„Keratine“ – Versionsunterschied
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[[Datei:Double cowlick.jpg|mini|Menschliches Haar|234x234px]]'''Keratin''' (von [[Altgriechische Sprache|griechisch]] {{lang|grc|κέρας}} ''kéras'' „Horn“, Genitiv ''kératos'') ist ein Sammelbegriff für verschiedene wasserunlösliche Faser[[protein]]e, die von Tieren gebildet werden und die [[Hornsubstanz]] charakterisieren. Entsprechend ihrer molekularen [[Konformation]] als [[α-Helix]] oder [[β-Faltblatt]] unterscheidet man α- und β-Keratine. |
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Keratine sind der Hauptbestandteil von Säugetier[[haar]]en, [[Nagel (Anatomie)|Finger- und Zehennägeln]], [[Kralle]]n, [[Klaue (Paarhufer)|Klauen]], [[Huf]]en, [[Horn|Hörnern]], Nasenhörnern der [[Nashörner]], Stacheln der [[Igel]], [[Barte (Wal)|Barten]] der [[Bartenwale|Wale]], [[Schnabel|Schnäbeln]] und [[Feder]]n der [[Vögel]], [[Hornschuppe]]n und äußerer Panzerbedeckung der [[Reptilien]]. Sie bilden [[Intermediärfilamente]] der [[Epidermis (Wirbeltiere)|Epidermis]] aus und sorgen somit für ihre Reißfestigkeit.<ref>{{Literatur |Autor=David E. Sadava |Titel=Purves Biologie |Auflage=10. Auflage |Ort=Berlin, Heidelberg |Datum=2019 |ISBN=978-3-662-58172-8 |DOI=10.1007/978-3-662-58172-8 |Seiten=144 |Online= |Abruf=}}</ref> |
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Ihre Faserstruktur verstärkt die Festigkeit der Keratine: Die einzelnen [[Aminosäure]]ketten bilden eine rechtsgängige [[Alpha-Helix|α-Helix]]. Zwei dieser Helices lagern sich zu einer linksgängigen ''Superhelix'' und zwei dieser Superhelices beim α-Keratin zu einer Protofibrille zusammen. Mehrere Protofibrillen vereinigen sich zu einer Mikrofibrille, diese lagern sich zu Bündeln zusammen und bilden Makrofibrillen aus. Die Fasern sind umso steifer, je stärker ihre Komponenten durch [[Disulfidbrücke]]n der Aminosäure <small>[[Fischer-Projektion|L]]</small>-[[Cystein]] quervernetzt sind. So enthält das Keratin in Hörnern und Klauen mehr Disulfidbrücken als das in Wolle und Haaren. [[Leonor Michaelis]] entdeckte, dass Disulfidbrücken durch [[Thioglykolsäure]] [[Reduktion (Chemie)|reduziert]] werden. Dies war die biochemische Grundlage für die [[Dauerwelle]]. |
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Vor der [[Verhornung]] sowie allgemein in [[Epithel]]ien der [[Wirbeltiere]] und anderer Tiergruppen liegen α-Keratine (oder Cytokeratine) in Form lose organisierter Keratinfilamente vor. Diese gehören zu den Intermediärfilamenten, die zusammen mit [[Mikrotubulus|Mikrotubuli]] und [[Mikrofilamente]]n das [[Zytoskelett]] der [[Eukaryoten|eukaryotischen]] Zellen bilden. Derzeit sind 20 Cytokeratin-Proteine bekannt (siehe Tabelle), deren [[Molekülmasse]] zwischen 40 und 68 kDa liegt. KRT1 bis KRT8 werden zur neutral-basischen Typ-A-Subfamilie, KRT9 bis KRT20 zur sauren Typ-B-Subfamilie gezählt. Diese bilden paarweise in den Intermediärfilamenten einen Heterodimer-Komplex aus einem Typ-A- und einem Typ-B-Cytokeratin. Die Verteilungsmuster dieser Komplexe unterscheiden sich in verschiedenen [[epithel]]ialen Zellen erheblich, sodass mit einem Antikörpernachweis gegen die Subtypen KRT1 bis KRT20 die Herkunft dieser Cytokeratine eingegrenzt werden kann. Dies macht man sich in der Medizin in der [[Pathologie|pathologischen]] [[Diagnostik]] zunutze, um die Herkunft von Tumor[[metastase]]n zu bestimmen. [[Mutation]]en in verschiedenen Keratin-[[Gen]]en sind für eine Reihe seltener [[Erbkrankheit]]en ([[Ichthyose]]) verantwortlich. |
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Version vom 4. Juni 2022, 18:04 Uhr
Keratin (von griechisch κέρας kéras „Horn“, Genitiv kératos) ist ein Sammelbegriff für verschiedene wasserunlösliche Faserproteine, die von Tieren gebildet werden und die Hornsubstanz charakterisieren. Entsprechend ihrer molekularen Konformation als α-Helix oder β-Faltblatt unterscheidet man α- und β-Keratine.
