COPI: Diferenzas entre revisións

[[Ficheiro:COPI_coated_vesicles.png|miniatura|263x263px|[[Micrografía electrónica de transmisión|Micrografía electrónica]] de vesículas revestidas de COPI. O diámetro medio das vesículas a nivel de membrana é de 60 nm.]]

A '''COPI''' (/cop un/) é un [[coatómero]], un [[complexo proteico]]<ref>{{MeshName|Coat+Protein+Complex+I}}</ref> que recobre [[vesícula]]s celulares que transportan proteínas desde o lado ''cis'' do [[aparato de Golgi]] de regreso ao [[retículo endoplasmático rugoso]], onde foi orixinalmente [[tradución de proteínas|sintetizada]], e entre os compartimentos do Golgi. Este tipo de transporte denomínase ''[[transporte retrógrado]]'', en contraste co ''[[transporte anterógrado]]'' asociado coa proteína [[COPII]] (/cop dous/). O nome "COPI" procede do inglés e refírese a '''''co'''at '''p'''rotein complex I'' (complexo proteico de cuberta I), que inicia o proceso de evaxinación nas membranas no lado ''cis'' dedo Golgi. O recubrimento ou revestimento consta de grandes subcomplexos proteicos que están feitos de sete [[subunidades proteicas]] diferentes, chamadas α, β, β', γ, [[Arcaína|δ]], ε e [[COPZ1|ζ]]. As vesículas que levan este recubrimento denomínanse vesículas COPI.

Esta proteína de cuberta COPI é unha proteína dependente do [[factor de ADP-ribosilación]] (ARF), implicada no tráfico de membranas.<ref name="pmid1680566">{{citeCita journalpublicación periódica| doi=10.1016/0092-8674(91)90176-Y| vauthors=Serafini T, Orci L, Amherdt M, Brunner M, Kahn RA, Rothman JE| title=ADP-ribosylation factor is a subunit of the coat of Golgi-derived COP-coated vesicles: a novel role for a GTP-binding protein. | journal=Cell | year= 1991 | volume= 67 | issue= 2 | pages= 239–53 | pmid=1680566 }}</ref> A COPI foi primeiramente identificada no tráfico retrógrado desde o ''cis''-Golgi ao retículo endoplasmático rugoso<ref>{{citeCita journalpublicación periódica | vauthors = Schekman R, Orci L | year = 1996 | title = Coat proteins and vesicle budding | url = | journal = Science | volume = 271 | issue =5255 | pages = 1526–1533 | doi=10.1126/science.271.5255.1526 | pmid=8599108}}</ref><ref name="pmid9261053">{{citeCita journalpublicación periódica| doi=10.1016/S0955-0674(97)80023-3| vauthors=Cosson P, Letourneur F| title=Coatomer (COPI)-coated vesicles: role in intracellular transport and protein sorting. | journal=Curr Opin Cell Biol | year= 1997 | volume= 9 | issue= 4 | pages= 484–7 | pmid=9261053 }}</ref> e é o máis estensamente estudado dos adaptadores dependentes de ARF. A COPI consta de sete subunidades que forman un complexo proteico heteroheptamérico.

