Izvorni kôd stranice Aminokiselina

[[File:Lysine fisher structure and 3d ball.svg|thumb|260px|right|Lizin: strukturna formula i konfiguracija]]
[[Image:D+L-Alanine.gif|thumb|left|alt=Animation of two mirror image molecules rotating around a central axis. | Dva izomera alanina: <small>D</small>-alanin i <small>L</small>-alanin]]
== Struktura ==
[[Image:AminoAcidball.svg|thumbnail|300px|Generička struktura jedne  α (alfa) aminokiseline u nejoniziranom obliku]]
'''Aminokiseline''' su [[biologija| biološki]] važna organska jedinjenja kja sadrže amino (-NH<sub>2</sub>) i karboksilne kiseline (-COOH) funkcionalne grupe, zajedno sa zamjenskim lancima zkoji su specifični za svaku od njih. Ključni elementi aminokiselina su [[ugljik]], [[vodik]], [[kisik]] i [[azot]], iako se ostali elementi nađu na bočnim pozicijama pojedinih aminokiselina. Poznato je oko 500 aminokiselina<ref>{{cite journal |title= New Naturally Occurring Amino Acids |first1= Ingrid |last1= Wagner |first2= Hans |last2= Musso |doi= 10.1002/anie.198308161 |journal= Angew. Chem. Int. Ed. Engl. |volume= 22 |issue= 22 |pages= 816–828 |date=November 1983 }}</ref>, a  mogu se svrstati na mnogo načina. Svrstavaju se prema ključnoj funkcijskoj grupi, kao alfa (α-), beta (β-), gamma- (γ-) ili delta (δ-) ugljične aminokiseline. Druge kategorije se odnose na [[hemija|hemijsku]] polarizaciju, [[pH]] razinu, i tip grupa bočnih lanaca (alifatski, aciklični, aromatski, sadrže hidroksilne ili [[sumpor]], itd). U strukturi [[proteina]], po količini, aminokiseline čine drugu komponentu (voda je najveća) ljudskih [[mišića]], [[ćelije (biologija) | ćelija]] i [[tkiva (biologija) | tkiva]].
<ref>[http://www.fao.org/docrep/W0073E/w0073e04.htm#P1625_217364 Human nutrition in the developing world] – United Nations [[Food and Agriculture Organization]], ch.8</ref> Izvan proteina, aminokiselina obavljaju ključne uloge u procesima kao što su [[neurotransmiter]]ski  transport i [[biosinteza]].
[[Image:Amino Acids.svg|thumbnail|upright=2.0|right|alt=Table of Amino Acids.Grupiranje 21 aminokiseline [[eukariot]]a, prema njihovom bočnom lancu (pKa|pK<sub>a</sub>) i nekim fiziološkim pokazateljima [[pH#Living systems|(fiziološki  pH 7.4)]]]]
Aminokiseline  imaju i amino i karboksilnu grupu priključenu na prvi atom ugljika (alfa-ugljik), koji ima poseban značaj. One su poznate kao ''2-, alfa,'' ili ''α-amino kiseline'' (generičkih [[Hemijska formula | formula]] H<sub>2</sub>–NCHRCOOH u većini slučajeva <ref> [[Prolin]] je izuzetak od ove opće formule, koji nema NH<sub>2</sub> grupu zbog [[ciklizacije]] od strane lanca i poznat je kao [[imino kiselina]] pa  spada u kategoriju posebno strukturiranih aminokiselina </ref>, gdje je R [[supstituent]] poznat kao "zamjena bočnog lanca"),<ref>[http://www.chemguide.co.uk/organicprops/aminoacids/background.html INTRODUCING AMINO ACIDS]. chemguide.co.uk</ref> a često je termin "aminokoselina" upotrebljavan da se na to specisično referiraiš. One uključuju 23 proteinotvorne ("protein-gradivne") aminokiseline,<ref>{{cite encyclopedia|year= 2008|title = Amino acids|encyclopedia= Peptides from A to Z: A Concise Encyclopedia |url= http://books.google.com/books?id=doe9NwgJTAsC&pg=PA20 |publisher= John Wiley & Sons|location= |isbn= 9783527621170}}</ref><ref>{{cite book
|editor1-first = Loredano | editor1-last = Pollegioni | editor2-first = Stefano | editor2-last = Servi | title= Unnatural Amino Acids  |year=2012 |publisher=Humana Press |isbn= 978-1-61779-331-8|page= v}}</ref><ref>{{cite journal
