Ero sivun ”Röntgenkristallografia” versioiden välillä

[arvioimaton versio]

[katsottu versio]

Poistettu sisältö Lisätty sisältö

Rivimuotoinen

Nykyinen versio 3. joulukuuta 2022 kello 13.19

Röntgenkristallografia tai röntgensädekristallografia on röntgentutkimusta, jonka avulla voidaan selvittää molekyylin kolmiulotteinen rakenne. Melkeinpä minkä tahansa aineen, joka saadaan kiteytymään, rakenne voidaan selvittää. Kiteeseen kohdistetaan kapea röntgensäde, joka siroaa elastisesti kiteen elektroneista. Sironneet röntgensäteet havainnoidaan näytteen takana olevalla ilmaisimella, joka yleensä on tasomainen tai sylinteriksi kaareutettu. Kuviosta voidaan ratkaista atomien tai molekyylien paikat kiteessä. Röntgenkristallografiaa käytetään paljon muun muassa proteiinien rakennetutkimuksessa, jossa pyritään selvittämään proteiinien kolmiulotteista rakennetta. Myoglobiini on ensimmäinen proteiini, jonka rakenne selvitettiin röntgenkristallografisesti (Cambridge vuonna 1959). Mallinnetut proteiinit tallennetaan muun muassa Internetin vapaaseen Protein Data Bank-tietokantaan. Myös epäorgaanisia kiteitä, kuten suprajohteita, voidaan tutkia röntgenkristallografialla.

Kiteiden valmistus

Tutkittavan aineen on oltava yksittäiskide, jotta rakenteen määritys olisi mahdollisimman vaivatonta. Kiteytys voi olla rakennetutkimuksen aikaa vievin vaihe, sillä kaikkia aineita ei ole helppo kristallisoida. Esimerkiksi joitain kalvoproteiineja ei ole pystytty saattamaan kidemuotoon. Mahdollisimman täydellisestä kiteestä tulee diffraktiokuvio, jonka avulla rakenne voidaan ratkaista huomattavasti tarkemmin kuin epätäydellisesti kiteytyneestä kiteestä. Mitä isompi kide on, sitä voimakkaampi signaali siitä myös saadaan.

Röntgensäteily

Röntgenkristallografiassa voidaan käyttää monokromaattista röntgensäteilyä, joka sisältää vain yhden aallonpituuden, tai polykromaattista röntgensäteilyä (Laue-menetelmä), joka sisältää useamman aallonpituuden. Perinteisessä menetelmässä röntgensäteily tuotetaan röntgenputkella. Synkrotronilla voidaan nykyään tuottaa huomattavasti röntgenputkea intensiivisempää säteilyä ja sen aallonpituus voidaan monesti valita melko laajalta väliltä. Yleensä mittaukset tehdään monokromaattisella säteilyllä eriaikaisesti joko kahta tai useampaa aallonpituutta käyttäen. Useampaa aallonpituutta käyttämällä ja synkrotronimittauksien intensiteetin takia rakennemallille saadaan näin ollen parempi resoluutio. Käytetty aallonpituus on 0,5–2,5 Ångströmiä.

Kidettä pyöritetään, jotta saataisiin diffraktiokuva joka kulmasta. Kide pidetään yleensä kylmänä nestetypellä, jolloin röntgensäteiden molekyylille aiheuttama vahinko jää pienemmäksi.

Diffraktio

Pääartikkeli: Röntgendiffraktio

Kun röntgensäteily osuu kiteeseen, säteet siroavat elastisesti menettämättä energiaa ja osuvat kiteen takana olevaan ilmaisimeen. Nykyisin ei enää yleensä käytetä röntgenfilmejä, vaan ilmaisinta, joka siirtää röntgendiffraktiokuvan suoraan tietokoneelle tarkasteltavaksi.

Diffraktiokuvasta voidaan tulkita erinäisiä asioita. Esimerkiksi kuitumaisten molekyylien, kuten DNA:n diffraktiokuva on yleensä X:n mallinen. Diffraktiokuvan täplien perusteella voidaan laskea kiteen alkeiskopin avaruusryhmä sekä atomien sijainti alkeiskopissa Braggin lain avulla. Diffraktiokuvan perusteella rakennetaan myös kiteen elektronitiheyskartta.