Keratine sind der Hauptbestandteil von Säugetierhaaren, Finger- und Zehennägeln, Krallen, Klauen, Hufen, Hörnern, Nasenhörnern der Nashörner, Stacheln der Igel, Barten der Wale, Schnäbeln und Federn der Vögel, Hornschuppen und äußerer Panzerbedeckung der Reptilien. Sie bilden Intermediärfilamente der Epidermis aus und sorgen somit für ihre Reißfestigkeit.[1]
Struktur und Eigenschaften
Ihre Faserstruktur verstärkt die Festigkeit der Keratine: Die einzelnen Aminosäureketten bilden eine rechtsgängige α-Helix. Zwei dieser Helices lagern sich zu einer linksgängigen Superhelix und zwei dieser Superhelices beim α-Keratin zu einer Protofibrille zusammen. Mehrere Protofibrillen vereinigen sich zu einer Mikrofibrille, diese lagern sich zu Bündeln zusammen und bilden Makrofibrillen aus. Die Fasern sind umso steifer, je stärker ihre Komponenten durch Disulfidbrücken der Aminosäure L-Cystein quervernetzt sind. So enthält das Keratin in Hörnern und Klauen mehr Disulfidbrücken als das in Wolle und Haaren. Leonor Michaelis entdeckte, dass Disulfidbrücken durch Thioglykolsäure reduziert werden. Dies war die biochemische Grundlage für die Dauerwelle.
Vor der Verhornung sowie allgemein in Epithelien der Wirbeltiere und anderer Tiergruppen liegen α-Keratine (oder Cytokeratine) in Form lose organisierter Keratinfilamente vor. Diese gehören zu den Intermediärfilamenten, die zusammen mit Mikrotubuli und Mikrofilamenten das Zytoskelett der eukaryotischen Zellen bilden. Derzeit sind 20 Cytokeratin-Proteine bekannt (siehe Tabelle), deren Molekülmasse zwischen 40 und 68 kDa liegt. KRT1 bis KRT8 werden zur neutral-basischen Typ-A-Subfamilie, KRT9 bis KRT20 zur sauren Typ-B-Subfamilie gezählt. Diese bilden paarweise in den Intermediärfilamenten einen Heterodimer-Komplex aus einem Typ-A- und einem Typ-B-Cytokeratin. Die Verteilungsmuster dieser Komplexe unterscheiden sich in verschiedenen epithelialen Zellen erheblich, sodass mit einem Antikörpernachweis gegen die Subtypen KRT1 bis KRT20 die Herkunft dieser Cytokeratine eingegrenzt werden kann. Dies macht man sich in der Medizin in der pathologischen Diagnostik zunutze, um die Herkunft von Tumormetastasen zu bestimmen. Mutationen in verschiedenen Keratin-Genen sind für eine Reihe seltener Erbkrankheiten (Ichthyose) verantwortlich.