|last1= Hertweck |first1= Christian |year= 2011 |title= Biosynthesis and Charging of Pyrrolysine, the 22nd Genetically Encoded Amino Acid |journal= Angew. Chem. Int. Ed. |volume= 50 |pages= 9540–9541 |doi= 10.1002/anie.201103769}}
</ref> koje se kombiniraju u peptidne lance ("polipeptide") za formiranje gradivnog bloka širokog spektra [[protein]]a.<ref name="NIGMS">{{cite web|url = http://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html | title = The Structures of Life | publisher = National Institute of General Medical Sciences | accessdate = 20.</ref> Ovo su sve L-stereoizomeri ("ljevogirni" izomeri), a nekoliko D-stereoizomernih("desnogirnih") aminokiselina se javlja u [[bakterija|bakterijskom]] omotaču i nekim [[antibiotik|antibioticima]].<ref>"Biochemical pathways: an atlas of biochemistry and molecular biology" – Michal, p.5</ref> Dvadeset od proteinotvornih aminokiselina direktno kodiraju tripleti ([[kodon]]i) [[genetički kod|genetičkog koda]] i poznate su kao "standardne" aminokiseline. Ostale tri ("nestandardne" ili "ne-kanonske") su selenocistein (prisutan u mnogim ne-eukaryotima kao i u većini eukariota, ali nisu kodirane direktno sa  [[DNK]]), [[pirolizin]] (nekih [[Archea]] i jedne[[bakterija|bakterije]]) i N-formilmetionin (koji je često početna aminokiselina [[protein]]a u [[bakterija]]ma, [[mitohondrija|mitohondrijama]] i [[hloroplast]]ima). Pirolizin i selenocistein su kodirani preko varijantnih ikodona; selenocistein je  kodiran STOP kodonom  i SECIS elementom.<ref>[http://books.google.com/books?id=BDn AI_YBlMC&pg=PA1&lpg=PA1&ots=WSsFhHJwDy&sig=jkSLFr7AK8iu6OhdX7KOc10eKRY&hl=en&sa=X&ei=gshLUOWZLIin0AXRm4GoBg Modeling Electrostatic Contributions to Protein Folding and Binding] – Tjong, p.1 footnote</ref><ref>[http://books.google.com/books?id=VoJw6fIISSkC&pg=PA299&lpg=PA299&ots=C20L115r05&sig=4cix7yKNlod3xbzy2TWiOzEe6As&hl=en&sa=X&ei=H81LUL6MOfC10QX4wYG4Cw&ved=0CIcBEOgBMA8 Frontiers in Drug Design and Discovery] ed. Atta-Ur-Rahman & others, p.299</ref><ref name="url_The_Genetic_Codes_NCBI">{{cite web | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c | title = The Genetic Codes | author = Elzanowski A, Ostell J | authorlink = | date = 7 April 2008 | work = | publisher = National Center for Biotechnology Information (NCBI) | pages = | quote =</ref> Kombinacije kodona transfer [[RNK]] (tRNK) nisu nađene u prirodi što se također može koristiti za "proširenje" genetičkog koda i stvoriti mnoštvo proteina poznato kao aloproteini s aminokiselinama koje inače ne ulaze u sastav [[protein]]a.<ref name="pmid16260173">{{cite journal | author = Xie J, Schultz PG | title = Adding amino acids to the genetic repertoire | journal = Current Opinion in Chemical Biology | volume = 9 | issue = 6 | pages = 548–54 |date=December 2005 | pmid = 16260173 | doi = 10.1016/j.cbpa.2005.10.011 }}</ref><ref name="pmid19318213">{{cite journal | author = Wang Q, Parrish AR, Wang L | title = Expanding the genetic code for biological studies | journal = Chem. Biol. | volume = 16 | issue = 3 | pages = 323–36 |date=March 2009 | pmid = 19318213 | doi = 10.1016/j.chembiol.2009.03.001 | pmc = 2696486 }}</ref><ref name="isbn0-387-22046-1">{{cite book | author = Simon M | title = Emergent computation: emphasizing bioinformatics | publisher = AIP Press/Springer Science+Business Media | location = New York | year = 2005 | pages = 105–106 | isbn = 0-387-22046-1 }}</ref>

