Hydrolase

protéine

Les hydrolases constituent une classe d'enzymes qui catalysent les réactions d'hydrolyse de molécules suivant la réaction générale :

Cristal de lysozyme
R-R' + H2O    R-OH + R'-H

On y trouve par exemple

Ces enzymes ne nécessitent pas en général de coenzymes. Elles sont activables par des cations.

On rencontre des hydrolases dans les lysosomes des cellules. Les hydrolases lysosomales, particulièrement acides, présentent un pH d'environ 5 lorsqu'elles sont activées. Elles sont enfermées de façon étanche au sein du lysosome dont la libération brutale du contenu pourrait lyser la cellule.

Elles sont classées dans le groupe EC 3 dans la nomenclature EC, et sont réparties en 13 sous-groupes, en fonction du type de liaison qui sera coupée.

Classification EC

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Groupe EC3.1 (estérases)

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Elles agissent sur les liaisons ester de type R-CO-O-R'.

EC 3.1.1 : Hydrolases spécifiques des esters carboxyliques

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EC 3.1.2 : Hydrolases spécifiques des thioesters

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EC 3.1.3 : Hydrolases spécifiques des liaisons monoester-phosphoriques

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EC 3.1.4 : Hydrolases spécifiques des liaisons diester-phosphoriques

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EC 3.1.5 : Hydrolases spécifiques des liaisons monoester-triphosphoriques

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EC 3.1.6 : Hydrolases spécifiques des liaisons ester-sulfuriques

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EC 3.1.7 : Hydrolases spécifiques des liaisons monoester-diphosphoriques

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EC 3.1.8 : Hydrolases spécifiques des liaisons triester-phosphoriques

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EC 3.1.11 : Exodésoxyribonucléases productrices de 5'-phosphomonoesters

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EC 3.1.13 : Exoribonucléases productrices de 5'-phosphomonoesters

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EC 3.1.14 : Exoribonucléases productrices de 3'-phosphomonoesters

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EC 3.1.15 : Exonucléases actives à la fois sur l'ARN et sur l'ADN et produisant des 5'-phosphomonoesters

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EC 3.1.16 : Exonucléases actives à la fois dur l'ARN et sur l'ADN et produisant des 3'-phosphomonoesters

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EC 3.1.21 : Endodésoxyribonucléases productrices de 5'-phosphomonoesters

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EC 3.1.22 : Endodésoxyribonucléases productrices de 3'-phosphomonoesters

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EC 3.1.23 & EC 3.1.24

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Endodésoxyribonucléases spécifiques incluses aujourd'hui dans EC 3.1.21.3, EC 3.1.21.4 et EC 3.1.21.5.

EC 3.1.25 : Endodésoxyribonucléases spécifiques des bases abîmées

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EC 3.1.26 : Endoribonucléases productrices de 5'-phosphomonoesters

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EC 3.1.27 : Endoribonucléases productrices de 3'-phosphomonoesters

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EC 3.1.30 : Endoribonucléases actives à la fois sur l'ARN et sur l'ADN et productrices de 5'-phosphomonoesters

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EC 3.1.31 : Endoribonucléases actives à la fois sur l'ARN et sur l'ADN et productrices de 3'-phosphomonoesters

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Groupe EC3.2 (glycosylases)

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EC 3.2.1 : Glycosidases (enzymes agissant autant sur les liaisons O-glycosidiques que sur les liaisons S-glycosidiques)

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EC 3.2.2 : Hydrolases spécifiques des liaisons N-glycosidiques

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EC 3.2.3 : Hydrolases spécifiques des liaisons S-glycosidiques

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Groupe vide : la seule enzyme (EC 3.2.3.1) a été déplacée vers EC 3.2.1.147.

