Proteini se često nazivaju u skladu s aktivnošću s kojom su prvi put povezani ili organelama u kojima su prvobitno identificirani. Međutim, različiti jedarni faktori djeluju u višestrukim molekulskim reakcijama koje se odvijaju istovremeno unutar jedra. U jednom pregledu iz 2002., opisuju se funkcije jedarnih faktora PSF (polipirimidinski trakt-vezujući proteinu pridruženi
splajsing faktor) i p54nrb/NonO. PSF je prvobitno nazvan faktor prerade zbog njegove povezanosti s drugim korakom pre-iRNK prerade, dok se smatralo da p54nrb/NonO učestvuje u regulaciji transkripcije. Nedavni dokazi pokazuju da pojednostavljena kategorizacija PSF-a i njegovog homologa p54nrb/NonO na bilo koju pojedinačnu jedarnu aktivnost nije moguća i zapravo ovi proteini pokazuju multifunkcionalne karakteristike u različitim jedarnim procesima.
Jedroo je složena organela u kojoj se odvija širok spektar procesa. Ovim aktivnostima se pripisuju specifični jedarni faktori. Naprimjer, biti "faktor orerade" obično će značiti vezivanje za RNK i sudjelovanje u aktivnostima prerade RNK, dok će temin "transkripcijski faktor" insinuirati interakcije s DNK i regulaciju transkripcije. Međutim, jedarne reakcije se događaju istovremeno i u vrlo bliskoj blizini . Zapravo, postoji unakrsni odnos između jedarnih procesa i određeni proteini mogu sudjelovati u više jedarnih događaja. U pomenur+tom pregledu razmatrani su podaci o dva takva multifunkcionalna proteina, PSF i p54nrb/NonO.
PSF, polipeptid od 100 kDa, identificiran je i karakteriziran u kompleksu sa PTB-om. Polipirimidinski trakt je regija koja se nalazi u većini introna viših eukariota za koju se može vezati nekoliko faktora i važna je za definiciju mjesta prerade 3'. Međutim, većina PSF-a je povezana s jedarnim matriksom i nisu vezanz za PTB. Imunofluorescentno bojenje je pokazalo nukleoplazmatsku distribuciju PSF-a u difuznim i punktatnim obrascima, gdje je lokalizacija u nukleoplazmatskim žarištima određena prisustvom RNK motiva prepoznavanja (RRM). N-terminal PSF-a bogat prolinom/glutaminom može biti uključen u interakcije protein-protein.[5]
^Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E, Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W, Lehrach H, Wanker EE (Sep 2005). "A human protein-protein interaction network: a resource for annotating the proteome". Cell. 122 (6): 957–68. doi:10.1016/j.cell.2005.08.029. hdl:11858/00-001M-0000-0010-8592-0. PMID16169070. S2CID8235923.
Gower HJ, Moore SE, Dickson G, Elsom VL, Nayak R, Walsh FS (Apr 1989). "Cloning and characterization of a myoblast cell surface antigen defined by 24.1D5 monoclonal antibody". Development. 105 (4): 723–31. PMID2480877.
Straub T, Knudsen BR, Boege F (Jun 2000). "PSF/p54(nrb) stimulates "jumping" of DNA topoisomerase I between separate DNA helices". Biochemistry. 39 (25): 7552–8. doi:10.1021/bi992898e. PMID10858305.