== Biološka uloga ==
Mnogi važni proteinotvorne i druge aminokiseline također imaju kritične neproteinske uloge u [[organizam|organizmu]]. Na primjer, u ljudskom  [[mozak|mozgu]], glutamat ([[glutaminska kiselina]]) i [[gama-amino-buterna kiselina]] ("GABA", nestandardna gama-amino kiselina) su, respektivno, glavni [[neurotransmiter]]i.<ref name="pmid12467378">{{cite journal | author = Petroff OA | title = GABA and glutamate in the human brain | journal = Neuroscientist | volume = 8 | issue = 6 | pages = 562–573 |date=December 2002 | pmid = 12467378 | doi = 10.1177/1073858402238515| url = http://nro.sagepub.com/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=12467378 }}</ref> 
[[hidroksiprolin]] (glavna komponenta vezivnog tkiva [[kolagen]]a) je sintetiziran iz [[prolin]]a; standardna amino kiseline [[glicin]] se koristi za sintezu porfirina u [[eritrocit|crvenim krvniim zrnacima]]; ne-standardni [[karnitin]] koristi se u transportu [[lipid]]a.

Devet proteinotvornih aminokiselina se nazivaju [[esencijaln aminokiselina|"esencijalne"]] za ljude, jer oni ne mogu biti stvoreni iz drugih jedinjenj pa se moraju uzeti u [[hrana|hrani]]. Druge mogu biti uslovno bitne (uvjetno esencijalne) za određene dobi ili zdravstvena stanja. Esentialne aminokiseline mogu se također razlikovati između [[vrsta]]. Na primjer, kod [[preživara]], kao što su goveda određeni broj aminokiselina dobijaju putem [[mikrob]]a u prvoj komori želuca.

Osobiti značaj aminokoseline imaju kao gradivne jedinice [[enzim]]a, koji su regulatori procesa razvoja svih elemenata građe i funkcije [[organizam]]a.<ref>Hadžiselimović R., Pojskić N. (2005): Uvod u humanu imunogenetiku. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-3-4. </ref><ref>Kapur Pojskić  L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.</ref><ref>Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Ed.  (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.</ref>

Zbog svoje biološke važnosti, amino kiseline su važni u ishrani i najčešće se koriste kao dodatak ishrani i fertilizator u tehnologiji proizvodnje hrane. U industriji se uzimaju za proizvodnju lijekova, biorazgradljive plastike asimetrične katalize.
== Pregled ==
*Po [[Hemija|hemijskom]] smislu, dakle, aminokiseline su jedinjenja koja sadrže amino [[funkcionalna grupa|grupu]] (-NH<sub>2</sub>) ili karboksilnu grupu (-COOH). Njihova glavna biološka uloga je izgradnja proteina, mada postoje i aminokiseline koje ne ulaze u sastav proteina i nazivaju se neproteinske aminokiseline (npr. ß-alanin, ornitin i citrulin). Sve aminokiseline koje grade proteine su α-aminokiseline pošto su amino i karboksilne grupe vezane za isti, α-atom ugljenika. Pored amino i karboksilne grupe, strukturu aminokiselina određuje i bočni lanac koji se naziva i ostatak i obilježava se sa R. R-grupe sadrže karakteristične osobine pojedinih aminokiselina, i mogu ih činiti alifatični ili aromatični bočni lanci koji mogu sadržati druge reaktivne grupe, mogu biti više ili manje polarne, hidrofilne ili hidrofobne itd. R-grupa predstavlja osnovu za sljedeću podjelu aminokiselina:

# Aminokiseline sa nepolarnim bočnim lancem ([[alanin]], [[valin]], [[leucin]], [[izoleucin]], [[prolin]], [[fenilalanin]], [[triptofan]], [[metionin]]).
# Aminokiseline sa polarnim grupama u bočnom lancu (-ON, -ЅN, -SONH2). Ove grupe omogućuju formiranje vodoničnih veza koje su osnova za formiranje viših oblika organizacije aminokiselina u molekulima proteina ([[glicin]], [[serin]], [[treonin]], [[cistein]], [[tirozin]], [[asparagin]], [[glutamin]]).
# Aminokiseline sa negativno naelektrisanim bočnim lancima ili kisele aminokiseline ([[asparaginska kiselina|asparaginska]] i [[glutaminska kiselina]]).
# Aminokiseline sa pozitivno naelektrisanim bočnim lancima ili bazne aminokiseline ([[lizin]], [[arginin]], [[histidin]]).

Jedna od osnovnih podjela aminokiselina je i na desne i lijeve aminokiseline a odnosi se na položaj amino grupe u odnosu na ostatak lanca.
=== "Standardne" aminokiseline i njihova svojstva ===
{| class="wikitable sortable"
|-
! Aminokislina
! 3. Slovo<ref name="Hausman" />
! 1. Slovo<ref name="Hausman" />
! Polarnost bočnog lanca<ref name="Hausman">{{Cite book|author=Hausman, Robert E.; Cooper, Geoffrey M. |title=The cell: a molecular approach |publisher=ASM Press |location=Washington, D.C |year=2004 |page=51 |isbn=0-87893-214-3}}</ref>
! pH bočnog lanca (pH 7.4)<ref name="Hausman" />
! Hidropatski indeks<ref>{{Cite journal|author=Kyte J, Doolittle RF |title=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein |journal=Journal of Molecular Biology |volume=157 |issue=1 |pages=105–32 |date=May 1982 |pmid=7108955 |doi=10.1016/0022-2836(82)90515-0}}</ref>
! [[Apsorbancija]] λ<sub>max</sub>(nm)<ref name="Freifelder" />
! [[Molarna apsorbancija|ε]] at λ<sub>max</sub> (mM<sup>−1</sup> cm<sup>−1</sup>)<ref name="Freifelder">{{Cite book| title=Physical Biochemistry| edition=2nd| author = Freifelder, D.| publisher=W. H. Freeman and Company| isbn=0-7167-1315-2 | year=1983}}</ref>
! [[Molecular_mass|MW]](Molekulska masa)<ref> http://bcs.whfreeman.com/lehninger6e/#824263__839438__ </ref>
|- style="text-align:center;"
| [[Alanin]]
| Ala
| A
| Nepolarno
| Neutralno
| 1.8
| 
|
| 89
|- style="text-align:center;"
| [[Arginin]]
| Arg
| R
| Bazno polarno
| Positivan
| −4.5
| 
|
| 174
|- style="text-align:center;"
| [[Asparagin]]
| Asn
| N
| Polarno
| Neutralno
| −3.5
| 
|
| 132
|- style="text-align:center;"
| [[Aspartinska kiselina]]
| Asp
| D
| Kiselo polarno
| Negativno
| −3.5
| 
|
| 133
|- style="text-align:center;"
| [[Cistein]]
| Cys
| C
| Nepolarno
| Neutralno
| 2.5
| 250
| 0.3
| 121
|- style="text-align:center;"
| [[Glutaminska kiselina]]
| Glu
| E
| Kiselo polarno
| Negativno
| −3.5
|
|
| 147
|- style="text-align:center;"
| [[Glutamin]]
| Gln
| Q
| Polarno
| Neutralno
| −3.5
|
|
| 146
|- style="text-align:center;"
| [[Glicin]]
| Gly
| G
| Nepolarno
| Neutralno
| −0.4
|
|
| 75
|- style="text-align:center;"
| [[Histidin]]
| His
| H
| Bazno polarno
| Pozitivno (10%)
Neutralno (90%)
| −3.2
| 211
| 5.9
| 155
|- style="text-align:center;"
| [[Izoleucin]]
| Ile
| I
| Nepolarno
| Neutralno
| 4.5
|
|
| 131
|- style="text-align:center;"
| [[Leucine]]
| Leu
| L
| Nepolarno
| Neutralno
| 3.8
|
|
| 131
|- style="text-align:center;"
| [[Lizin]]
| Lys
| K
| Bazno polarno
| Pozitivno
| −3.9
|
|
| 146
|- style="text-align:center;"
| [[Metionin]]
| Met
| M
| Nepolarno
| Neutralno
| 1.9
|
|
| 149
|- style="text-align:center;"
| [[Fenilalanin]]
| Phe
| F
| Nepolarno
| Neutralno
| 2.8
| 257, 206, 188
| 0.2, 9.3, 60.0
| 165
|- style="text-align:center;"
| [[Prolin]]
| Pro
| P
| Nepolarno
| Neutralno
| −1.6
|
|
| 115
|- style="text-align:center;"
| [[Serin]]
| Ser
| S
| Polarno
| Neutralno
| −0.8
|
|
| 105
|- style="text-align:center;"
| [[Treonin]]
| Thr
| T
| Polarno
| Neutralno
| −0.7
|
|
| 119
|- style="text-align:center;"
| [[Triptofan]]
| Trp
| W
| Nepolarno
| neutral
| −0.9
| 280, 219
| 5.6, 47.0
| 204
|- style="text-align:center;"
| [[Tirozin]]
| Tyr
| Y
| Polarno
| Neutralno
| −1.3
| 274, 222, 193
| 1.4, 8.0, 48.0
| 181
|- style="text-align:center;"
| [[Valin]]
| Val
| V
| Nepolarno
| Neutralno
| 4.2
|
|
| 117
|}

