Voir la source de Cytochrome b

{{DISPLAYTITLE:Cytochrome ''b''}}
[[Fichier:1q90_opm.png|vignette|Représentation du [[Complexe cytochrome b6f|cytochrome ''b''<sub>6</sub>''f'']] de ''[[Chlamydomonas reinhardtii]]'', contenant un {{nobr|cytochrome ''b''}}, et montrant les limites de la [[bicouche lipidique]] de la [[Membrane (biologie)|membrane]] du [[thylakoïde]] en rouge avec le [[Lumen (cytologie)|lumen]] du thylakoïde et en bleu avec le [[Stroma (cytologie)|stroma]] du [[chloroplaste]] ({{PDB|1Q90}}<ref name="10.1038/nature02155">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = David Stroebel, Yves Choquet, Jean-Luc Popot et Daniel Picot
 | titre       = An atypical haem in the cytochrome b6f complex
 | périodique  = Nature
 | volume      = 426
 | numéro      = 6965
 | jour        = 27
 | mois        = novembre
 | année       = 2003
 | pages       = 413-418
 | url texte   = http://www.nature.com/nature/journal/v426/n6965/full/nature02155.html
 | consulté le = 20 décembre 2015
 | doi         = 10.1038/nature02155
 | pmid        = 14647374
 | bibcode     = 2003Natur.426..413S
}}</ref>).]]

Le '''cytochrome ''b''''' est une [[protéine]] présente notamment dans la [[Membrane biologique|membrane]] des [[mitochondrie]]s chez les [[eucaryote]]s ainsi que des [[thylacoïde]]s chez les [[plante]]s. C'est la principale [[sous-unité protéique]] à la fois du [[Coenzyme Q-cytochrome c réductase|{{nobr|complexe {{III}}}}]] ({{nobr|cytochrome ''bc''<sub>1</sub>}}) de la [[chaîne respiratoire]] mitochondriale et du [[Complexe cytochrome b6f|{{nobr|cytochrome ''b''<sub>6</sub>''f''}}]] de la [[photosynthèse]] dans les [[chloroplaste]]s et chez les [[cyanobactérie]]s<ref name="10.1007/BF02100114">
{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Neil Howell
 | titre       = Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochromeb and their possible roles in redox catalysis
 | périodique  = Journal of Molecular Evolution
 | volume      = 29
 | numéro      = 2
 | jour        = 
 | mois        = août
 | année       = 1989
 | pages       = 157-169
 | url texte   = https://link.springer.com/article/10.1007%2FBF02100114
 | consulté le = 20 décembre 2015
 | doi         = 10.1007/BF02100114
 | pmid        = 2509716
 | pmc         = 
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{{Article
 | langue      = en
 | nom1        = Mauro Degli Esposti, Simon De Vries, Massimo Crimi, Anna Ghelli, Tomaso Patarnello et Axel Meyer
 | titre       = Mitochondrial cytochrome ''b'': evolution and structure of the protein
 | périodique  = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics
 | volume      = 1143
 | numéro      = 3
 | jour        = 26
 | mois        = juillet
 | année       = 1993
 | pages       = 243-271
 | url texte   = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/000527289390197N
 | consulté le = 20 décembre 2015
 | doi         = 10.1016/0005-2728(93)90197-N
 | pmid        = 8329437
 | pmc         = 
}}</ref>. Il joue à ce titre un rôle essentiel dans le [[métabolisme]] énergétique des [[Cellule (biologie)|cellules]].

Il s'agit d'une [[protéine membranaire intégrale]] constituée d'environ {{unité|400|[[Résidu (biochimie)|résidus]]}} d'[[Acide aminé protéinogène|acides aminés]] et probablement huit segments transmembranaires. Chez les cyanobactéries et chez les plantes, le {{nobr|cytochrome ''b''<sub>6</sub>}} est formé de deux sous-unités [[Code génétique|encodées]] par les [[gène]]s petB et petD. Le {{nobr|cytochrome ''b''/''b''<sub>6</sub>}} se lie de manière non covalente à deux [[Hème|groupes héminiques]] désignés par b562 et b566. On pense que quatre résidus d'[[histidine]] conservés interviennent comme [[Ligand (chimie)|ligands]] des [[cation]]s de [[fer]] de ces deux groupes héminiques.

== Notes et références ==

{{Références}}

{{Palette|Hémoprotéines et transporteurs d'oxygène}}

{{Portail|biochimie|bbcm}}

[[Catégorie:Respiration cellulaire]]
[[Catégorie:Métalloprotéine de la photosynthèse]]