Fourier'n muunnos

Mikä tahansa diffraktiokuva voidaan muuntaa matemaattisella muunnoksella kohteen elektronitiheyskartaksi. Käytetty matemaattinen keino on nimeltään Fourier'n muunnos. Fourier'n sarjan perusidea on, että jaksolliset funktiot voidaan ilmoittaa trigonometristen sini- ja kosinifunktioiden summana. Molekyylin elektronitiheys hilassa voidaan ajatella jaksollisena funktiona. Diffraktiokuvasta puolestaan saadaan tarvittavat trigonometriset funktiot $f(x)=F\sin 2\pi (hx+\alpha )$ ja $f(x)=F\cos 2\pi (hx+\alpha )$ , jossa F vastaa aallon amplitudia, h aallonpituutta ja α vaihetta. Aallonpituus on käytetyn röntgensäteilyn aallonpituus. Amplitudi F saadaan diffraktiokuvan valottuneiden kohtien intensiteetistä, sillä diffraktiokuvassa intensiteetti on amplitudin neliö (I = F²). Fourierin yhtälöissä amplitudi ja vaihe esitetään kompleksilukuna, jota nimitetään rakennetekijäksi (F_h). Vaihe on hankala selvittää, mutta sen selvittäminen on välttämätöntä Fourier'n muunnoksen käytölle. Tieto röntgensäteen vaiheesta katoaa kokeen aikana, ja ongelmaa nimitetään vaiheongelmaksi. Vaiheongelma voidaan kuitenkin ratkaista kiertoteitse.

Fourier'n sarjaa apuna käyttäen saadaan siis rakennettua tietokoneelle molekyylin elektronitiheyskartta. Elektronitiheyskartan sisälle sijoitetaan atomeja, ja näin tietokoneelle saadaan rakennettua molekyylin kolmiulotteinen atomitason malli.

Hienosäätö

Lopuksi röntgenkristallografisesti rakennetulle molekyylimallille on suoritettava hienosäätöä oikean rakenteen varmistamiseksi. Hienosäätöön kuuluu mm. oikeiden sidospituuksien ja -kulmien varmistaminen ja rakenteen laittaminen vähiten energiaa vaativaan muotoon. Myös vesimolekyylit lisätään jälkikäteen.

Ongelmat

Kuten mainittua, joidenkin – etenkin kalvoproteiinien – kiteytys voi olla hankalaa. Röntgensäteily vaurioittaa proteiinia aina jonkin verran, mikä saattaa aiheuttaa eriasteisia hankaluuksia mallintamisen yhteydessä. Matalan resoluution rakennemalleissa on epätarkkuutta, eikä esimerkiksi atomien välisiä etäisyyksiä voi mitata varmuudella resoluution ollessa 3 Å luokkaa. Kiteytetty rakenne ei myöskään välttämättä vastaa kaikilta osin ei-kiteytettyä muotoa. Proteiinien rakennetta nesteessä voidaan tutkia NMR-menetelmällä.

Tulevaisuus

Tulevaisuudessa useiden satojen metrien pituisilla röntgenvapaaelektronilaser-mittausasemilla voidaan tutkia yksittäistä molekyyliä tai proteiinia alle pikosekunnin aikaskaalassa juuri ennen kuin se hajoaa. Tällaisia mittausasemia on rakenteilla maailmalla parhaillaan ja niiden mahdollisuuksia rakennetutkimuksessa kartoitetaan mallintamalla.^[1] Jos menetelmä osoittautuu käyttökelpoiseksi, myös heikosti kiteytyvistä proteiineista voidaan saada korkean resoluution 3D-rakenne selville.

Katso myös

Lähteet

Rhodes G. Crystallography Made Crystal Clear. Academic Press. CA: 2000

Viitteet

↑ http://xfel.desy.de/

Aiheesta muualla

Protein Data Bank (Arkistoitu – Internet Archive)
Dave Lawsonin opetussivut kristallografiasta (Arkistoitu – Internet Archive)

[1] ttps://xfel.desy.de/

[1]