| A (neutral- basisch) |
B (sauer) |
Vorkommen | Pathologie |
|---|---|---|---|
| KRT1, KRT2 | KRT9, KRT10 | mehrschichtig-verhornendes Epithel (Epidermis) | Ichthyosis hystrix Curth-Macklin; bullöse kongenitale ichthyosiforme Erythrodermie Brocq (EHK); keratosis palmoplantaris striata III; weitere Ichthyosen (BCIE; AEI; CRIE) |
| KRT3 | KRT12 | Hornhaut (Cornea) | Korneale Dystrophie |
| KRT4 | KRT13 | mehrschichtig-unverhorntes Epithel | Naevus spongiosus albus |
| KRT5 | KRT14, KRT15 | Basalzellen komplexer Epithelien sowie Myoepithelzellen | Epidermolysis bullosa simplex; Dowling-Degos-Krankheit; Naegeli-Syndrom |
| KRT6A | KRT16, KRT17 | mehrschichtig-unverhorntes Plattenepithel, Proliferation | Pachyonychia congenita; div. Nävus, Keratoderma |
| KRT7 | KRT19 | einschichtiges Epithel, luminale Drüsenzellen | |
| KRT8 | KRT18, KRT20 | einschichtiges Epithel, luminale Drüsenzellen |
Ein Beispiel für ein β-Keratin ist das Fibroin oder Seidenprotein der Spinnennetze und der Seide. Im Unterschied zu den α- oder Cytokeratinen ist es kein intrazelluläres Strukturprotein, sondern ein Ausscheidungsprodukt der Spinndrüsen. Wegen seiner Faltblattstruktur ist es sehr viel weniger dehnbar als die helikal gebauten α-Keratine.
Technische Verwendung
Aus keratinhaltigen Naturstoffen werden L-Cystein, L-Tyrosin und andere proteinogene Aminosäuren im technischen Maßstab hergestellt. Dazu werden die Naturstoffe zuerst mit Salzsäure hydrolysiert. Das Hydrolysat wird mit Ammoniak neutralisiert. Die L-Aminosäuren werden dann aufgrund ihrer unterschiedlichen Löslichkeiten abgetrennt oder nach dem Prinzip der Ionenaustausch-Chromatographie isoliert.[2]
Verwendung finden Keratinprodukte (z. B. Schafwollvliese[3]) beim Abbau von Formaldehyd. Hier hat das deutsche Wollforschungsinstitut an der RWTH Aachen zusammen mit dem eco Institut Köln in langfristiger Forschungsarbeit den Nachweis erbracht, dass solche Produkte in der Lage sind, Formaldehyd aus der Raumluft zu entfernen. Formaldehydbelastete Kindergärten, Schulen und Privathäuser (viele Fertighäuser der 1970er- und 1980er-Jahre) wurden in den letzten Jahren auf diese Weise bereits saniert.[4][5]
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ David E. Sadava: Purves Biologie. 10. Auflage. Berlin, Heidelberg 2019, ISBN 978-3-662-58172-8, S. 144, doi:10.1007/978-3-662-58172-8.
- ↑ Bernd Hoppe, Jürgen Martens: Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung. In: Chemie in unserer Zeit. 1984, Bd. 18, S. 73–86.
- ↑ Schafwolle-Dämmstoffe. Wecobis-Portal des BMI, abgerufen am 4. Dezember 2020.
- ↑ Robert Sweredjuk, Gabriele Wortmann, Gerd Zwiener, Fritz Doppelmayer: Schafwolle als reaktives Sorbens für Luftschadstoffe im Innenraum. (PDF; 201 kB).
- ↑ G. Wortmann, G. Zwiener, R. Sweredjiuk, F. Doppelmayer, F. J. Wortmann: Sorption of indoor air pollutants by sheep’s wool: Formaldehyde as an example. In: Proceedings of the International Wool Textile Organization. Report CTF 3, Florenz, Juni 1999.