„Keratine“ – Versionsunterschied
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[[Datei:Double cowlick.jpg|mini|Menschliches Haar|234x234px]]'''Keratin''' (von [[Altgriechische Sprache|griechisch]] {{lang|grc|κέρας}} ''kéras'' „Horn“, Genitiv ''kératos'') ist ein Sammelbegriff für verschiedene wasserunlösliche Faser[[protein]]e, die von Tieren gebildet werden und die [[Hornsubstanz]] charakterisieren. Entsprechend ihrer molekularen [[Konformation]] als [[α-Helix]] oder [[β-Faltblatt]] unterscheidet man α- und β-
Keratine sind der Hauptbestandteil von Säugetier[[haar]]en,
▲'''Keratin''' (von [[Altgriechische Sprache|griechisch]] {{lang|grc|κέρας}} ''kéras'' „Horn“, Genitiv ''kératos'') ist ein Sammelbegriff für verschiedene wasserunlösliche Faser[[protein]]e, die von Tieren gebildet werden und die [[Hornsubstanz]] charakterisieren. Entsprechend ihrer molekularen [[Konformation]] als [[α-Helix]] oder [[β-Faltblatt]] unterscheidet man α- und β-Keratine.
▲Keratine sind der Hauptbestandteil von Säugetier[[haar]]en, [[Nagel (Anatomie)|Finger- und Zehennägeln]], [[Kralle]]n, [[Klaue (Paarhufer)|Klauen]], [[Huf]]en, [[Horn|Hörnern]], Nasenhörnern der [[Nashörner]], Stacheln der [[Igel]], [[Barte (Wal)|Barten]] der [[Bartenwale|Wale]], [[Schnabel|Schnäbeln]] und [[Feder]]n der [[Vögel]], [[Hornschuppe]]n und äußere Panzerbedeckung der [[Reptilien]].
== Struktur und Eigenschaften ==
Ihre Faserstruktur verstärkt die Festigkeit der Keratine: Die einzelnen [[Aminosäure]]ketten bilden eine rechtsgängige [[Alpha-Helix|α-Helix]]. Zwei dieser Helices lagern sich zu einer linksgängigen ''Superhelix'' und zwei dieser Superhelices beim α-Keratin zu einer Protofibrille zusammen. Mehrere Protofibrillen vereinigen sich zu einer Mikrofibrille, diese lagern sich zu Bündeln zusammen und bilden Makrofibrillen aus. Die Fasern sind umso steifer, je stärker ihre Komponenten durch [[Disulfidbrücke]]n der Aminosäure <small>[[Fischer-Projektion|L]]</small>-[[Cystein]] quervernetzt sind. So enthält das Keratin in Hörnern und Klauen mehr Disulfidbrücken als das in Wolle und Haaren. [[Leonor Michaelis]] entdeckte, dass Disulfidbrücken durch [[Thioglykolsäure]] [[Reduktion (Chemie)|reduziert]] werden. Dies war die biochemische Grundlage für die [[Dauerwelle]].
[[Datei:Aufbau eines Haars.png|mini|242x242px|Aufbau eines Haars aus Keratin]]
Vor der [[Verhornung]] sowie allgemein in [[Epithel]]ien der [[Wirbeltiere]] und anderer Tiergruppen liegen α-Keratine (oder Cytokeratine) in Form lose organisierter Keratinfilamente vor. Diese gehören zu den
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|einschichtiges Epithel, luminale Drüsenzellen
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|}[[Datei:Fingernails2.jpg|mini|Fingernägel eines Menschen]]Ein Beispiel für ein β-Keratin ist das Fibroin oder Seidenprotein der [[Spinnennetz]]e und der [[Seide]]. Im Unterschied zu den α- oder Cytokeratinen ist es kein intrazelluläres Strukturprotein, sondern ein Ausscheidungsprodukt der [[Spinndrüse]]n. Wegen seiner Faltblattstruktur ist es sehr viel weniger dehnbar als die helikal gebauten α-Keratine.[[Datei:HighlandCow.01.jpg|mini|Ein [[Schottisches Hochlandrind]], zu dessen typischen Merkmalen die langen Hörner gehören]]▼
▲Ein Beispiel für ein β-Keratin ist das Fibroin oder Seidenprotein der [[Spinnennetz]]e und der [[Seide]]. Im Unterschied zu den α- oder Cytokeratinen ist es kein intrazelluläres Strukturprotein, sondern ein Ausscheidungsprodukt der [[Spinndrüse]]n. Wegen seiner Faltblattstruktur ist es sehr viel weniger dehnbar als die helikal gebauten α-Keratine.
== Technische Verwendung ==
Aus keratinhaltigen [[Naturstoffe]]n werden <small>L</small>-Cystein, <small>L</small>-[[Tyrosin]] und andere proteinogene [[Aminosäure]]n im technischen Maßstab hergestellt. Dazu werden die Naturstoffe zuerst mit [[Salzsäure]] hydrolysiert. Das [[Hydrolysat]] wird mit [[Ammoniak]] neutralisiert. Die <small>L</small>-Aminosäuren werden dann aufgrund ihrer unterschiedlichen [[Löslichkeit]]en abgetrennt oder nach dem Prinzip der [[Ionenaustausch-Chromatographie]] isoliert.<ref name="Hoppe">Bernd Hoppe, [[Jürgen Martens (Chemiker)|Jürgen Martens]]: ''Aminosäuren – Herstellung und Gewinnung.'' In: ''[[Chemie in unserer Zeit]].'' 1984, Bd. 18, S. 73–86.</ref>
Verwendung finden Keratinprodukte (z. B. Schafwollvliese<ref>
== Weblinks ==
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