IGFBP: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Sen resumo de edición |
Sen resumo de edición |
||
| (Non se amosan 3 revisións do historial feitas polo mesmo usuario) | |||
| Liña 4: | Liña 4: | ||
| imaxe = PDB 1boe EBI.jpg |
| imaxe = PDB 1boe EBI.jpg |
||
| width = |
| width = |
||
| lenda = Estrutra do dominio de unión a IGF da [[ |
| lenda = Estrutra do dominio de unión a IGF da [[IGFBP-5]].<ref name="pmid9822601">{{cite journal |vauthors=Kalus W, Zweckstetter M, Renner C, etal |title=Structure of the IGF-binding domain of the insulin-like growth factor-binding protein-5 (IGFBP-5): implications for IGF and IGF-I receptor interactions |journal=EMBO J. |volume=17 |issue=22 |pages=6558–72 |date=novembro de 1998 |pmid=9822601 |pmc=1171003 |doi=10.1093/emboj/17.22.6558 |url=http://pubman.mpdl.mpg.de/pubman/item/escidoc:2353534/component/escidoc:2353536/2353534.pdf}}</ref> |
||
| Pfam = PF00219 |
| Pfam = PF00219 |
||
| InterPro = IPR000867 |
| InterPro = IPR000867 |
||
| Liña 18: | Liña 18: | ||
== Función == |
== Función == |
||
Aproximadamente o 98 % do [[IGF-1]] está sempre unido a unha das |
Aproximadamente o 98 % do [[IGF-1]] está sempre unido a unha das seis proteínas que se unen ao IGF (IGFBP). O [[IGFBP-3]], a máis abundante destas proteínas, supón o 80 % de todas as IGFBP. O IGF-1 únese á IGFBP-3 nunha razón molar 1:1. As IGFBP tamén se unen ao IGF-1 dentro do [[fígado]], permitindo que a [[hormona do crecemento]] actúe continuadamente sobre o fígado para producir máis IGF-1. |
||
As proteínas que se unen ao IGF (IGFBPs) son proteínas de 24 a 45 kDa. Todas as IGFBPs comparten un 50 % de [[homoloxía de secuencias|homoloxía]] entre si e teñen afinidades de unión co [[IGF-1]] e [[IGF-2]] da mesma orde de magnitude que teñen os [[ligando]]s polo IGF-IR.<ref name="pmid8817679">{{cite journal |vauthors=Clemmons DR, Busby WH, Arai T, Nam TJ, Clarke JB, Jones JI, Ankrapp DK | title = Role of insulin-like growth factor binding proteins in the control of IGF actions | journal = Prog. Growth Factor Res. | volume = 6 | issue = 2–4 | pages = 357–66 | year = 1995 | pmid = 8817679 | doi = 10.1016/0955-2235(95)00013-5}}</ref> |
As proteínas que se unen ao IGF (IGFBPs) son proteínas de 24 a 45 kDa. Todas as IGFBPs comparten un 50 % de [[homoloxía de secuencias|homoloxía]] entre si e teñen afinidades de unión co [[IGF-1]] e [[IGF-2]] da mesma orde de magnitude que teñen os [[ligando]]s polo IGF-IR.<ref name="pmid8817679">{{cite journal |vauthors=Clemmons DR, Busby WH, Arai T, Nam TJ, Clarke JB, Jones JI, Ankrapp DK | title = Role of insulin-like growth factor binding proteins in the control of IGF actions | journal = Prog. Growth Factor Res. | volume = 6 | issue = 2–4 | pages = 357–66 | year = 1995 | pmid = 8817679 | doi = 10.1016/0955-2235(95)00013-5}}</ref> |
||
Ás veces inclúese nesta familia [[IGFBP7|IGFBP-7]], que non comparte nin as características estruturais nin a alta afinidade polo IGF. Ao contrario, [[IGFBP7|IGFBP-7]] únese a [[IGF1R]], que bloquea a unión a [[IGF-1]] e [[IGF-2]], o que dá lugar a [[apoptose]].<ref>{{cite journal | vauthors = Evdokimova V, Tognon CE, Benatar T, Yang W, Krutikov K, Pollak M, Sorensen PH, Seth A | display-authors = 6 | title = IGFBP7 binds to the IGF-1 receptor and blocks its activation by insulin-like growth factors | journal = Science Signaling | volume = 5 | issue = 255 | pages = ra92 | date = decembro de 2012 | pmid = 23250396 | doi = 10.1126/scisignal.2003184 }}</ref> |
|||
