sempre unido a unha das seis proteínas que se unen ao IGF (IGFBP). O IGFBP-3, a máis abundante destas proteínas, supón o 80 % de todas as IGFBP. O IGF-1 únese á IGFBP-3 nunha razón molar 1:1. As IGFBP tamén se unen ao IGF-1 dentro do [[fígado]], permitindo que a [[hormona do crecemento]] para actuar continuadamente sobre o fígado para producir máis IGF-1.


As proteínas que se unen ao IGF (IGFBPs) son proteínas de 24 a 45 kDa. As seis IGFBPs comparte un 50 % de [[homoloxía de secuencias|homoloxía]] entre si e teñen afinidades de unión co IGF-1 e IGF-2 da mesma orde de magnitude que teñen os [[ligando]]s polo IGF-IR.<ref name="pmid8817679">{{cite journal |vauthors=Clemmons DR, Busby WH, Arai T, Nam TJ, Clarke JB, Jones JI, Ankrapp DK | title = Role of insulin-like growth factor binding proteins in the control of IGF actions | journal = Prog. Growth Factor Res. | volume = 6 | issue = 2–4 | pages = 357–66 | year = 1995 | pmid = 8817679 | doi = 10.1016/0955-2235(95)00013-5}}</ref>
As proteínas que se unen ao IGF (IGFBPs) son proteínas de 24 a 45 kDa. As seis IGFBPs comparte un 50 % de [[homoloxía de secuencias|homoloxía]] entre si e teñen afinidades de unión co [[IGF-1]] e [[IGF-2]] da mesma orde de magnitude que teñen os [[ligando]]s polo IGF-IR.<ref name="pmid8817679">{{cite journal |vauthors=Clemmons DR, Busby WH, Arai T, Nam TJ, Clarke JB, Jones JI, Ankrapp DK | title = Role of insulin-like growth factor binding proteins in the control of IGF actions | journal = Prog. Growth Factor Res. | volume = 6 | issue = 2–4 | pages = 357–66 | year = 1995 | pmid = 8817679 | doi = 10.1016/0955-2235(95)00013-5}}</ref>

<!--
The IGFBPs help to lengthen the half-life of circulating IGFs in all tissues, including the prostate.<ref name="pmid7689959">{{cite journal |vauthors=Stewart CE, Bates PC, Calder TA, Woodall SM, Pell JM | title = Potentiation of insulin-like growth factor-I (IGF-I) activity by an antibody: supportive evidence for enhancement of IGF-I bioavailability in vivo by IGF binding proteins | journal = Endocrinology | volume = 133 | issue = 3 | pages = 1462–5 |date=September 1993 | pmid = 7689959 | doi = 10.1210/endo.133.3.7689959}}</ref> Individual IGFBPs may act to enhance or attenuate IGF signaling depending on their physiological context (i.e. cell type). Even with these similarities, some characteristics are different: chromosomal location, heparin binding domains, RGD recognition site, preference for binding IGF-I or IGF-II, and glycosylation and phosphorylation differences.<ref name="Gregory">{{cite journal |vauthors=Gregory CW, DeGeorges A, Sikes RA | title = The IGF axis in the development and progression of prostate cancer | journal = Recent Research Developments in Cancer | pages = 437–462 | year = 2001 | isbn = 81-7895-002-2}}</ref> These structural differences can have a tremendous impact on how the IGFBPs interact with cellular basement membranes.
As IGFBPs axudan a aumentar a vida media dos IGFs circulantes en todos os tecidos, incluíndo a [[próstata]].<ref name="pmid7689959">{{cite journal |vauthors=Stewart CE, Bates PC, Calder TA, Woodall SM, Pell JM | title = Potentiation of insulin-like growth factor-I (IGF-I) activity by an antibody: supportive evidence for enhancement of IGF-I bioavailability in vivo by IGF binding proteins | journal = Endocrinology | volume = 133 | issue = 3 | pages = 1462–5 |date=setgembro de 1993 | pmid = 7689959 | doi = 10.1210/endo.133.3.7689959}}</ref> Certos IGFBPs poden actuar potenciando ou atenuando a sinalización dos IGFs dependendo do seu contexto fisiolóxico (é dicir, o tipo celular). Malia estas semellanzas, algunhas características son diferentes: localización cromosómica, dominios de niósn á heparina, sitio de recoñecemento de RGD, preferencia pola unión a IGF-1 ou IGF-2, e diferenzas na [[glicosilación]] e [[fosforilación]].<ref name="Gregory">{{cite journal |vauthors=Gregory CW, DeGeorges A, Sikes RA | title = The IGF axis in the development and progression of prostate cancer | journal = Recent Research Developments in Cancer | pages = 437–462 | year = 2001 | isbn = 81-7895-002-2}}</ref> Estas diferenzas estruturais poden ter unha tremenda imfluencia en como interaccionan as IGFBPs coas membranas celulares.
-->