@@ Rivi 1: / Rivi 1: @@
+'''Röntgenkristallografia''' tai '''röntgensädekristallografia''' on [[röntgentutkimus]]ta, jonka avulla voidaan selvittää [[molekyyli]]n kolmiulotteinen rakenne. Melkeinpä minkä tahansa aineen, joka saadaan [[kiteyttäminen (kemia)|kiteytymään]], rakenne voidaan selvittää. [[Kide|Kiteeseen]] kohdistetaan kapea [[röntgensäteily|röntgensäde]], joka siroaa elastisesti kiteen [[elektroni|elektroneista]]. Sironneet [[röntgensäteily|röntgensäteet]] havainnoidaan näytteen takana olevalla ilmaisimella, joka yleensä on tasomainen tai sylinteriksi kaareutettu. Kuviosta voidaan ratkaista atomien tai molekyylien paikat kiteessä. Röntgenkristallografiaa käytetään paljon muun muassa [[proteiini]]en [[rakennebiologia|rakennetutkimuksessa]], jossa pyritään selvittämään proteiinien kolmiulotteista rakennetta. [[Myoglobiini]] on ensimmäinen [[proteiini]], jonka rakenne selvitettiin röntgenkristallografisesti ([[Cambridgen yliopisto|Cambridge]] vuonna [[1959]]). Mallinnetut proteiinit tallennetaan muun muassa Internetin vapaaseen [[Protein Data Bank]]-tietokantaan. Myös epäorgaanisia kiteitä, kuten [[Suprajohde|suprajohteita]], voidaan tutkia röntgenkristallografialla.
-[[Kuva:Myoglobindiffraction.png|thumb|right|Myoglobiiniproteiinin röntgendiffraktiokuva]]
-'''Röntgenkristallografia''' on tekniikka, jonka avulla voidaan selvittää [[molekyyli]]n kolmiulotteinen rakenne. Melkeinpä minkä tahansa aineen, joka saadaan [[kristallisointi (kemia)|kristallisoitumaan]] eli kiteytymään, rakenne voidaan selvittää. [[Kide|Kiteeseen]] kohdistetaan kapea [[röntgensäteily|röntgensäde]], joka siroaa elastisesti kiteen [[elektroni|elektroneista]]. Sironneet [[röntgensäteily|röntgensäteet]] havainnoidaan näytteen takana olevalla ilmaisimella, joka yleensä on tasomainen tai sylinteriksi kaareutettu. Kuviosta voidaan ratkaista atomien tai molekyylien paikat kiteessä. Röntgenkristallografiaa käytetään paljon muun muassa [[proteiini]]en [[rakennebiologia|rakennetutkimuksessa]], jossa pyritään selvittämään proteiinien kolmiulotteista rakennetta. [[Myoglobiini]] on ensimmäinen [[proteiini]], jonka rakenne selvitettiin röntgenkristallografisesti ([[Cambridge]] vuonna 1959). Mallinnetut proteiinit tallennetaan mm. internetin vapaaseen [[Protein Data Bank]]-tietokantaan. Myös epäorgaanisia kiteitä, kuten suprajohteita, voidaan tutkia röntgenkristallografialla.
 ==Kiteiden valmistus==
-Tutkittavan aineen on oltava yksittäiskide, jotta rakenteen määritys olisi mahdollisimman vaivatonta. [[Kiteytys]] voi olla rakennetutkimuksen aikaavievin vaihe, sillä kaikkia aineita ei ole helppo kristallisoida. Esimerkiksi joitain [[kalvoproteiini|kalvoproteiineja]] ei ole pystytty saattamaan kidemuotoon. Mahdollisimman täydellisestä kiteestä tulee diffraktiokuvio, jonka avulla rakenne voidaan ratkaista huomattavasti tarkemmin kuin epätäydellisesti kiteytyneestä kiteestä. Mitä isompi kide on, sitä voimakkaampi signaali siitä myös saadaan.
+Tutkittavan aineen on oltava yksittäiskide, jotta rakenteen määritys olisi mahdollisimman vaivatonta. [[Kiteytys]] voi olla rakennetutkimuksen aikaa vievin vaihe, sillä kaikkia aineita ei ole helppo kristallisoida. Esimerkiksi joitain [[kalvoproteiini|kalvoproteiineja]] ei ole pystytty saattamaan kidemuotoon. Mahdollisimman täydellisestä kiteestä tulee diffraktiokuvio, jonka avulla rakenne voidaan ratkaista huomattavasti tarkemmin kuin epätäydellisesti kiteytyneestä kiteestä. Mitä isompi kide on, sitä voimakkaampi signaali siitä myös saadaan.