As IGFBPs axudan a aumentar a vida media dos IGFs circulantes en todos os tecidos, incluíndo a [[próstata]].<ref name="pmid7689959">{{cite journal |vauthors=Stewart CE, Bates PC, Calder TA, Woodall SM, Pell JM | title = Potentiation of insulin-like growth factor-I (IGF-I) activity by an antibody: supportive evidence for enhancement of IGF-I bioavailability in vivo by IGF binding proteins | journal = Endocrinology | volume = 133 | issue = 3 | pages = 1462–5 |date=setgembro de 1993 | pmid = 7689959 | doi = 10.1210/endo.133.3.7689959}}</ref> Certos IGFBPs poden actuar potenciando ou atenuando a sinalización dos IGFs dependendo do seu contexto fisiolóxico (é dicir, o tipo celular). Malia estas semellanzas, algunhas características son diferentes: localización cromosómica, dominios de unión á [[heparina]], sitio de recoñecemento de RGD, preferencia pola unión a IGF-1 ou IGF-2, e diferenzas na [[glicosilación]] e [[fosforilación]].<ref name="Gregory">{{cite journal |vauthors=Gregory CW, DeGeorges A, Sikes RA | title = The IGF axis in the development and progression of prostate cancer | journal = Recent Research Developments in Cancer | pages = 437–462 | year = 2001 | isbn = 81-7895-002-2}}</ref> Estas diferenzas estruturais poden ter unha tremenda influencia en como interaccionan as IGFBPs coas membranas celulares. |
As IGFBPs axudan a aumentar a vida media dos IGFs circulantes en todos os tecidos, incluíndo a [[próstata]].<ref name="pmid7689959">{{cite journal |vauthors=Stewart CE, Bates PC, Calder TA, Woodall SM, Pell JM | title = Potentiation of insulin-like growth factor-I (IGF-I) activity by an antibody: supportive evidence for enhancement of IGF-I bioavailability in vivo by IGF binding proteins | journal = Endocrinology | volume = 133 | issue = 3 | pages = 1462–5 |date=setgembro de 1993 | pmid = 7689959 | doi = 10.1210/endo.133.3.7689959}}</ref> Certos IGFBPs poden actuar potenciando ou atenuando a sinalización dos IGFs dependendo do seu contexto fisiolóxico (é dicir, o tipo celular). Malia estas semellanzas, algunhas características son diferentes: localización cromosómica, dominios de unión á [[heparina]], sitio de recoñecemento de RGD, preferencia pola unión a IGF-1 ou IGF-2, e diferenzas na [[glicosilación]] e [[fosforilación]].<ref name="Gregory">{{cite journal |vauthors=Gregory CW, DeGeorges A, Sikes RA | title = The IGF axis in the development and progression of prostate cancer | journal = Recent Research Developments in Cancer | pages = 437–462 | year = 2001 | isbn = 81-7895-002-2}}</ref> Estas diferenzas estruturais poden ter unha tremenda influencia en como interaccionan as IGFBPs coas membranas celulares. |
||
Revisión actual feita o 18 de decembro de 2023 ás 19:36
| Proteína que se une ao factor de crecemento similar á insulina | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||
| Identificadores | |||||||||||
| Símbolo | IGFBP | ||||||||||
| Pfam | PF00219 | ||||||||||
| InterPro | IPR000867 | ||||||||||
| SMART | SM00121 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00194 | ||||||||||
| SCOPe | 1boe / SUPFAM | ||||||||||
| |||||||||||
A proteína que se une ao factor de crecemento similar á insulina (IGFBP polas súas siglas en inglés de insulin-like growth factor-binding protein) é unha proteína de transporte do factor de crecemento similar á insulina 1 (IGF-1).[2]
Función
[editar | editar a fonte]Aproximadamente o 98 % do IGF-1 está sempre unido a unha das seis proteínas que se unen ao IGF (IGFBP). O IGFBP-3, a máis abundante destas proteínas, supón o 80 % de todas as IGFBP. O IGF-1 únese á IGFBP-3 nunha razón molar 1:1. As IGFBP tamén se unen ao IGF-1 dentro do fígado, permitindo que a hormona do crecemento actúe continuadamente sobre o fígado para producir máis IGF-1.