== Membros da familia ==
== Membros da familia ==

Revisión como estaba o 17 de decembro de 2023 ás 20:53

Proteína que se une ao factor
de crecemento similar á insulina
Estrutra do dominio de unión a IGF da IGFBP5.[1]
Identificadores
SímboloIGFBP
PfamPF00219
InterProIPR000867
SMARTSM00121
PROSITEPDOC00194
SCOPe1boe / SUPFAM

A proteína que se une ao factor de crecemento similar á insulina (IGFBP polas súas siglas en inglés) é unha proteína de transporte do factor de crecemento similar á insulina 1 (IGF-1).[2]

Función

Aproximadamente o 98 % do IGF-1 está sempre unido a unha das seis proteínas que se unen ao IGF (IGFBP). O IGFBP-3, a máis abundante destas proteínas, supón o 80 % de todas as IGFBP. O IGF-1 únese á IGFBP-3 nunha razón molar 1:1. As IGFBP tamén se unen ao IGF-1 dentro do fígado, permitindo que a hormona do crecemento para actuar continuadamente sobre o fígado para producir máis IGF-1.

As proteínas que se unen ao IGF (IGFBPs) son proteínas de 24 a 45 kDa. As seis IGFBPs comparte un 50 % de homoloxía entre si e teñen afinidades de unión co IGF-1 e IGF-2 da mesma orde de magnitude que teñen os ligandos polo IGF-IR.[3]

As IGFBPs axudan a aumentar a vida media dos IGFs circulantes en todos os tecidos, incluíndo a próstata.[4] Certos IGFBPs poden actuar potenciando ou atenuando a sinalización dos IGFs dependendo do seu contexto fisiolóxico (é dicir, o tipo celular). Malia estas semellanzas, algunhas características son diferentes: localización cromosómica, dominios de niósn á heparina, sitio de recoñecemento de RGD, preferencia pola unión a IGF-1 ou IGF-2, e diferenzas na glicosilación e fosforilación.[5] Estas diferenzas estruturais poden ter unha tremenda imfluencia en como interaccionan as IGFBPs coas membranas celulares.

Membros da familia

En humanos os IGFBPs transcríbense dos seguintes sete xenes:

Notas

  1. Kalus W, Zweckstetter M, Renner C, et al. (novembro de 1998). "Structure of the IGF-binding domain of the insulin-like growth factor-binding protein-5 (IGFBP-5): implications for IGF and IGF-I receptor interactions" (PDF). EMBO J. 17 (22): 6558–72. PMC 1171003. PMID 9822601. doi:10.1093/emboj/17.22.6558. 
  2. Hwa V, Oh Y, Rosenfeld RG (decembro de 1999). "The insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) superfamily". Endocr. Rev. 20 (6): 761–87. PMID 10605625. doi:10.1210/edrv.20.6.0382. 
  3. Clemmons DR, Busby WH, Arai T, Nam TJ, Clarke JB, Jones JI, Ankrapp DK (1995). "Role of insulin-like growth factor binding proteins in the control of IGF actions". Prog. Growth Factor Res. 6 (2–4): 357–66. PMID 8817679. doi:10.1016/0955-2235(95)00013-5. 
  4. Stewart CE, Bates PC, Calder TA, Woodall SM, Pell JM (setgembro de 1993). "Potentiation of insulin-like growth factor-I (IGF-I) activity by an antibody: supportive evidence for enhancement of IGF-I bioavailability in vivo by IGF binding proteins". Endocrinology 133 (3): 1462–5. PMID 7689959. doi:10.1210/endo.133.3.7689959. 
  5. Gregory CW, DeGeorges A, Sikes RA (2001). "The IGF axis in the development and progression of prostate cancer". Recent Research Developments in Cancer: 437–462. ISBN 81-7895-002-2. 

Véxase tamén

Outros artigos

Ligazóns externas