EC 3.3.1 : Hydrolases spécifiques des liaisons thioéther et des trialkylsulfoniums

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EC 3.3.2 : Autres éther-hydrolases

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Groupe EC3.4 (peptidases)

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Les sous-groupes EC3.4.1 à EC3.4.4 ont été supprimés et les enzymes autrefois répertoriées dans ces groupes réparties dans les groupes nouvellement créés (EC3.4.11 à EC3.4.24). La liste qui suit donne la correspondance entre l'ancienne numérotation et la nouvelle.

EC 3.4.12

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Sous-groupe aujourd'hui disparu. La liste suivante donne la correspondance entre les anciens numéros et les nouveaux.

EC 3.4.19 : Oméga-peptidases (enzymes coupant au niveau du dernier acide aminé d'une chaîne peptidique)

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EC 3.4.99 : Endopeptidases dont le mécanisme d'action est inconnu

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Dans ce sous-groupe sont placées les enzymes dont on ne connaît pas encore le mécanisme d'action. Dès que celui-ci est connu, l'enzyme est reclassée. La liste ci-après donne la nouvelle nomenclature donnée aux enzymes en attente. Actuellement, cette liste ne contient aucune enzyme en attente.

Groupe EC3.5 (enzymes agissant sur les liaisons carbone-azote)

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EC 3.5.1 : Enzymes spécifiques des amides linéaires (liaison C-N linéaire)

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EC 3.5.2 : Enzymes spécifiques des amides cycliques (liaison C-N cyclique)

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EC 3.5.3 : Déiminases (enzymes spécifiques des amidines linéaires) (liaison C=N linéaire)

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EC 3.5.4 : Enzymes spécifiques des amidines cycliques (liaison C=N cyclique)

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EC 3.5.5 : Nitrilases (enzymes spécifiques des nitriles) (liaison C≡N)

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EC 3.5.99 : Autres enzymes

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Groupe EC3.6 (enzymes spécifiques des anhydrides d'acides)

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EC 3.6.1 : Polyphosphatases (enzymes spécifiques des anhydrides contenant du phosphore)

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EC 3.6.2 : Sulfatases (enzymes spécifiques des anhydrides contenant un groupe sulfonyle)

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EC 3.6.3 : Anhydrases agissant lors de mouvements transmembranaires

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EC 3.6.4 : Anhydrases impliquées dans les mouvements cellulaires et subcellulaires

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EC 3.6.5 : Enzymes agissant sur le GTP, et impliquées dans les mouvements cellulaires et subcellulaires

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Groupe EC3.7 (enzymes agissant sur les liaisons carbone-carbone)

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EC3.7.1 : Enzymes actives sur les corps cétoniques

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Groupe EC3.8 (enzymes agissant sur les liaisons carbone-halogène)

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EC3.8.1 : Déhalogénases (enzymes spécifiques des liaisons carbone-halogène)

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Groupe EC3.9 (enzymes agissant sur les liaisons N-P)

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Ce groupe ne contient actuellement qu'une seule enzyme, la phosphoamidase, qui hydrolyse la N-phosphocréatine en créatine.

Groupe EC3.10 : Sulfohydrolases (enzymes agissant sur les liaisons N-S)

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Groupe EC3.11 (enzymes agissant sur les liaisons C-P)

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Groupe EC3.12 (enzymes agissant sur les liaisons S-S)

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Ce groupe ne contient qu'une seule enzyme, la trithionate-hydrolase, qui hydrolyse le trithionate en thiosulfate et sulfate.

Groupe EC3.13 (enzymes agissant sur les liaisons C-S)

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Exemples d'hydrolases (par ordre alphabétique) avec leur type d'action

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NB : Certaines phospholipases A contenues dans certains venins de serpents peuvent provoquer une hémolyse importante.

Notes et références

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  1. a et b (en) « 3.6.1.68 », sur genome.jp (consulté le )
  2. a et b Enzyme Nomenclature Supplement 21 (2015) sur Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB), consulté le 5 mars 2016

Sources

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  • Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology.