U jednom istraživanju iz 2017., polazi se od konstatacije da se nealelne varijante histona smatraju epigenetičkim faktorima koji regulišu funkcije genomskeDNK u eukariotskimhromosomima. U toj studiji identifikovali su tri nove varijante ljudskog histona H3 (nazvane H3.6, H3.7 i H3.8), koje su prethodno bile označene kao pseudogeni. H3.6 i H3.8 konzerviraju H3.3-specifične aminokiselinske ostatke, ali H3.7 dijeli specifične aminokiselinske ostatke sa H3.1. Uspješno su rekonstituirali nukleosom koji sadrži H3.6 in vitro i odredili njegovu kristalnu strukturu. U nukleosomu H3.6, H3.6-specifičan Val62 ostatak hidrofobno kontaktira srodnu molekulu H4, ali je njegova kontaktna površina manja od one odgovarajućeg H3.3 Ile62 ostatka. Test termičke stabilnosti je otkrio da je nukleosom H3.6 značajno nestabilan u poređenju sa nukleosomom H3.3.
Zanimljivo je da je analiza mutacija pokazala da je ostatak H3.6 Val62 u potpunosti odgovoran za nestabilnost nukleosoma H3.6, vjerovatno zbog oslabljene hidrofobne interakcije sa H4. Također je rekonstituiran nukleosom koji sadrži H3.8, ali je njegova termička stabilnost bila prilično niska. Unatoč tome, pročišćeni H3.7 nije uspio da formira nukleosome in vitro. Identifikacija i karakterizacija ovih novih varijanti ljudskog histona H3 daje važne nove uvide u razumijevanje epigenetičke regulacije ljudskog genoma.[4]
Braastad CD, Hovhannisyan H, van Wijnen AJ, et al. (2005). "Functional characterization of a human histone gene cluster duplication". Gene. 342 (1): 35–40. doi:10.1016/j.gene.2004.07.036. PMID15527963.
Garcia BA, Barber CM, Hake SB, et al. (2005). "Modifications of human histone H3 variants during mitosis". Biochemistry. 44 (39): 13202–13. doi:10.1021/bi050906n. PMID16185088.
Wang H, Zhai L, Xu J, et al. (2006). "Histone H3 and H4 ubiquitylation by the CUL4-DDB-ROC1 ubiquitin ligase facilitates cellular response to DNA damage". Mol. Cell. 22 (3): 383–94. doi:10.1016/j.molcel.2006.03.035. PMID16678110.