Dvije dodatne aminokiseline kod nekih vrsta su kodirane [[kodon]]ima koji se obično interpretiraju kao [[stop kodon]]i:

{| class="wikitable"
|-
! [[21]]. i [[22]]. Aminokoselina
! 3. Slovo
! 1. Slovo
|- style="text-align:center;"
| [[Selenocistein]]
| Sec
| U
|- style="text-align:center;"
| [[Pirolizin]]
| Pyl
| O
|}
Pored specifičnih kodova za aminokiseline, držači njihovih mjesta koriste se u slučajevima u kojima se [[protein]]i sekvenciraju hemijski ili za kristalografske analize [[peptid]]a ili [[protein]]a ne može konačno determinirati identitet ostataka (rezidua) rudnika identitet ostatka.

{| class="wikitable"
|-
! Dvosmislena minokiselina
! 3. Slovo
! 1. Slovo
|- style="text-align:center;"
| Asparagin ili aspartinska kiselina 
| Asx
| B
|- style="text-align:center;"
| Glutamin ili glutaminska kiselina
| Glx
| Z
|- style="text-align:center;"
| Leucin ili Izoleucin
| Xle
| J
|- style="text-align:center;"
| Nespecifična ili nepoznata aminokiselina
| Xaa
| X
|}
'''Unk''' je ponekad unjesto '''Xaa''', ali je manje standardno.
Osim toga, mnoge nestandardne aminokiseline imaju specifični kod. Na primjer, nekoliko peptidnih  droga (lijekova), kao što su [[Bortezomib]] i [[MG132]], su umjetno sintetizirani i zadržavali svoje zaštitićujuću grupe koje imaju specifične kodova. Bortezomib je [[pirazinoinska kiselina | Pyz]] - Phe-boroLeu, a MG132 je karboksibenzil Z-Leu-Leu-Leu-al. Za pomoć u analizi strukture proteina, raspoloživi su foto-reaktivne analogne aminokiseline. To uključuje [[fotoleucin]] (pLeu) i [[fotometionin]] ('' 'pMet' '').<ref> {{Cite dnevnik. | Autor = Suchanek M, Radzikowska A, C Thiele | title = Foto-leucin i foto-metionina omogućavaju identifikaciju interakcija protein-protein u živim ćelijama | časopisu Nature Methods = | volumen = 2 | = 4 pitanja | pages = 261-7 | PMID = 15782218 | Doi = 10.1038 / nmeth752}} </ref>

