Selenocisteína

La selenocisteína, que se considera el aminoácido número 21 entre los aminoácidos proteicos o canónicos, se descubrió en 1986 por la bioquímica Thressa Stadtman^[1] en los National Institutes of Health. Su abreviatura normalizada de 3 letras es Sec, y la de una letra es U.^[2] Se codifica en el ARNm mediante un triplete UGA. Este codón, conocido por el nombre ópalo, codifica habitualmente la finalización de la traducción, pero en conjunción con una región del ARNm denominada SecIS (secuencia de inserción de la selenocisteína) pasa a codificar la incorporación de selenocisteína a la cadena polipeptídica. La secuencia SecIS se localiza en la región 3' no traducida (3'UTR) en arqueas y eucariotas, e inmediatamente después del codón ópalo en bacterias. La concentración de selenio en el medio celular también es relevante para la utilización de este aminoácido proteico; esto se debe a que el ARNt que incorpora la selenocisteína no contiene inicialmente dicho aminoácido, sino que se une con cisteina; posteriormente, la selenocisteína sintetasa cataliza la reacción de este aminoácido inicial con selenofosfato (un donador de selenio de alta energía), formando así el selenocisteinil-ARNt.

Funciones

La mayoría de las selenoproteínas poseen actividad enzimática, con la selenocisteína en el centro activo. En bacterias y arqueas estas enzimas realizan funciones catabólicas y de oxidación-reducción, mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anabólicas.

Véase también

Aminoácido
Aminoacil ARNt sintetasa
Código genético
Pirrolisina (el aminoácido proteico n.º 22)

Enlaces externos

ATSDR en Español - ToxFAQs™: selenio: Departamento de Salud y Servicios Humanos de EE. UU. (dominio público)
Artículo sobre selenocisteína y pirrolisina en castellano, blog de divulgación científica
Ilustración sobre la incorporación de la selenocisteína en castellano. [Atención: en el título de la primera pantalla se indica una fórmula de la selenocisteína que es incorrecta, corresponde realmente a selenometionina; la selenocisteína es HSe-CH₂-CH(NH₂)-COOH]
Científico uruguayo halla por primera vez en hongos el aminoácido selenocisteína Archivado el 22 de febrero de 2019 en Wayback Machine.

Referencias

↑ Stadtman, Therese (8 de marzo de 1974). «Selenium Biochemistry». Science 183 (4128): 915-22. Bibcode:1974Sci...183..915S. PMID 4605100. doi:10.1126/science.183.4128.915.
↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB) (1999). G. P. Moss, ed. «Newsletter 1999» (en inglés). Consultado el 23 de mayo de 2012.

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Datos: Q408663
Multimedia: Selenocysteine / Q408663

[Sin_nombre-rHHQ-1-1] Stadtman, Therese (8 de marzo de 1974). «Selenium Biochemistry». Science 183 (4128): 915-22. Bibcode:1974Sci...183..915S. PMID 4605100. doi:10.1126/science.183.4128.915.

[Sin_nombre-rHHQ-2-2] IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB) (1999). G. P. Moss, ed. «Newsletter 1999» (en inglés). Consultado el 23 de mayo de 2012.

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