A función primaria dos adaptadores é a selección de proteínas cargamento para a súa incorporación a transportadores nacentes (vesículas). As moléculas de cargamento que conteñan os motivos de selección KKXX e KXKXX interaccionan coa COPI para formar transportadores que son transportados desde o cis-Golgi ao retículo endoplasmático.<ref name="pmid8001155">{{citeCita journalpublicación periódica| doi=10.1016/0092-8674(94)90011-6| vauthors=Letourneur F, Gaynor EC, Hennecke S, Démollière C, Duden R, Emr SD| title=Coatomer is essential for retrieval of dilysine-tagged proteins to the endoplasmic reticulum. | journal=Cell | year= 1994 | volume= 79 | issue= 7 | pages= 1199–207 | pmid=8001155 |display-authors=etal}}</ref><ref name="pmid8947548">{{citeCita journalpublicación periódica| doi=10.1083/jcb.135.5.1239| vauthors=Sohn K, Orci L, Ravazzola M, Amherdt M, Bremser M, Lottspeich F| title=A major transmembrane protein of Golgi-derived COPI-coated vesicles involved in coatomer binding | journal=J Cell Biol | year= 1996 | volume= 135 | issue= 5 | pages= 1239–48 | pmid=8947548 | pmc=2121093 |display-authors=etal}}</ref><ref name="pmid8830771">{{citeCita journalpublicación periódica| doi=10.1083/jcb.134.6.1411| vauthors=Sönnichsen B, Watson R, Clausen H, Misteli T, Warren G| title=Sorting by COP I-coated vesicles under interphase and mitotic conditions | journal=J Cell Biol | year= 1996 | volume= 134 | issue= 6 | pages= 1411–25 | pmid=8830771 | pmc=2120996 }}</ref><ref name="pmid9244307">{{citeCita journalpublicación periódica| doi=10.1016/S0092-8674(00)80341-4| vauthors=Orci L, Stamnes M, Ravazzola M, Amherdt M, Perrelet A, Söllner TH| title=Bidirectional transport by distinct populations of COPI-coated vesicles | journal=Cell | year= 1997 | volume= 90 | issue= 2 | pages= 335–49 | pmid=9244307 |display-authors=etal}}</ref><ref name="Ma 926–937">{{CiteCita journalpublicación periódica|last=Ma|first=Wenfu|last2=Goldberg|first2=Jonathan|date=2013-04-03|title=Rules for the recognition of dilysine retrieval motifs by coatomer|journal=The EMBO Journal|volume=32|issue=7|pages=926–937|doi=10.1038/emboj.2013.41|issn=1460-2075|pmc=3616288|pmid=23481256}}</ref> A opinión actual é que os ARF están tamén implicados na selección do cargamento para a incorporación en transportadores.

:1. Proteínas luminais: As proteínas que se encontran no [[lume (bioloxía)|lume]] do aparato de Golgi que necesitan ser transportadas ao lume do retículo endoplasmático conteñen o [[péptido sinal]] [[KDEL (secuencia de aminoácidos)|KDEL]].<ref name="KDEL and KKXX retrieval">{{citeCita journalpublicación periódica| author=Mariano Stornaiuolo| author2=Lavinia V. Lotti| author3=Nica Borgese| author4=Maria-Rosaria Torrisi| author5=Giovanna Mottola| author6=Gianluca Martire| author7=Stefano Bonatti| last-author-amp=yes|date=March 2003| title=KDEL and KKXX Retrieval Signals Appended to the Same Reporter Protein Determine Different Trafficking between Endoplasmic Reticulum, Intermediate Compartment, and Golgi Complex| journal=Molecular Biology of the Cell| volume=14|issue=3| pages=889–902| doi=10.1091/mbc.E02-08-0468| pmid=12631711| pmc=151567}}</ref> Esta secuencia é recoñecida por un receptor de KDEL unido a membrana. En lévedos, este é [[Erd2p]] e en mamíferos é [[KDELR]]. Este receptor despois únese a un ARF-GEF, unha clase de factores de intercambio do nucleótido guanina. Esta proteína á súa vez únese ao ARF. Esta interacción causa que ARF intercambie o seu [[Guanosín difosfato|GDP]] unido cun [[Guanosín trifosfato|GTP]]. Unha vez que se fixo este intercambio o ARF únese ao lado [[citosol|citosólico]] da membrana cis-Golgi e insire a súa [[hélice alfa]] N-terminal [[anfipático|anfipática]] [[miristoilación|miristoilada]] na membrana.<ref>{{CiteCita journalpublicación periódica|last=Goldberg|first=J.|date=1998-10-16|title=Structural basis for activation of ARF GTPase: mechanisms of guanine nucleotide exchange and GTP-myristoyl switching|journal=Cell|volume=95|issue=2|pages=237–248|issn=0092-8674|pmid=9790530|doi=10.1016/s0092-8674(00)81754-7}}</ref>