Najvažnija hemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omogućava povezivanje dvije aminokiseline i stvaranje lanca aminokiselina (peptidi i proteini). Peptidna veza je veza između karboksilne grupe jedne aminokiseline i amino grupe druge aminokiseline, u kojoj se atom ugljenika vezuje za atom azota uz oslobađanje molekula vode.

U sastav čovjekovog organizma ulazi ukupno 20 aminokiselina. 10 od njih mogu da se izgrade u samom organizmu, dok je preostalih 10 neophodno unijeti kroz ishranu. Aminokiseline koje čovjekov organizam nije u stanju da napravi, a neophodne su za njegovo funkcionisanje se nazivaju esencijalne aminokiseline.
=== Strukturne formule "standardnih" aminokiselina ===
<gallery>
Datoteka:L-alanine-skeletal.png|[[Alanin|<small>L</small>-alanin]] (Ala / A)
Datoteka:L-arginine-skeletal-(tall).png|[[Arginin|<small>L</small>-arginin]] (Arg / R)
Datoteka:L-asparagine-skeletal.png|[[Asparagin|<small>L</small>-asparagin]] (Asn / N)
Datoteka:L-aspartic-acid-skeletal.png|[[Asparaginska kiselina|<small>L</small>-asparaginska kiselina]] (Asp / D)
Datoteka:L-cysteine-skeletal.png|[[Cistein|<small>L</small>-cistein]] (Cys / C)
Datoteka:L-glutamic-acid-skeletal.png|[[Glutaminska kiselina|<small>L</small>-glutaminska kiselina]] (Glu / E)
Datoteka:L-glutamine-skeletal.png|[[Glutamin|<small>L</small>-glutamin]] (Gln / Q)
Datoteka:Glycine-skeletal.png|[[Glicin|<small>L</small>-glicin]] (Gly / G)
Datoteka:L-histidine-skeletal.png|[[Histidin|<small>L</small>-histidin]] (His / H)
Datoteka:L-isoleucine-skeletal.svg|[[izoleucin|<small>L</small>-izoleucin]] (Ile / I)
Datoteka:L-leucine-skeletal.png|[[leucin|<small>L</small>-leucin]] (Leu / L)
Datoteka:L-lysine-skeletal.png|[[lizin|<small>L</small>-lizin]] (Lys / K)
Datoteka:L-methionine-skeletal.png|[[metionin|<small>L</small>-metionin]] (Met / M)
Datoteka:L-phenylalanine-skeletal.png|[[fenilalanin|<small>L</small>-fenilalanin]] (Phe / F)
Datoteka:L-proline-skeletal.png|[[Prolin|<small>L</small>-prolin]] (Pro / P)
Datoteka:L-serine-skeletal.png|[[serin|<small>L</small>-serin]] (Ser / S)
Datoteka:L-threonine-skeletal.png|[[treonin|<small>L</small>-treonin]] (Thr / T)
Datoteka:L-tryptophan-skeletal.png|[[triptofan|<small>L</small>-triptofan]] (Trp / W)
Datoteka:L-tyrosine-skeletal.png|[[tirozin|<small>L</small>-tirozin]] (Tyr / Y)
Datoteka:L-valine-skeletal.png|[[Valin|<small>L</small>-valin]] (Val / V)
</gallery>

== Reference ==
{{reference}}
== Također pogledajte ==
*[[Protein]]
*[[Peptid]]
*[[Kodon]]
*[[Genetički kod]]
[[Kategorija:Biologija]]
[[Kategorija:Genetika]]
[[Kategorija:Genom]]
[[Kategorija:Medicina]]