 ==Röntgensäteily==
-Röntgenkristallografiassa voidaan käyttää [[monokromaattinen|monokromaattista]] röntgensäteilyä, joka sisältää vain yhden [[aallonpituus|aallonpituuden]], tai [[polykromaattinen|polykromaattista]] röntgensäteilyä ([[Laue-menetelmä]]), joka sisältää useamman aallonpituuden. Perinteisessä menetelmässä röntgensäteily tuotetaan [[röntgenputki|röntgenputkella]]. [[synkrotroni|Synkrotroni]]lla voidaan nykyään tuottaa huomattavasti röntgenputkea intensiivisempää säteilyä ja sen aallonpituus voidaan monesti valita aika laajalta väliltä. Yleensä mittaukset tehdään monokromaattisella säteilyllä eriaikaisesti joko kahta tai useampaa aallonpituutta käyttäen. Useampaa aallonpituutta käyttämällä ja synkrotronimittauksien intensiteetin takia rakennemallille saadaan näin ollen parempi [[resoluutio]]. Käytetty aallonpituus on 0,5 - 2,5 [[Ångström]]iä.
+Röntgenkristallografiassa voidaan käyttää [[monokromaattinen|monokromaattista]] röntgensäteilyä, joka sisältää vain yhden [[aallonpituus|aallonpituuden]], tai [[polykromaattinen|polykromaattista]] röntgensäteilyä ([[Laue-menetelmä]]), joka sisältää useamman aallonpituuden. Perinteisessä menetelmässä röntgensäteily tuotetaan [[röntgenputki|röntgenputkella]]. [[synkrotroni|Synkrotroni]]lla voidaan nykyään tuottaa huomattavasti röntgenputkea intensiivisempää säteilyä ja sen aallonpituus voidaan monesti valita melko laajalta väliltä. Yleensä mittaukset tehdään monokromaattisella säteilyllä eriaikaisesti joko kahta tai useampaa aallonpituutta käyttäen. Useampaa aallonpituutta käyttämällä ja synkrotronimittauksien intensiteetin takia rakennemallille saadaan näin ollen parempi [[resoluutio (luonnontieteet)|resoluutio]]. Käytetty aallonpituus on 0,5–2,5 [[Ångström]]iä.
 Kidettä pyöritetään, jotta saataisiin diffraktiokuva joka kulmasta. Kide pidetään yleensä kylmänä nestetypellä, jolloin röntgensäteiden molekyylille aiheuttama vahinko jää pienemmäksi.
 ==Diffraktio==
+{{Pääartikkeli|[[Röntgendiffraktio]]}}
+Kun röntgensäteily osuu kiteeseen, säteet [[sironta|siroavat elastisesti]] menettämättä energiaa ja osuvat kiteen takana olevaan ilmaisimeen. Nykyisin ei enää yleensä käytetä [[röntgenfilmi|röntgenfilmejä]], vaan ilmaisinta, joka siirtää [[röntgendiffraktio|röntgendiffraktiokuvan]] suoraan tietokoneelle tarkasteltavaksi.
+Diffraktiokuvasta voidaan tulkita erinäisiä asioita. Esimerkiksi kuitumaisten molekyylien, kuten [[DNA]]:n diffraktiokuva on yleensä X:n mallinen. Diffraktiokuvan täplien perusteella voidaan laskea kiteen [[alkeiskoppi|alkeiskopin]] [[avaruusryhmä]] sekä atomien sijainti alkeiskopissa [[Braggin laki|Braggin lain]] avulla. Diffraktiokuvan perusteella rakennetaan myös kiteen [[elektronitiheyskartta]].
-Kun röntgensäteily osuu kiteeseen, säteet [[sironta|siroavat]] [[elastisesti]] menettämättä energiaa ja osuvat kiteen takana olevaan ilmaisimeen. Nykyisin ei enää yleensä käytetä [[röntgenfilmi|röntgenfilmejä]], vaan ilmaisinta, joka siirtää [[diffraktio|diffraktiokuvan]] suoraan tietokoneelle tarkasteltavaksi.
-Diffraktiokuvasta voidaan tulkita erinäisiä asioita. Esimerkiksi kuitumaisten molekyylien, kuten [[DNA]]:n diffraktiokuva on yleensä X:n mallinen. Diffraktiokuvan täplien perusteella voidaan laskea kiteen [[alkeiskopi]]n [[avaruusryhmä]] sekä atomien sijainti alkeiskopissa [[Braggin laki|Braggin lain]] avulla. Diffraktiokuvan perusteella rakennetaan myös kiteen [[elektronitiheyskartta]].