As proteínas que se unen ao IGF (IGFBPs) son proteínas de 24 a 45 kDa. Todas as IGFBPs comparten un 50 % de homoloxía entre si e teñen afinidades de unión co IGF-1 e IGF-2 da mesma orde de magnitude que teñen os ligandos polo IGF-IR.[3]
Ás veces inclúese nesta familia IGFBP-7, que non comparte nin as características estruturais nin a alta afinidade polo IGF. Ao contrario, IGFBP-7 únese a IGF1R, que bloquea a unión a IGF-1 e IGF-2, o que dá lugar a apoptose.[4]
As IGFBPs axudan a aumentar a vida media dos IGFs circulantes en todos os tecidos, incluíndo a próstata.[5] Certos IGFBPs poden actuar potenciando ou atenuando a sinalización dos IGFs dependendo do seu contexto fisiolóxico (é dicir, o tipo celular). Malia estas semellanzas, algunhas características son diferentes: localización cromosómica, dominios de unión á heparina, sitio de recoñecemento de RGD, preferencia pola unión a IGF-1 ou IGF-2, e diferenzas na glicosilación e fosforilación.[6] Estas diferenzas estruturais poden ter unha tremenda influencia en como interaccionan as IGFBPs coas membranas celulares.
Membros da familia
[editar | editar a fonte]En humanos os IGFBPs transcríbense dos seguintes sete xenes:
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Kalus W, Zweckstetter M, Renner C, et al. (novembro de 1998). "Structure of the IGF-binding domain of the insulin-like growth factor-binding protein-5 (IGFBP-5): implications for IGF and IGF-I receptor interactions" (PDF). EMBO J. 17 (22): 6558–72. PMC 1171003. PMID 9822601. doi:10.1093/emboj/17.22.6558.
- ↑ Hwa V, Oh Y, Rosenfeld RG (decembro de 1999). "The insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) superfamily". Endocr. Rev. 20 (6): 761–87. PMID 10605625. doi:10.1210/edrv.20.6.0382.
- ↑ Clemmons DR, Busby WH, Arai T, Nam TJ, Clarke JB, Jones JI, Ankrapp DK (1995). "Role of insulin-like growth factor binding proteins in the control of IGF actions". Prog. Growth Factor Res. 6 (2–4): 357–66. PMID 8817679. doi:10.1016/0955-2235(95)00013-5.
- ↑ Evdokimova V, Tognon CE, Benatar T, Yang W, Krutikov K, Pollak M, et al. (decembro de 2012). "IGFBP7 binds to the IGF-1 receptor and blocks its activation by insulin-like growth factors". Science Signaling 5 (255): ra92. PMID 23250396. doi:10.1126/scisignal.2003184.
- ↑ Stewart CE, Bates PC, Calder TA, Woodall SM, Pell JM (setgembro de 1993). "Potentiation of insulin-like growth factor-I (IGF-I) activity by an antibody: supportive evidence for enhancement of IGF-I bioavailability in vivo by IGF binding proteins". Endocrinology 133 (3): 1462–5. PMID 7689959. doi:10.1210/endo.133.3.7689959.
- ↑ Gregory CW, DeGeorges A, Sikes RA (2001). "The IGF axis in the development and progression of prostate cancer". Recent Research Developments in Cancer: 437–462. ISBN 81-7895-002-2.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Outros artigos
[editar | editar a fonte]Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- Insulin-like growth factor binding proteins Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