:2. Proteínas de membrana: As proteínas transmembrana que residen no retículo endoplasmático conteñen sinais de selección nas súas colas citosólicas que dirixen a proteína para que saia do Golgi e torne ao retículo endoplasmático. Estes sinais de selección, ou motivos, conteñen tipicamente a secuencia de aminoácidos [[KKXX (secuencia de aminoácidos)|KKXX]] ou KXKXX, que interacciona coas subunidades da COPI α-COP e β'-COP.<ref name="KDELMa and KKXX retrieval926–937"/><ref name="MaKDEL 926–937and KKXX retrieval"/> A orde na cal as [[adaptina|proteínas adaptadoras]] se asocian co cargamento, ou coa que ditas proteínas e asocian cos ARF non está clara; porén, para formar unha proteína de cuberta de transportador maduro, deben asociarse o adaptador, o cargamento e o ARF.

Na superficie dunha vesícula COPI as moléculas forman trímeros simétricos ("tríadas"). A estrutura curvada da tríada posiciona as moléculas Arf1 e os sitios de unión do corgamento próximos á membrana. As subinidades β′- e α-COP forman un arco sobre o subcomplexo γζβδ-COP, orientando os seus dominios N-terminais de tal maneira que o sitios de unión do motivo do cargamento K(X)KXX están situados optimamente contra a membrana. Así o β′- e α-COP non forman unha gaiola ou retículo como os recubrimentos de [[COPII]] e [[clatrina]] como previamente se pensaba;<ref>{{CiteCita journalpublicación periódica|last=Lee|first=Changwook|last2=Goldberg|first2=Jonathan|date=2010-07-09|title=Structure of coatomer cage proteins and the relationship among COPI, COPII, and clathrin vesicle coats|journal=Cell|volume=142|issue=1|pages=123–132|doi=10.1016/j.cell.2010.05.030|issn=1097-4172|pmc=2943847|pmid=20579721}}</ref> ao contrario, están ligadas unha a outra por medio dos subcomplexos γζβδ-COP, formando unha [https://d2ufo47lrtsv5s.cloudfront.net/content/sci/349/6244/195/F1.large.jpg?width=800&height=600&carousel=1 ensamblaxe interconectada] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20180517152630/https://d2ufo47lrtsv5s.cloudfront.net/content/sci/349/6244/195/F1.large.jpg?width=800&height=600&carousel=1 |date=17 de maio de 2018 }}.<ref>{{CiteCita journalpublicación periódica|last=Dodonova|first=S. O.|last2=Diestelkoetter-Bachert|first2=P.|last3=von Appen|first3=A.|last4=Hagen|first4=W. J. H.|last5=Beck|first5=R.|last6=Beck|first6=M.|last7=Wieland|first7=F.|last8=Briggs|first8=J. a. G.|date=2015-07-10|title=VESICULAR TRANSPORT. A structure of the COPI coat and the role of coat proteins in membrane vesicle assembly|journal=Science|volume=349|issue=6244|pages=195–198|doi=10.1126/science.aab1121|issn=1095-9203|pmid=26160949}}</ref> As tríadas están unidas entre si por contactos de valencia variable orixinando catro tipos diferentes de contactos.<ref>{{CiteCita journalpublicación periódica|last=Faini|first=Marco|last2=Prinz|first2=Simone|last3=Beck|first3=Rainer|last4=Schorb|first4=Martin|last5=Riches|first5=James D.|last6=Bacia|first6=Kirsten|last7=Brügger|first7=Britta|last8=Wieland|first8=Felix T.|last9=Briggs|first9=John A. G.|date=2012-06-15|title=The structures of COPI-coated vesicles reveal alternate coatomer conformations and interactions|journal=Science|volume=336|issue=6087|pages=1451–1454|doi=10.1126/science.1221443|issn=1095-9203|pmid=22628556}}</ref>

{{listarefListaref|230em}}