 ===Fourier'n muunnos===
-Mikä tahansa diffraktiokuva voidaan muuntaa matemaattisella muunnoksella kohteen elektronitiheyskartaksi. Käytetty matemaattinen keino on nimeltään [[Fourier'n muunnos]]. Fourier'n sarjan perusidea on, että [[jaksollinen funktio|jaksolliset funktiot]] voidaan ilmoittaa [[trigonometria|trigonometristen]] sini- ja kosinifunktioiden summana. Molekyylin elektronitiheys [[hila]]ssa voidaan ajatella jaksollisena funktiona. Diffraktiokuvasta puolestaan saadaan tarvittavat trigonometriset funktiot:
+Mikä tahansa diffraktiokuva voidaan muuntaa matemaattisella muunnoksella kohteen elektronitiheyskartaksi. Käytetty matemaattinen keino on nimeltään [[Fourier'n muunnos]]. [[Fourier'n sarja]]n perusidea on, että [[jaksollinen funktio|jaksolliset funktiot]] voidaan ilmoittaa [[trigonometria|trigonometristen]] sini- ja kosinifunktioiden summana. Molekyylin elektronitiheys [[hila]]ssa voidaan ajatella jaksollisena funktiona. Diffraktiokuvasta puolestaan saadaan tarvittavat trigonometriset funktiot <math>f(x) = F \sin 2\pi (hx + \alpha)</math> ja <math>f(x) = F \cos 2\pi (hx + \alpha)</math>, jossa ''F'' vastaa aallon [[amplitudi]]a, ''h'' aallonpituutta ja ''α'' vaihetta. [[aallonpituus|Aallonpituus]] on käytetyn röntgensäteilyn aallonpituus. Amplitudi ''F'' saadaan diffraktiokuvan valottuneiden kohtien [[intensiteetti|intensiteetistä]], sillä diffraktiokuvassa [[intensiteetti]] on amplitudin neliö (''I'' = ''F''<sup>2</sup>). Fourierin yhtälöissä amplitudi ja vaihe esitetään kompleksilukuna, jota nimitetään [[rakennetekijä]]ksi (''F''<sub>h</sub>). Vaihe on hankala selvittää, mutta sen selvittäminen on välttämätöntä Fourier'n muunnoksen käytölle. Tieto röntgensäteen vaiheesta katoaa kokeen aikana, ja ongelmaa nimitetään [[vaiheongelma]]ksi. Vaiheongelma voidaan kuitenkin ratkaista kiertoteitse.
-ƒ(x) = F sin 2π (hx + α) ja
-ƒ(x) = F cos 2π (hx + α)
-F vastaa aallon [[amplitudi]]a, h aallonpituutta ja α vaihetta. [[aallonpituus|Aallonpituus]] on käytetyn röntgensäteilyn aallonpituus. Amplitudi F saadaan diffraktiokuvan valottuneiden kohtien [[intensiteetti|intensiteetistä]], sillä diffraktiokuvassa [[intensiteetti]] on amplitudin neliö (I=F<sup>2</sup>). Fourierin yhtälöissä amplitudi ja vaihe esitetään kompleksilukuna, jota nimitetään [[rakennetekijä]]ksi (F<sub>h</sub>). Vaihe on hankala selvittää, mutta sen selvittäminen on välttämätöntä Fourier'n muunnoksen käytölle. Tieto röntgensäteen vaiheesta katoaa kokeen aikana, ja ongelmaa nimitetään [[vaiheongelma]]ksi. Vaiheongelma voidaan kuitenkin ratkaista kiertoteitse.
 Fourier'n sarjaa apuna käyttäen saadaan siis rakennettua tietokoneelle molekyylin elektronitiheyskartta. Elektronitiheyskartan sisälle sijoitetaan atomeja, ja näin tietokoneelle saadaan rakennettua molekyylin kolmiulotteinen atomitason malli.
@@ Rivi 35: / Rivi 29: @@
 ==Ongelmat==
-Kuten mainittua, joidenkin - etenkin kalvoproteiinien - kiteytys voi olla hankalaa. Röntgensäteily vaurioittaa proteiinia aina jonkin verran, mikä saattaa aiheuttaa eriasteisia hankaluuksia mallintamisen yhteydessä. Matalan resoluution rakennemalleissa on epätarkkuutta, eikä esimerkiksi atomien välisiä etäisyyksiä voi mitata varmuudella resoluution ollessa 3 Å luokkaa. Kiteytetty rakenne ei myöskään välttämättä vastaa kaikilta osin ei-kiteytettyä muotoa. Proteiinien rakennetta nesteessä voidaan tutkia [[NMR]]-menetelmällä.
+Kuten mainittua, joidenkin – etenkin kalvoproteiinien – kiteytys voi olla hankalaa. Röntgensäteily vaurioittaa proteiinia aina jonkin verran, mikä saattaa aiheuttaa eriasteisia hankaluuksia mallintamisen yhteydessä. Matalan resoluution rakennemalleissa on epätarkkuutta, eikä esimerkiksi atomien välisiä etäisyyksiä voi mitata varmuudella resoluution ollessa 3 Å luokkaa. Kiteytetty rakenne ei myöskään välttämättä vastaa kaikilta osin ei-kiteytettyä muotoa. Proteiinien rakennetta nesteessä voidaan tutkia [[NMR]]-menetelmällä.
 ==Tulevaisuus==
-Tulevaisuudessa useiden satojen metrien pituisilla [[röntgenvapaaelektronilaser]]-mittausasemilla voidaan tutkia yksittäistä molekyyliä tai proteiinia alle pikosekuntin aikaskaalassa juuri ennen kuin se hajoaa. Tällaisia mittausasemia on rakenteilla maailmalla parhaillaan ja niiden mahdollisuuksia rakennetutkimuksessa kartoitetaan mallintamalla. [http://xfel.desy.de/] Mikäli menetelmä osoittautuu käyttökelpoisesksi röntgenkristallografian merkitys proteiinien tutkimuksessa tullee vähenemään dramaattisesti.
+Tulevaisuudessa useiden satojen metrien pituisilla [[röntgenvapaaelektronilaser]]-mittausasemilla voidaan tutkia yksittäistä molekyyliä tai proteiinia alle pikosekunnin aikaskaalassa juuri ennen kuin se hajoaa. Tällaisia mittausasemia on rakenteilla maailmalla parhaillaan ja niiden mahdollisuuksia rakennetutkimuksessa kartoitetaan mallintamalla.<ref>http://xfel.desy.de/</ref> Jos menetelmä osoittautuu käyttökelpoiseksi, myös heikosti kiteytyvistä proteiineista voidaan saada korkean resoluution 3D-rakenne selville.
-==Linkit==
-*[http://www.rcsb.org/pdb/Welcome.do Protein Data Bank]
-*[http://www.jic.bbsrc.ac.uk/staff/david-lawson/xtallog/summary.htm Dave Lawsonin opetussivut kristallografiasta]
 ==Katso myös==
+*[[Röntgendiffraktio]]
 *[[Röntgensäteily]]
 ==Lähteet==
 *Rhodes G. Crystallography Made Crystal Clear. Academic Press. CA: 2000
+===Viitteet===
+{{Viitteet}}
+== Aiheesta muualla ==
-[[Luokka:Fysiikka]]
+*[http://www.rcsb.org/pdb/Welcome.do Protein Data Bank] {{Wayback|1=http://www.rcsb.org/pdb/Welcome.do |päiväys=20060703161434 }}
-[[Luokka:Sähkömagnetismi]]
+*[http://www.jic.bbsrc.ac.uk/staff/david-lawson/xtallog/summary.htm Dave Lawsonin opetussivut kristallografiasta] {{Wayback|1=http://www.jic.bbsrc.ac.uk/staff/david-lawson/xtallog/summary.htm |päiväys=20060929092841 }}
+[[Luokka:Kristallografia]]
 [[Luokka:Rakennebiologia]]
-[[Luokka:Proteiinit]]
+[[Luokka:Analyyttinen kemia]]
+[[Luokka:Röntgensäteily]]
-[[de:Röntgenbeugung]]
-[[en:X-ray crystallography]]
-[[it:Diffrazione dei raggi-X]]
-[[ja:X線回折]]
-[[nl:Röntgendiffractie]]

Ero sivun ”Röntgenkristallografia” versioiden välillä

Nykyinen versio 3. joulukuuta 2022 kello 13.19

Sisällys

Kiteiden valmistus

Röntgensäteily

Diffraktio

Fourier'n muunnos

Hienosäätö

Ongelmat

Tulevaisuus

Katso myös

Lähteet

Viitteet

Aiheesta muualla

Navigointivalikko

Ero sivun ”Röntgenkristallografia” versioiden välillä

Nykyinen versio 3. joulukuuta 2022 kello 13.19

Kiteiden valmistus

Röntgensäteily

Diffraktio

Fourier'n muunnos

Hienosäätö

Ongelmat

Tulevaisuus

Katso myös

Lähteet

Viitteet

Aiheesta muualla

Navigointivalikko

Haku